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- PDB-1wlx: Solution structure of the third spectrin repeat of alpha-actinin-4 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1wlx
タイトルSolution structure of the third spectrin repeat of alpha-actinin-4
要素Alpha-actinin 4
キーワードPROTEIN BINDING / three-helix bundle
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of sodium:proton antiporter activity / negative regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / vesicle transport along actin filament / nucleoside binding / postsynaptic actin cytoskeleton / nuclear retinoic acid receptor binding / muscle cell development / Nephrin family interactions / cortical actin cytoskeleton / pseudopodium ...positive regulation of sodium:proton antiporter activity / negative regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / vesicle transport along actin filament / nucleoside binding / postsynaptic actin cytoskeleton / nuclear retinoic acid receptor binding / muscle cell development / Nephrin family interactions / cortical actin cytoskeleton / pseudopodium / retinoic acid receptor signaling pathway / stress fiber / peroxisome proliferator activated receptor signaling pathway / platelet alpha granule lumen / tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / nuclear receptor binding / cell projection / RNA polymerase II transcription regulatory region sequence-specific DNA binding / chromatin DNA binding / positive regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction / integrin binding / Z disc / actin filament binding / cell junction / Platelet degranulation / protein transport / actin cytoskeleton / actin binding / actin cytoskeleton organization / regulation of apoptotic process / transmembrane transporter binding / transcription coactivator activity / positive regulation of cell migration / ribonucleoprotein complex / focal adhesion / calcium ion binding / perinuclear region of cytoplasm / protein homodimerization activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / extracellular space / RNA binding / extracellular exosome / extracellular region / nucleus / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 - #60 / EF-hand, Ca insensitive / Ca2+ insensitive EF hand / Ca2+ insensitive EF hand / Spectrin repeat / Spectrin repeat / Actinin-type actin-binding domain signature 1. / Actinin-type actin-binding domain signature 2. / Actinin-type actin-binding domain, conserved site / Spectrin/alpha-actinin ...Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 - #60 / EF-hand, Ca insensitive / Ca2+ insensitive EF hand / Ca2+ insensitive EF hand / Spectrin repeat / Spectrin repeat / Actinin-type actin-binding domain signature 1. / Actinin-type actin-binding domain signature 2. / Actinin-type actin-binding domain, conserved site / Spectrin/alpha-actinin / Spectrin repeats / Calponin homology domain / Calponin homology (CH) domain / Calponin homology domain / CH domain superfamily / Calponin homology (CH) domain profile. / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / simulated annealing, molecular dynamics, torsion angle dynamics
データ登録者Kowalski, K. / Merkel, A.L. / Booker, G.W.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Solution structure of the third spectrin repeat of alpha-actinin-4
著者: Kowalski, K. / Merkel, A.L. / Booker, G.W.
履歴
登録2004年6月30日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02005年8月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年3月2日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年5月29日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Alpha-actinin 4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,8381
ポリマ－14,8381
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Alpha-actinin 4 / Non-muscle alpha-actinin 4 / F-actin cross linking protein


分子量: 14837.590 Da / 分子数: 1 / 断片: third spectrin repeat (1-129) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ACTN4 / プラスミド: pGEX-4T2 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: O43707

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D NOESY
1222D NOESY
1333D 15N-separated NOESY
143HNHA
NMR実験の詳細Text: Assignments were obtained using HNCACB, CBCA(CO)NH, HNCO, H(CCO)NH-TOCSY, C(CO)NH-TOCSY, 15N NOESY-HSQC, 13C HSQC, 1H TOCSY, 1H NOESY

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
10.6mM actinin-4; 25mM phosphate buffer; 100mM NaCl; 90% H2O, 10% D2O; 0.01% NaN390% H2O/10% D2O
20.6mM actinin-4; 25mM phosphate buffer; 100mM NaCl; 90% H2O, 10% D2O; 0.01% NaN3100% D2O
30.6mM actinin-4 U-15N; 25mM phosphate buffer; 100mM NaCl; 90% H2O, 10% D2O; 0.01% NaN390% H2O/10% D2O
40.6mM actinin-4 U-15N, 13C; 25mM phosphate buffer; 100mM NaCl; 90% H2O, 10% D2O; 0.01% NaN390% H2O/10% D2O
50.6mM actinin-4 U-15N, 13C; 25mM phosphate buffer; 100mM NaCl; 90% H2O, 10% D2O; 0.01% NaN3100% D2O
試料状態イオン強度: 100mM NaCl / pH: 6.75 / 圧: ambient / 温度: 298 K

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NMR測定

放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M
放射波長相対比: 1
NMRスペクトロメータータイプ: Varian UNITY / 製造業者: Varian / モデル: UNITY / 磁場強度: 600 MHz

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
NMRPipe1.8Delaglio et al解析
Sparky3.11Goddard and Knellerデータ解析
CNS1.1Brunger et al構造決定
ARIA1.2Linge and Nilges構造決定
ARIA1.2Linge and Nilges精密化
精密化手法: simulated annealing, molecular dynamics, torsion angle dynamics
ソフトェア番号: 1
詳細: Structures are based on a total of 2256 restraints; 2021 NOE-derived distance constraints, 235 dihedral angle restraints
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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