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万見
- PDB-1wq1: RAS-RASGAP COMPLEX -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1wq1
タイトルRAS-RASGAP COMPLEX
要素
  • H-RAS
  • P120GAP
キーワードCOMPLEX (GTP-BINDING/GTPASE ACTIVATION) / RAS / GAP / SIGNAL TRANSDUCTION / GROWTH REGULATION / GTP HYDROLYSIS / TRANSITION STATE / COMPLEX (GTP-BINDING-GTPASE ACTIVATION) / COMPLEX (GTP-BINDING-GTPASE ACTIVATION) complex
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of RNA metabolic process / regulation of actin filament polymerization / potassium channel inhibitor activity / negative regulation of cell adhesion / phospholipase C activator activity / GTPase complex / positive regulation of ruffle assembly / oncogene-induced cell senescence / negative regulation of GTPase activity / blood vessel morphogenesis ...regulation of RNA metabolic process / regulation of actin filament polymerization / potassium channel inhibitor activity / negative regulation of cell adhesion / phospholipase C activator activity / GTPase complex / positive regulation of ruffle assembly / oncogene-induced cell senescence / negative regulation of GTPase activity / blood vessel morphogenesis / positive regulation of miRNA metabolic process / T-helper 1 type immune response / positive regulation of wound healing / regulation of neurotransmitter receptor localization to postsynaptic specialization membrane / defense response to protozoan / Signaling by RAS GAP mutants / Signaling by RAS GTPase mutants / Activation of RAS in B cells / mitotic cytokinesis / RAS signaling downstream of NF1 loss-of-function variants / SOS-mediated signalling / Activated NTRK3 signals through RAS / positive regulation of protein targeting to membrane / Activated NTRK2 signals through RAS / ephrin receptor signaling pathway / negative regulation of cell-matrix adhesion / SHC1 events in ERBB4 signaling / Signalling to RAS / adipose tissue development / Activated NTRK2 signals through FRS2 and FRS3 / SHC-related events triggered by IGF1R / Estrogen-stimulated signaling through PRKCZ / SHC-mediated cascade:FGFR3 / MET activates RAS signaling / Schwann cell development / vasculogenesis / SHC-mediated cascade:FGFR2 / Signaling by PDGFRA transmembrane, juxtamembrane and kinase domain mutants / Signaling by PDGFRA extracellular domain mutants / PTK6 Regulates RHO GTPases, RAS GTPase and MAP kinases / SHC-mediated cascade:FGFR4 / Signaling by FGFR4 in disease / Erythropoietin activates RAS / SHC-mediated cascade:FGFR1 / FRS-mediated FGFR3 signaling / Signaling by FLT3 ITD and TKD mutants / protein-membrane adaptor activity / FRS-mediated FGFR2 signaling / FRS-mediated FGFR4 signaling / Signaling by FGFR3 in disease / p38MAPK events / ruffle / Tie2 Signaling / FRS-mediated FGFR1 signaling / Signaling by FGFR2 in disease / GRB2 events in EGFR signaling / SHC1 events in EGFR signaling / EPHB-mediated forward signaling / Signaling by FLT3 fusion proteins / FLT3 Signaling / phosphotyrosine residue binding / Signaling by FGFR1 in disease / myelination / EGFR Transactivation by Gastrin / positive regulation of GTPase activity / NCAM signaling for neurite out-growth / CD209 (DC-SIGN) signaling / positive regulation of MAP kinase activity / GRB2 events in ERBB2 signaling / Downstream signal transduction / Ras activation upon Ca2+ influx through NMDA receptor / SHC1 events in ERBB2 signaling / Insulin receptor signalling cascade / intrinsic apoptotic signaling pathway / GTPase activator activity / Constitutive Signaling by Overexpressed ERBB2 / Signaling by phosphorylated juxtamembrane, extracellular and kinase domain KIT mutants / VEGFR2 mediated cell proliferation / positive regulation of epithelial cell proliferation / small monomeric GTPase / animal organ morphogenesis / regulation of actin cytoskeleton organization / FCERI mediated MAPK activation / positive regulation of JNK cascade / RAF activation / regulation of long-term neuronal synaptic plasticity / Signaling by ERBB2 TMD/JMD mutants / Signaling by high-kinase activity BRAF mutants / Signaling by SCF-KIT / Constitutive Signaling by EGFRvIII / MAP2K and MAPK activation / cellular response to gamma radiation / Signaling by ERBB2 ECD mutants / Signaling by ERBB2 KD Mutants / positive regulation of type II interferon production / positive regulation of fibroblast proliferation / endocytosis / Regulation of RAS by GAPs / RAS processing / chemotaxis
類似検索 - 分子機能
GTPase Activation - p120GAP; domain 1 / GTPase Activation - p120gap; domain 1 / Ras GTPase-activating protein 1, N-terminal SH2 domain / RasGAP, SH3 domain / Ras GTPase-activating protein 1, C-terminal SH2 domain / Ras GTPase-activating protein / Ras GTPase-activating protein, conserved site / Ras GTPase-activating proteins domain signature. / GTPase-activator protein for Ras-like GTPase / Ras GTPase-activating proteins profile. ...GTPase Activation - p120GAP; domain 1 / GTPase Activation - p120gap; domain 1 / Ras GTPase-activating protein 1, N-terminal SH2 domain / RasGAP, SH3 domain / Ras GTPase-activating protein 1, C-terminal SH2 domain / Ras GTPase-activating protein / Ras GTPase-activating protein, conserved site / Ras GTPase-activating proteins domain signature. / GTPase-activator protein for Ras-like GTPase / Ras GTPase-activating proteins profile. / GTPase-activator protein for Ras-like GTPases / Ras GTPase-activating domain / Rho GTPase activation protein / Protein kinase C conserved region 2 (CalB) / C2 domain / C2 domain / C2 domain profile. / Small GTPase, Ras-type / small GTPase Ras family profile. / PH domain / C2 domain superfamily / PH domain profile. / Pleckstrin homology domain. / Pleckstrin homology domain / SH3 domain / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / Small GTPase / Ras family / SH2 domain / Rab subfamily of small GTPases / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / SH2 domain superfamily / Src homology 3 domains / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Small GTP-binding protein domain / PH-like domain superfamily / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ALUMINUM FLUORIDE / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GTPase HRas / Ras GTPase-activating protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Scheffzek, K. / Ahmadian, M.R. / Kabsch, W. / Wiesmueller, L. / Lautwein, A. / Schmitz, F. / Wittinghofer, A.
引用
ジャーナル: Science / 年: 1997
タイトル: The Ras-RasGAP complex: structural basis for GTPase activation and its loss in oncogenic Ras mutants.
著者: Scheffzek, K. / Ahmadian, M.R. / Kabsch, W. / Wiesmuller, L. / Lautwein, A. / Schmitz, F. / Wittinghofer, A.
#1: ジャーナル: FEBS Lett. / 年: 1997
タイトル: The Interaction of Ras with Gtpase-Activating Proteins
著者: Wittinghofer, A. / Scheffzek, K. / Ahmadian, M.R.
#2: ジャーナル: Science / 年: 1996
タイトル: Formation of a Transition-State Analog of the Ras Gtpase Reaction by Ras-Gdp, Tetrafluoroaluminate, and Gtpase-Activating Proteins
著者: Mittal, R. / Ahmadian, M.R. / Goody, R.S. / Wittinghofer, A.
#3: ジャーナル: Nature / 年: 1996
タイトル: Crystal Structure of the Gtpase-Activating Domain of Human P120Gap and Implications for the Interaction with Ras
著者: Scheffzek, K. / Lautwein, A. / Kabsch, W. / Ahmadian, M.R. / Wittinghofer, A.
#4: ジャーナル: Embo J. / 年: 1990
タイトル: Refined Crystal Structure of the Triphosphate Conformation of H-Ras P21 at 1.35 A Resolution: Implications for the Mechanism of GTP Hydrolysis
著者: Pai, E.F. / Krengel, U. / Petsko, G.A. / Goody, R.S. / Kabsch, W. / Wittinghofer, A.
#5: ジャーナル: Science / 年: 1987
タイトル: A Cytoplasmic Protein Stimulates Normal N-Ras P21 Gtpase, But Does not Affect Oncogenic Mutants
著者: Trahey, M. / Mccormick, F.
#6: ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 1986
タイトル: Biological and Biochemical Properties of Human Rash Genes Mutated at Codon 61
著者: Der, C.J. / Finkel, T. / Cooper, G.M.
#7: ジャーナル: Nature / 年: 1984
タイトル: Biological Properties of Human C-Ha-Ras1 Genes Mutated at Codon 12
著者: Seeburg, P.H. / Colby, W.W. / Capon, D.J. / Goeddel, D.V. / Levinson, A.D.
履歴
登録1997年7月3日処理サイト: BNL
改定 1.01998年7月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月9日Group: Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: database_2 / pdbx_initial_refinement_model ...database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年10月30日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
R: H-RAS
G: P120GAP
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)57,6505
ポリマ－57,0982
非ポリマー5513
水63135
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4130 Å2
ΔGint-25 kcal/mol
Surface area21040 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)71.900, 41.100, 89.000
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 108.40, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

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タンパク質 , 2種, 2分子 RG

#1: タンパク質 H-RAS / P21RAS / RAS / HARVEY-RAS


分子量: 18875.191 Da / 分子数: 1 / 断片: CATALYTIC DOMAIN, RESIDUES 1 - 166 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: H-RAS-1 / 器官: PLACENTA / プラスミド: PTRCGAP-334 / 遺伝子 (発現宿主): GENE FRAGMENT OF P120GAP POSI / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): CK 600 K / 参照: UniProt: P01112
#2: タンパク質 P120GAP / GAP-334 / GAPETTE


分子量: 38223.277 Da / 分子数: 1 / 断片: CATALYTIC DOMAIN, RESIDUES 714 - 1047 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 細胞内の位置: CYTOSOL / 遺伝子: GENE FRAGMENT OF P120GAP POSI / 器官: PLACENTA / プラスミド: PTRCGAP-334
遺伝子 (発現宿主): GENE FRAGMENT OF P120GAP, POSITION 2258 - 3259
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): DG103 / 参照: UniProt: P20936

-
非ポリマー , 4種, 38分子

#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 化合物 ChemComp-GDP / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GDP


タイプ: RNA linking / 分子量: 443.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O11P2 / コメント: GDP, エネルギー貯蔵分子*YM
#5: 化合物 ChemComp-AF3 / ALUMINUM FLUORIDE / トリフルオロアルミニウム


分子量: 83.977 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: AlF3
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 35 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.18 Å3/Da / 溶媒含有率: 45 %
結晶化pH: 8 / 詳細: SEE REF. DESCRIBING THE STRUCTURE, pH 8.
結晶
*PLUS
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: used to seeding
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
120 mg/mlprotein1drop
220 mMHEPES1drop
32 mM1dropAlCl3
420 mM1dropNaF
515-20 %PEG33501reservoir
6100 mMHEPES1reservoir
720 mMammonium sulfate1reservoir
820 mM1reservoirNaF

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データ収集

回折平均測定温度: 277 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: ELLIOTT GX-18 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: SIEMENS / 検出器: AREA DETECTOR / 日付: 1997年3月14日 / 詳細: FRANKS DOUBLE MIRRORS
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→30 Å / Num. obs: 15811 / % possible obs: 89 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.2 % / Biso Wilson estimate: 41.9 Å2 / Rsym value: 0.06 / Net I/σ(I): 10
反射 シェル解像度: 2.5→2.6 Å / 冗長度: 1.7 % / Mean I/σ(I) obs: 1.1 / Rsym value: 0.35 / % possible all: 64
反射
*PLUS
Num. measured all: 35339 / Rmerge(I) obs: 0.066

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDS(W. KABSCH)データスケーリング
XSCALE(W. KABSCH)データスケーリング
X-PLOR3.8モデル構築
X-PLOR3.8精密化
XDS(W.KABSCH)データ削減
X-PLOR3.8位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: RAS:GPPNP (PDB ENTRY 5P21), GAP-334 (PDB ENTRY 1WER)

5p21

1wer


解像度: 2.5→30 Å / Rfactor Rfree error: 0.009 / Data cutoff high absF: 10000000 / Data cutoff low absF: 0.1 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 詳細: BULK SOLVENT MODEL USED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.319 1352 10 %RANDOM
Rwork0.233 ---
obs0.233 13522 77.3 %-
原子変位パラメータBiso mean: 38.8 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.47 Å0.34 Å
Luzzati d res low-30 Å
Luzzati sigma a0.48 Å0.35 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3855 0 33 35 3923
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d24.7
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d2.36
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it2.691.5
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it4.42
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it4.42
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it6.932.5
LS精密化 シェル解像度: 2.5→2.61 Å / Rfactor Rfree error: 0.047 / Total num. of bins used: 8
Rfactor反射数%反射
Rfree0.414 78 9.3 %
Rwork0.311 764 -
obs--39 %
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.8 / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg24.7
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg2.36

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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