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- PDB-1x27: Crystal Structure of Lck SH2-SH3 with SH2 binding site of p130Cas -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1x27
タイトルCrystal Structure of Lck SH2-SH3 with SH2 binding site of p130Cas
要素
  • CRK-associated substrate
  • Proto-oncogene tyrosine-protein kinase LCK
キーワードSIGNALING PROTEIN / Lck-Cas complex / LCK phospho-peptide complex / High affinity LCK-Cas complex
機能・相同性
機能・相同性情報


p130Cas linkage to MAPK signaling for integrins / PTK6 Regulates RHO GTPases, RAS GTPase and MAP kinases / VEGFA-VEGFR2 Pathway / Downstream signal transduction / antigen receptor-mediated signaling pathway / cellular response to endothelin / regulation of lymphocyte activation / positive regulation of leukocyte cell-cell adhesion / negative regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / CD27 signaling pathway ...p130Cas linkage to MAPK signaling for integrins / PTK6 Regulates RHO GTPases, RAS GTPase and MAP kinases / VEGFA-VEGFR2 Pathway / Downstream signal transduction / antigen receptor-mediated signaling pathway / cellular response to endothelin / regulation of lymphocyte activation / positive regulation of leukocyte cell-cell adhesion / negative regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / CD27 signaling pathway / endothelin receptor signaling pathway / regulation of regulatory T cell differentiation / gamma-delta T cell differentiation / positive regulation of gamma-delta T cell differentiation / Fc-gamma receptor signaling pathway / hepatocyte growth factor receptor signaling pathway / FLT3 signaling through SRC family kinases / protein antigen binding / Nef Mediated CD4 Down-regulation / intracellular zinc ion homeostasis / Nef and signal transduction / CD4 receptor binding / positive regulation of heterotypic cell-cell adhesion / Co-stimulation by CD28 / Interleukin-2 signaling / CD28 dependent Vav1 pathway / Regulation of KIT signaling / leukocyte migration / phospholipase activator activity / cellular response to hepatocyte growth factor stimulus / Co-inhibition by CTLA4 / CD8 receptor binding / protein serine/threonine phosphatase activity / Translocation of ZAP-70 to Immunological synapse / neurotrophin TRK receptor signaling pathway / Phosphorylation of CD3 and TCR zeta chains / positive regulation of T cell receptor signaling pathway / platelet-derived growth factor receptor signaling pathway / pericentriolar material / PECAM1 interactions / hemopoiesis / RHOH GTPase cycle / Generation of second messenger molecules / immunological synapse / T cell differentiation / Co-inhibition by PD-1 / CD28 dependent PI3K/Akt signaling / peptidyl-tyrosine autophosphorylation / vascular endothelial growth factor receptor signaling pathway / phospholipase binding / T cell receptor binding / phosphatidylinositol 3-kinase binding / positive regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway / GPVI-mediated activation cascade / T cell costimulation / ruffle / release of sequestered calcium ion into cytosol / phosphotyrosine residue binding / positive regulation of endothelial cell migration / cellular response to nitric oxide / SH2 domain binding / cell surface receptor protein tyrosine kinase signaling pathway / Signaling by phosphorylated juxtamembrane, extracellular and kinase domain KIT mutants / T cell activation / actin filament organization / integrin-mediated signaling pathway / cell chemotaxis / B cell receptor signaling pathway / non-membrane spanning protein tyrosine kinase activity / non-specific protein-tyrosine kinase / peptidyl-tyrosine phosphorylation / Signaling by SCF-KIT / positive regulation of T cell activation / platelet activation / SH3 domain binding / epidermal growth factor receptor signaling pathway / Constitutive Signaling by Aberrant PI3K in Cancer / insulin receptor signaling pathway / DAP12 signaling / Downstream TCR signaling / cell migration / cell-cell junction / PIP3 activates AKT signaling / actin cytoskeleton / lamellipodium / T cell receptor signaling pathway / ATPase binding / actin cytoskeleton organization / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / protein tyrosine kinase activity / protein phosphatase binding / cell adhesion / intracellular signal transduction / protein phosphorylation / positive regulation of cell migration / G protein-coupled receptor signaling pathway / response to xenobiotic stimulus / membrane raft / protein domain specific binding / axon
類似検索 - 分子機能
BCAR1, SH3 domain / : / Serine rich protein interaction domain / CAS family, C-terminal / CAS family / CAS, serine rich four helix bundle domain superfamily / Serine rich protein interaction domain / Crk-Associated Substrate C-terminal domain / Lck, SH3 domain / Tyrosine-protein kinase Lck, SH2 domain ...BCAR1, SH3 domain / : / Serine rich protein interaction domain / CAS family, C-terminal / CAS family / CAS, serine rich four helix bundle domain superfamily / Serine rich protein interaction domain / Crk-Associated Substrate C-terminal domain / Lck, SH3 domain / Tyrosine-protein kinase Lck, SH2 domain / SH2 domain / SHC Adaptor Protein / SH3 Domains / : / SH3 domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / Src homology 3 domains / SH3 type barrels. / SH2 domain superfamily / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Roll / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Tyrosine-protein kinase Lck / Breast cancer anti-estrogen resistance protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Nasertorabi, F. / Tars, K. / Becherer, K. / Kodandapani, R. / Liljas, L. / Vuori, K. / Ely, K.R.
引用ジャーナル: J.MOL.RECOG. / 年: 2006
タイトル: Molecular basis for regulation of Src by the docking protein p130Cas
著者: Nasertorabi, F. / Tars, K. / Becherer, K. / Kodandapani, R. / Liljas, L. / Vuori, K. / Ely, K.R.
履歴
登録2005年4月20日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02006年2月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年10月25日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_conn_type / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn_type.id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年11月15日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2
改定 1.52024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Proto-oncogene tyrosine-protein kinase LCK
B: Proto-oncogene tyrosine-protein kinase LCK
C: Proto-oncogene tyrosine-protein kinase LCK
D: Proto-oncogene tyrosine-protein kinase LCK
E: Proto-oncogene tyrosine-protein kinase LCK
F: Proto-oncogene tyrosine-protein kinase LCK
I: CRK-associated substrate
J: CRK-associated substrate
K: CRK-associated substrate
L: CRK-associated substrate
M: CRK-associated substrate
N: CRK-associated substrate
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)121,00318
ポリマ－120,86512
非ポリマー1386
水84747
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area19770 Å2
ΔGint-112 kcal/mol
Surface area42840 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)77.415, 107.289, 166.389
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質
Proto-oncogene tyrosine-protein kinase LCK / P56-LCK / LSK / T cell-specific protein-tyrosine kinase


分子量: 18878.982 Da / 分子数: 6 / 断片: SH2-SH3 domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: LCK / プラスミド: pET 28a / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): Bl21-DE3 / 参照: UniProt: P06239, EC: 2.7.1.112
#2: タンパク質・ペプチド
CRK-associated substrate / p130cas / Breast cancer anti-estrogen resistance 1 protein


分子量: 1265.262 Da / 分子数: 6 / 断片: residues 759-767 / 由来タイプ: 合成
詳細: The peptide was chemically synthesized. Identical to naturally accured sequence in p130Cas
参照: UniProt: Q63767
#3: 化合物
ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 47 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.95 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.3 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 9
詳細: N-tris[hydroxymethyl]methyl-3-aminopropane-sulfonic acid, di_potasium hydrogen phosphate, pH 9.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-1 / 波長: 0.934 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2004年2月28日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.934 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→30 Å / Num. all: 37482 / Num. obs: 37482 / % possible obs: 96.6 % / 冗長度: 3.5 % / Biso Wilson estimate: 79 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.073 / Net I/σ(I): 7.2
反射 シェル解像度: 2.7→2.85 Å / 冗長度: 3.5 % / Mean I/σ(I) obs: 1.5 / Num. unique all: 5316 / Rsym value: 0.482 / % possible all: 96

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
CNS精密化
CCP4(SCALA)データスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1LCK

1lck


解像度: 2.7→30 Å / Isotropic thermal model: isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数Selection details
Rfree0.317 1850 random
Rwork0.247 --
all0.25 37399 -
obs0.247 35549 -
原子変位パラメータBiso mean: 60.3 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.39 Å / Luzzati d res low obs: 5 Å / Luzzati sigma a obs: 0.4 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8192 0 6 47 8245
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
LS精密化 シェル解像度: 2.7→2.87 Å / Rfactor Rfree error: 0.022
Rfactor反射数%反射
Rfree0.38 311 -
Rwork0.33 --
obs-5784 95.5 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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