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万見
- PDB-1w9c: Proteolytic fragment of CRM1 spanning six C-terminal HEAT repeats -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1w9c
タイトルProteolytic fragment of CRM1 spanning six C-terminal HEAT repeats
要素CRM1 PROTEIN
キーワードNUCLEAR PROTEIN / EXPORTIN 1 / NUCLEAR EXPORT COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


HuR (ELAVL1) binds and stabilizes mRNA / annulate lamellae / regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / regulation of centrosome duplication / nuclear export signal receptor activity / regulation of protein export from nucleus / Rev-mediated nuclear export of HIV RNA / NEP/NS2 Interacts with the Cellular Export Machinery / nucleocytoplasmic transport / Maturation of hRSV A proteins ...HuR (ELAVL1) binds and stabilizes mRNA / annulate lamellae / regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / regulation of centrosome duplication / nuclear export signal receptor activity / regulation of protein export from nucleus / Rev-mediated nuclear export of HIV RNA / NEP/NS2 Interacts with the Cellular Export Machinery / nucleocytoplasmic transport / Maturation of hRSV A proteins / ribosomal large subunit export from nucleus / Estrogen-dependent nuclear events downstream of ESR-membrane signaling / protein localization to nucleus / ribosomal subunit export from nucleus / mRNA export from nucleus / Cajal body / Cyclin A/B1/B2 associated events during G2/M transition / ribosomal small subunit export from nucleus / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / NPAS4 regulates expression of target genes / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / Transcriptional and post-translational regulation of MITF-M expression and activity / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / protein export from nucleus / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / RHO GTPases Activate Formins / Heme signaling / MAPK6/MAPK4 signaling / small GTPase binding / kinetochore / Separation of Sister Chromatids / nuclear envelope / ribosome biogenesis / nuclear membrane / ribonucleoprotein complex / intracellular membrane-bounded organelle / nucleolus / protein-containing complex / RNA binding / nucleoplasm / nucleus / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Exportin-1, repeat 3 / Chromosome region maintenance repeat / Exportin-1, repeat 2 / Chromosome region maintenance or exportin repeat / CRM1 / Exportin repeat 2 / CRM1 / Exportin repeat 3 / CRM1 C terminal / Exportin-1, C-terminal / CRM1 C terminal / Exportin-1/5 ...Exportin-1, repeat 3 / Chromosome region maintenance repeat / Exportin-1, repeat 2 / Chromosome region maintenance or exportin repeat / CRM1 / Exportin repeat 2 / CRM1 / Exportin repeat 3 / CRM1 C terminal / Exportin-1, C-terminal / CRM1 C terminal / Exportin-1/5 / Exportin-1/Importin-beta-like / Exportin 1-like protein / Importin-beta N-terminal domain / Importin-beta N-terminal domain / Importin-beta N-terminal domain profile. / Importin-beta, N-terminal domain / Leucine-rich Repeat Variant / Leucine-rich Repeat Variant / Armadillo-like helical / Alpha Horseshoe / Armadillo-type fold / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / OTHER / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Petosa, C. / Schoehn, G. / Askjaer, P. / Bauer, U. / Moulin, M. / Steuerwald, U. / Soler-Lopez, M. / Baudin, F. / Mattaj, I.W. / Muller, C.W.
引用ジャーナル: Mol Cell / 年: 2004
タイトル: Architecture of CRM1/Exportin1 suggests how cooperativity is achieved during formation of a nuclear export complex.
著者: Carlo Petosa / Guy Schoehn / Peter Askjaer / Ulrike Bauer / Martine Moulin / Ulrich Steuerwald / Montserrat Soler-López / Florence Baudin / Iain W Mattaj / Christoph W Müller /
要旨: CRM1/Exportin1 mediates the nuclear export of proteins bearing a leucine-rich nuclear export signal (NES) by forming a cooperative ternary complex with the NES-bearing substrate and the small GTPase ...CRM1/Exportin1 mediates the nuclear export of proteins bearing a leucine-rich nuclear export signal (NES) by forming a cooperative ternary complex with the NES-bearing substrate and the small GTPase Ran. We present a structural model of human CRM1 based on a combination of X-ray crystallography, homology modeling, and electron microscopy. The architecture of CRM1 resembles that of the import receptor transportin1, with 19 HEAT repeats and a large loop implicated in Ran binding. Residues critical for NES recognition are identified adjacent to the cysteine residue targeted by leptomycin B (LMB), a specific CRM1 inhibitor. We present evidence that a conformational change of the Ran binding loop accounts for the cooperativity of Ran- and substrate binding and for the selective enhancement of CRM1-mediated export by the cofactor RanBP3. Our findings indicate that a single architectural and mechanistic framework can explain the divergent effects of RanGTP on substrate binding by many import and export receptors.
履歴
登録2004年10月8日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02004年12月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年11月14日Group: Derived calculations / Non-polymer description ...Derived calculations / Non-polymer description / Other / Refinement description / Version format compliance
改定 1.22019年11月13日Group: Data collection / Database references / Other / カテゴリ: pdbx_database_related / pdbx_database_status
Item: _pdbx_database_related.content_type / _pdbx_database_status.status_code_sf
改定 1.32024年5月8日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CRM1 PROTEIN
B: CRM1 PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)72,5442
ポリマ－72,5442
非ポリマー00
水3,459192
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)118.870, 62.870, 114.660
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (1, 0.002, 0.005), (0.002, -1, -0.005), (0.005, 0.005, -1)
ベクター: -0.27684, -50.4442, 57.18188)

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要素

#1: タンパク質 CRM1 PROTEIN / EXPORTIN 1


分子量: 36271.750 Da / 分子数: 2 / 断片: C-TERMINAL SIX HEAT REPEATS, RESIDUES 707-1027 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: O14980
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 192 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.9 Å3/Da / 溶媒含有率: 57 %
結晶化pH: 8 / 詳細: pH 8.00

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-2 / 波長: 0.933
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2003年2月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.933 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→30 Å / Num. obs: 35395 / % possible obs: 90.9 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.8 % / Biso Wilson estimate: 34.2 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.12 / Net I/σ(I): 9.3
反射 シェル解像度: 2.3→2.4 Å / 冗長度: 2.6 % / Rmerge(I) obs: 0.68 / Mean I/σ(I) obs: 1.6 / % possible all: 73.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
精密化構造決定の手法: OTHER / 解像度: 2.3→30 Å / Rfactor Rfree error: 0.007 / Data cutoff high absF: 10000000 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: MLF
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.277 1788 5.1 %RANDOM
Rwork0.229 ---
obs0.229 35395 90.9 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 43.3285 Å2 / ksol: 0.356663 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 41.3 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-10.55 Å20 Å20 Å2
2---5.51 Å20 Å2
3----5.04 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.41 Å0.33 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.47 Å0.45 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5108 0 0 192 5300
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d18.1
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.79
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it3.441.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it5.162
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it5.782
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it7.822.5
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.44 Å / Rfactor Rfree error: 0.027 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.38 199 4.9 %
Rwork0.362 3860 -
obs--63.7 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAM

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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