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- PDB-1w79: Crystal structure of the DD-transpeptidase-carboxypeptidase from ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1w79
タイトルCrystal structure of the DD-transpeptidase-carboxypeptidase from Actinomadura R39
要素D-alanyl-D-alanine carboxypeptidase
キーワードHYDROLASE / PENICILLIN-BINDING / PEPTIDOGLYCAN / ACTINOMADURA / TRANSPEPTIDASE / ANTIBIOTIC RESISTANCE
機能・相同性
機能・相同性情報


serine-type D-Ala-D-Ala carboxypeptidase / serine-type D-Ala-D-Ala carboxypeptidase activity / peptidoglycan biosynthetic process / cell wall organization / regulation of cell shape / response to antibiotic / proteolysis / extracellular region
類似検索 - 分子機能
D-Ala-D-Ala carboxypeptidase C, peptidase S13 / Peptidase S13, D-Ala-D-Ala carboxypeptidase C / D-Ala-D-Ala carboxypeptidase 3 (S13) family / D-tyrosyl-trna(Tyr) Deacylase; Chain: A; / Beta-lactamase / DD-peptidase/beta-lactamase superfamily / 3-Layer(bba) Sandwich / Beta-lactamase/transpeptidase-like / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
D-alanyl-D-alanine carboxypeptidase
類似検索 - 構成要素
生物種Actinomadura sp. R39 (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / OTHER / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Sauvage, E. / Herman, R. / Petrella, S. / Duez, C. / Frere, J.M. / Charlier, P.
引用
ジャーナル: J. Biol. Chem. / 年: 2005
タイトル: Crystal structure of the Actinomadura R39 DD-peptidase reveals new domains in penicillin-binding proteins.
著者: Sauvage, E. / Herman, R. / Petrella, S. / Duez, C. / Bouillenne, F. / Frere, J.M. / Charlier, P.
#1: ジャーナル: Biochem J. / 年: 1992
タイトル: Primary and Predicted Secondary Structure of the Actinomadura R39 Extracellular Dd-Peptidase, a Penicillin-Binding Protein (Pbp) Related to the Escherichia Coli Pbp4
著者: Granier, B. / Duez, C. / Lepage, S. / Englbert, S. / Dusart, J. / Dideberg, O. / Van Beeumen, J. / Frere, J.M. / Ghuysen, J.M.
履歴
登録2004年8月31日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02005年6月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年12月12日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: citation / entity ...citation / entity / entity_name_com / entity_src_gen / pdbx_entity_src_syn / struct_ref
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.page_last ..._citation.journal_abbrev / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _entity.pdbx_description / _entity.src_method / _entity_name_com.name / _struct_ref.pdbx_align_begin / _struct_ref.pdbx_seq_one_letter_code
改定 2.02018年12月26日Group: Atomic model / Data collection / Derived calculations
カテゴリ: atom_site / pdbx_struct_assembly
Item: _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y ..._atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _pdbx_struct_assembly.details / _pdbx_struct_assembly.method_details
改定 2.12019年10月16日Group: Data collection / Experimental preparation / Other
カテゴリ: exptl_crystal_grow / pdbx_database_status / reflns_shell
Item: _pdbx_database_status.status_code_sf / _reflns_shell.Rmerge_I_obs
改定 2.22024年5月8日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 700 SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN ... SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: D-alanyl-D-alanine carboxypeptidase
B: D-alanyl-D-alanine carboxypeptidase
C: D-alanyl-D-alanine carboxypeptidase
D: D-alanyl-D-alanine carboxypeptidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)201,58520
ポリマ－200,3354
非ポリマー1,25016
水32,0851781
1
A: D-alanyl-D-alanine carboxypeptidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,4216
ポリマ－50,0841
非ポリマー3375
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: D-alanyl-D-alanine carboxypeptidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,3724
ポリマ－50,0841
非ポリマー2883
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: D-alanyl-D-alanine carboxypeptidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,3724
ポリマ－50,0841
非ポリマー2883
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
D: D-alanyl-D-alanine carboxypeptidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,4216
ポリマ－50,0841
非ポリマー3375
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)105.187, 93.369, 107.272
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 94.25, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質
D-alanyl-D-alanine carboxypeptidase / DD-peptidase / Penicillin-binding protein / PBP


分子量: 50083.812 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Actinomadura sp. R39 (バクテリア)
遺伝子: dac / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P39045, serine-type D-Ala-D-Ala carboxypeptidase
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1781 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細BINDS PENICILLIN AND REMOVES C-TERMINAL D-ALANYL RESIDUES FROM SUGAR-PEPTIDE CELL WALL PRECURSOR

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.46 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.5 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 0.9763
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2001年3月1日
放射モノクロメーター: SI111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9763 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→59.7 Å / Num. obs: 187527 / % possible obs: 98.5 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 3.6 % / Biso Wilson estimate: 19.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.1 / Net I/σ(I): 4.2
反射 シェル解像度: 1.8→1.9 Å / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.5 / Mean I/σ(I) obs: 1.8 / % possible all: 95.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
SOLVE位相決定
精密化構造決定の手法: OTHER / 解像度: 1.8→19.95 Å / Rfactor Rfree error: 0.002 / Data cutoff high absF: 2588169.12 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: RESIDUES 467 TO 489 NOT SEEN IN THE DENSITY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.24 9327 5 %RANDOM
Rwork0.214 ---
obs0.214 187168 97.9 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 45.1288 Å2 / ksol: 0.381451 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 23.5 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--4.72 Å20 Å21.79 Å2
2--5.11 Å20 Å2
3----0.38 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.25 Å0.22 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.2 Å0.15 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→19.95 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数13394 0 64 1781 15239
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d24.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.75
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.321.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.692
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.952
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.72.5
LS精密化 シェル解像度: 1.8→1.91 Å / Rfactor Rfree error: 0.007 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.284 1510 5 %
Rwork0.25 28394 -
obs--94.3 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2DNA-RNA_REP.PARAMDNA-RNA.TOP
X-RAY DIFFRACTION3WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION4ION.PARAMION.TOP

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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