[日本語] English
万見
- PDB-1w7l: Crystal structure of human kynurenine aminotransferase I -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1w7l
タイトルCrystal structure of human kynurenine aminotransferase I
要素KYNURENINE--OXOGLUTARATE TRANSAMINASE I
キーワードTRANSFERASE / KYNURENINE PATHWAY / KYNURENIC ACID / PLP-ENZYME / AMINOTRANSFERASE / LYASE / MULTIFUNCTIONAL ENZYME / PYRIDOXAL PHOSPHATE / TRANSFERASE.
機能・相同性
機能・相同性情報


glutamine-phenylpyruvate transaminase / glutamine-phenylpyruvate transaminase activity / cysteine-S-conjugate beta-lyase activity / L-kynurenine catabolic process / cysteine-S-conjugate beta-lyase / Phenylalanine metabolism / kynurenine-oxoglutarate transaminase / kynurenine-oxoglutarate transaminase activity / kynurenine metabolic process / Glutamate and glutamine metabolism ...glutamine-phenylpyruvate transaminase / glutamine-phenylpyruvate transaminase activity / cysteine-S-conjugate beta-lyase activity / L-kynurenine catabolic process / cysteine-S-conjugate beta-lyase / Phenylalanine metabolism / kynurenine-oxoglutarate transaminase / kynurenine-oxoglutarate transaminase activity / kynurenine metabolic process / Glutamate and glutamine metabolism / Tryptophan catabolism / biosynthetic process / response to bacterium / pyridoxal phosphate binding / protein homodimerization activity / mitochondrion / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Aminotransferase, class I/classII / Aminotransferase class I and II / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, major domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase ...: / Aminotransferase, class I/classII / Aminotransferase class I and II / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, major domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase / Alpha-Beta Complex / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / Kynurenine--oxoglutarate transaminase 1
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / OTHER / 解像度: 2 Å
データ登録者Rossi, F. / Han, Q. / Li, J. / Li, J. / Rizzi, M.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2004
タイトル: Crystal Structure of Human Kynurenine Aminotransferase I
著者: Rossi, F. / Han, Q. / Li, J. / Li, J. / Rizzi, M.
履歴
登録2004年9月6日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02004年9月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年9月16日Group: Database references / Derived calculations ...Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Other / Source and taxonomy / Structure summary / Version format compliance
改定 1.22015年12月23日Group: Atomic model / Derived calculations ...Atomic model / Derived calculations / Non-polymer description / Other / Structure summary

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: KYNURENINE--OXOGLUTARATE TRANSAMINASE I
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,1752
ポリマ－47,9281
非ポリマー2471
水7,873437
1
A: KYNURENINE--OXOGLUTARATE TRANSAMINASE I
ヘテロ分子

A: KYNURENINE--OXOGLUTARATE TRANSAMINASE I
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)96,3504
ポリマ－95,8562
非ポリマー4942
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation5_675x-y+1,-y+2,-z+1/31
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)146.372, 146.372, 67.449
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-2152-

HOH

21A-2153-

HOH

31A-2161-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 KYNURENINE--OXOGLUTARATE TRANSAMINASE I / KYNURENINE AMINOTRANSFERASE I / KATI / GLUTAMINE-PHENYLPYRUVATE TRANSAMINASE / GLUTAMINE ...KYNURENINE AMINOTRANSFERASE I / KATI / GLUTAMINE-PHENYLPYRUVATE TRANSAMINASE / GLUTAMINE TRANSAMINASE K / GTK / CYSTEINE-S-CONJUGATE BETA-LYASE


分子量: 47927.879 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 器官: LIVER
発現宿主: SPODOPTERA FRUGIPERDA (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q16773, cysteine-S-conjugate beta-lyase
#2: 化合物 ChemComp-PLP / PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / VITAMIN B6 Phosphate / ピリドキサ-ル5′-りん酸


分子量: 247.142 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H10NO6P
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 437 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細CATALYTIC ACTIVITY: L-KYNURENINE + 2-OXOGLUTARATE = 4-(2- AMINOPHENYL)-2,4-DIOXOBUTANOATE + L-GLUTAMATE.

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 4.35 Å3/Da / 溶媒含有率: 71.74 %
結晶化pH: 7 / 詳細: pH 7.00
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / pH: 7.5 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
120 mg/mlprotein1drop
24.5 Mammonium formate1reservoir
30.1 MTris1reservoirpH7.5

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-1 / 波長: 0.91
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.91 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→50 Å / Num. obs: 54768 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5.6 % / Rmerge(I) obs: 0.05
反射
*PLUS
最高解像度: 2 Å / 最低解像度: 50 Å / Num. measured all: 306700 / Rmerge(I) obs: 0.051

-
解析

ソフトウェア名称: REFMAC / バージョン: 5.1.24 / 分類: 精密化
精密化構造決定の手法: OTHER / 解像度: 2→29.75 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.961 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.946 / SU B: 3.31 / SU ML: 0.088 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.119 / ESU R Free: 0.12 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.227 834 1.5 %RANDOM
Rwork0.192 ---
obs0.193 54768 100 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 39.04 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.46 Å2-1.23 Å20 Å2
2---2.46 Å20 Å2
3---3.69 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→29.75 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3321 0 15 437 3773
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0223433
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1671.9474661
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.7735413
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0820.2494
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.022645
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1930.21729
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1440.2375
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1610.276
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2010.223
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.6391.52072
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.22223358
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.73131361
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.9884.51303
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2→2.05 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.278 67
Rwork0.273 4018
ソフトウェア
*PLUS
バージョン: 5.1.24 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.227 / Rfactor Rwork: 0.192
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_deg1.17

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る