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万見
- PDB-1wdm: fatty acid beta-oxidation multienzyme complex from Pseudomonas fr... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1wdm
タイトルfatty acid beta-oxidation multienzyme complex from Pseudomonas fragi, form I (native3)
要素
  • 3-ketoacyl-CoA thiolase
  • Fatty oxidation complex alpha subunit
キーワードLYASE / OXIDOREDUCTASE/TRANSFERASE / alpha2beta2 heterotetrameric complex / OXIDOREDUCTASE-TRANSFERASE COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


fatty acid beta-oxidation multienzyme complex / 3-hydroxybutyryl-CoA epimerase / 3-hydroxybutyryl-CoA epimerase activity / acetyl-CoA C-acyltransferase / Delta3-Delta2-enoyl-CoA isomerase / acetyl-CoA C-acyltransferase activity / delta(3)-delta(2)-enoyl-CoA isomerase activity / long-chain (3S)-3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase (NAD+) activity / 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase / enoyl-CoA hydratase ...fatty acid beta-oxidation multienzyme complex / 3-hydroxybutyryl-CoA epimerase / 3-hydroxybutyryl-CoA epimerase activity / acetyl-CoA C-acyltransferase / Delta3-Delta2-enoyl-CoA isomerase / acetyl-CoA C-acyltransferase activity / delta(3)-delta(2)-enoyl-CoA isomerase activity / long-chain (3S)-3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase (NAD+) activity / 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase / enoyl-CoA hydratase / phenylacetate catabolic process / enoyl-CoA hydratase activity / fatty acid beta-oxidation / NAD+ binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Fatty oxidation complex, alpha subunit FadB / Acetyl-CoA C-acyltransferase FadA / : / N-(1-d-carboxylethyl)-l-norvaline Dehydrogenase; domain 2 - #50 / : / 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase, conserved site / 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase signature. / 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase, C-terminal / 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase, NAD binding / 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase, C-terminal domain ...Fatty oxidation complex, alpha subunit FadB / Acetyl-CoA C-acyltransferase FadA / : / N-(1-d-carboxylethyl)-l-norvaline Dehydrogenase; domain 2 - #50 / : / 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase, conserved site / 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase signature. / 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase, C-terminal / 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase, NAD binding / 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase, C-terminal domain / 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase, NAD binding domain / Thiolase, active site / Thiolases active site. / Thiolase, acyl-enzyme intermediate active site / Thiolases acyl-enzyme intermediate signature. / Thiolase, conserved site / Thiolases signature 2. / Thiolase, C-terminal / Thiolase, C-terminal domain / Thiolase / Thiolase, N-terminal / Thiolase, N-terminal domain / Enoyl-CoA hydratase/isomerase, conserved site / Enoyl-CoA hydratase/isomerase signature. / N-(1-d-carboxylethyl)-l-norvaline Dehydrogenase; domain 2 / Enoyl-CoA hydratase/isomerase / Enoyl-CoA hydratase/isomerase / 2-enoyl-CoA Hydratase; Chain A, domain 1 / 2-enoyl-CoA Hydratase; Chain A, domain 1 / Thiolase/Chalcone synthase / Peroxisomal Thiolase; Chain A, domain 1 / 6-phosphogluconate dehydrogenase-like, C-terminal domain superfamily / ClpP/crotonase-like domain superfamily / Thiolase-like / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Alpha-Beta Complex / Rossmann fold / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETYL COENZYME *A / NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE / 3-ketoacyl-CoA thiolase / Fatty acid oxidation complex subunit alpha
類似検索 - 構成要素
生物種Pseudomonas fragi (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.8 Å
データ登録者Ishikawa, M. / Tsuchiya, D. / Oyama, T. / Tsunaka, Y. / Morikawa, K.
引用
ジャーナル: Embo J. / 年: 2004
タイトル: Structural basis for channelling mechanism of a fatty acid beta-oxidation multienzyme complex
著者: Ishikawa, M. / Tsuchiya, D. / Oyama, T. / Tsunaka, Y. / Morikawa, K.
#1: ジャーナル: Biochem.J. / 年: 1997
タイトル: Reconstitution, morphology and crystallization of a fatty acid beta-oxidation multienzyme complex from Pseudomonas fragi
著者: Ishikawa, M. / Mikami, Y. / Usukura, J. / Iwasaki, H. / Shinagawa, H. / Morikawa, K.
履歴
登録2004年5月17日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02004年7月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年3月13日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年4月3日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Fatty oxidation complex alpha subunit
B: Fatty oxidation complex alpha subunit
C: 3-ketoacyl-CoA thiolase
D: 3-ketoacyl-CoA thiolase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)241,33110
ポリマ－237,5104
非ポリマー3,8216
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area17490 Å2
ΔGint-102 kcal/mol
Surface area77000 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)181.453, 95.462, 161.325
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 111.79, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
詳細The biological assembly is a heterotetramer as observed in the asymmetric unit.

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要素

#1: タンパク質 Fatty oxidation complex alpha subunit / fatty acid beta-oxidation multienzyme complex / alpha subunit


分子量: 77232.266 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Pseudomonas fragi (バクテリア) / プラスミド: pT7-7 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): MIF100
参照: UniProt: P28793, enoyl-CoA hydratase, Delta3-Delta2-enoyl-CoA isomerase, 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase, 3-hydroxybutyryl-CoA epimerase
#2: タンパク質 3-ketoacyl-CoA thiolase / fatty acid beta-oxidation multienzyme complex / beta subunit / Fatty oxidation complex beta subunit ...fatty acid beta-oxidation multienzyme complex / beta subunit / Fatty oxidation complex beta subunit / Beta-ketothiolase / Acetyl-CoA acyltransferase


分子量: 41522.730 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Pseudomonas fragi (バクテリア) / プラスミド: pT7-7 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): MIF100 / 参照: UniProt: P28790, acetyl-CoA C-acyltransferase
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 化合物 ChemComp-ACO / ACETYL COENZYME *A / アデノシン3′-りん酸5′-[二りん酸P2-[(R)-3-ヒドロキシ-2,2-ジメチル-3-[[(以下略)


分子量: 809.571 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C23H38N7O17P3S
#5: 化合物 ChemComp-NAD / NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE


分子量: 663.425 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H27N7O14P2 / コメント: NAD*YM

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.74 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.7 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: PEG4000, MES, ZnCl2, n-octylpentaoxyethylene, NAD+, acetoacetyl-CoA, pH 5.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL40B2 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2004年3月24日
放射モノクロメーター: Si / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.8→20 Å / Num. obs: 24902 / % possible obs: 98 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.124 / Net I/σ(I): 5.9
反射 シェル解像度: 3.8→4.01 Å / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.236 / Mean I/σ(I) obs: 3.2 / % possible all: 98.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
AMoRE位相決定
CNS精密化
CCP4(SCALA)データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: form I

解像度: 3.8→20 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数Selection details
Rfree0.2617 1710 random
Rwork0.214 --
all0.2171 24902 -
obs0.2171 24902 -
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.48 Å0.37 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.48 Å0.42 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.8→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数16299 0 242 0 16541
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.00498
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg0.978
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d21.7
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.693
LS精密化 シェル解像度: 3.8→3.93 Å /
Rfactor反射数
Rfree0.2903 182
Rwork0.2291 -
obs-2473

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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