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- PDB-1w70: SH3 domain of p40phox complexed with C-terminal polyProline regio... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1w70
タイトルSH3 domain of p40phox complexed with C-terminal polyProline region of p47phox
要素
  • NEUTROPHIL CYTOSOL FACTOR 1
  • NEUTROPHIL CYTOSOL FACTOR 4
キーワードSH3 DOMAIN / NADPH OXIDASE / P40PHOX / P47PHOX / POLYPROLINE
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of respiratory burst involved in inflammatory response / neutrophil-mediated killing of gram-positive bacterium / superoxide-generating NADPH oxidase activator activity / neutrophil-mediated killing of fungus / phagolysosome / superoxide-generating NAD(P)H oxidase activity / Cross-presentation of particulate exogenous antigens (phagosomes) / leukotriene metabolic process / NADPH oxidase complex / response to yeast ...regulation of respiratory burst involved in inflammatory response / neutrophil-mediated killing of gram-positive bacterium / superoxide-generating NADPH oxidase activator activity / neutrophil-mediated killing of fungus / phagolysosome / superoxide-generating NAD(P)H oxidase activity / Cross-presentation of particulate exogenous antigens (phagosomes) / leukotriene metabolic process / NADPH oxidase complex / response to yeast / cellular response to testosterone stimulus / respiratory burst / respiratory burst involved in defense response / phosphatidylinositol-3-phosphate binding / phosphatidylinositol-3,4-bisphosphate binding / ROS and RNS production in phagocytes / hydrogen peroxide biosynthetic process / protein targeting to membrane / superoxide anion generation / superoxide metabolic process / Detoxification of Reactive Oxygen Species / RHO GTPases Activate NADPH Oxidases / RAC2 GTPase cycle / RAC3 GTPase cycle / phagocytosis / cellular defense response / RAC1 GTPase cycle / phosphatidylinositol binding / epithelial cell proliferation / cellular response to glucose stimulus / SH3 domain binding / VEGFA-VEGFR2 Pathway / cytoplasmic side of plasma membrane / electron transfer activity / endosome membrane / inflammatory response / innate immune response / neuronal cell body / dendrite / membrane / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Neutrophil cytosol factor P40 / Neutrophil cytosol factor P40, PB1 domain / Neutrophil cytosol factor 4, PX domain / Neutrophil cytosol factor P40, SH3 domain / Neutrophil cytosol factor 1 / Neutrophil cytosol factor 1, C-terminal / Neutrophil cytosol factor 1, PBR/AIR / Neutrophil cytosol factor 1, PX domain / Neutrophil cytosol factor 1, first SH3 domain / Neutrophil cytosol factor 1, second SH3 domain ...Neutrophil cytosol factor P40 / Neutrophil cytosol factor P40, PB1 domain / Neutrophil cytosol factor 4, PX domain / Neutrophil cytosol factor P40, SH3 domain / Neutrophil cytosol factor 1 / Neutrophil cytosol factor 1, C-terminal / Neutrophil cytosol factor 1, PBR/AIR / Neutrophil cytosol factor 1, PX domain / Neutrophil cytosol factor 1, first SH3 domain / Neutrophil cytosol factor 1, second SH3 domain / NADPH oxidase subunit p47Phox, C terminal domain / Neutrophil cytosol factor 1, PBR/AIR / : / PB1 domain / PB1 domain / PB1 domain / : / PB1 domain profile. / PhoX homologous domain, present in p47phox and p40phox. / PX domain profile. / PX domain / Phox homology / PX domain superfamily / SH3 Domains / SH3 domain / Src homology 3 domains / SH3 type barrels. / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Roll / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
trifluoroacetic acid / Neutrophil cytosol factor 1 / Neutrophil cytosol factor 4
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.46 Å
データ登録者Massenet, C. / Chenavas, S. / Cohen-Addad, C. / Dagher, M.-C. / Brandolin, G. / Pebay-Peyroula, E. / Fieschi, F.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2005
タイトル: Effects of P47Phox C-Terminus Phosphorylation on Binding Interactions with P40Phox and P67Phox: Structural and Functional Comparison of P40Phox P67Phox SH3 Domains
著者: Massenet, C. / Chenavas, S. / Cohen-Addad, C. / Dagher, M.-C. / Brandolin, G. / Pebay-Peyroula, E. / Fieschi, F.
履歴
登録2004年8月26日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02005年1月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年3月6日Group: Data collection / Derived calculations ...Data collection / Derived calculations / Experimental preparation / Other
カテゴリ: exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc ...exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc / pdbx_database_status / struct_conn
Item: _exptl_crystal_grow.method / _pdbx_database_status.recvd_author_approval / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.42019年5月22日Group: Data collection / Experimental preparation / カテゴリ: exptl_crystal_grow / Item: _exptl_crystal_grow.temp
改定 1.52023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf
改定 1.62024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: NEUTROPHIL CYTOSOL FACTOR 4
B: NEUTROPHIL CYTOSOL FACTOR 4
C: NEUTROPHIL CYTOSOL FACTOR 1
D: NEUTROPHIL CYTOSOL FACTOR 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,96910
ポリマ－16,3574
非ポリマー6126
水4,089227
1
A: NEUTROPHIL CYTOSOL FACTOR 4
C: NEUTROPHIL CYTOSOL FACTOR 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8,2753
ポリマ－8,1792
非ポリマー961
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
2
B: NEUTROPHIL CYTOSOL FACTOR 4
D: NEUTROPHIL CYTOSOL FACTOR 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8,6957
ポリマ－8,1792
非ポリマー5165
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)39.640, 50.490, 68.180
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
詳細CHAINS A AND B ARE ISOLATED FRAGMENTS OF P40PHOXAND THERE IS NO BIOLOGICAL EVIDENCE OF THEIRDIMERIZATION. HOWEVER, SINCE EACH CHAIN IS INCOMPLEX WITH A PEPTIDE IN THIS ENTRY, THE BIOLOGICALUNIT IS CLASSIFIED AS DIMERIC.

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要素

#1: タンパク質 NEUTROPHIL CYTOSOL FACTOR 4 / NCF-4 / NEUTROPHIL NADPH OXIDASE FACTOR 4 / P40PHOX / P40-PHOX


分子量: 6791.013 Da / 分子数: 2 / 断片: SH3 DOMAIN, RESIDUES 174-228 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / Cell: NEUTROPHIL / プラスミド: PIVEX2.4 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q15080
#2: タンパク質・ペプチド NEUTROPHIL CYTOSOL FACTOR 1 / NCF-1 / NEUTROPHIL NADPH OXIDASE FACTOR 1 / 47 KDA NEUTROPHIL OXIDASE FACTOR / P47-PHOX


分子量: 1387.581 Da / 分子数: 2 / 断片: POLYPROLINE MOTIF, RESIDUES 360-372 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) HOMO SAPIENS (ヒト) / 参照: UniProt: P14598
#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物 ChemComp-TFA / trifluoroacetic acid / トリフルオロ酢酸


分子量: 114.023 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2HF3O2
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 227 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細COMPONENT OF THE NADPH-OXIDASE, A MULTICOMPONENT ENZYME SYSTEM RESPONSIBLE FOR TRANSPORT OF ...COMPONENT OF THE NADPH-OXIDASE, A MULTICOMPONENT ENZYME SYSTEM RESPONSIBLE FOR TRANSPORT OF ELECTRONS FROM NADPH TO MOLECULAR OXYGEN, GENERATING REACTIVE OXIDANT INTERMEDIATES. P40-PHOX ASSOCIATES PRIMARILY WITH P67-PHOX TO FORM A COMPLEX WITH P47-PHOX. NCF2, NCF1, AND A MEMBRANE BOUND CYTOCHROME B558 ARE REQUIRED FOR ACTIVATION OF THE LATENT NADPH OXIDASE (NECESSARY FOR SUPEROXIDE PRODUCTION).
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.09 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.02 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法
詳細: VAPOR DIFFUSION AT 20 DEGRE C AT 14MG/ML OF P40PHOX SH3 WITH A1/5 RATIO WITH POLYPROLINE PEPTIDE, 20 MM HEPES PH 7.5, 150 MM NACL MIXED WITH 100 MM NA-CITRATE/CITRIC ACID PH5, 2.4 M SA

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: BM30A / 波長: 0.9798
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9798 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.46→23.7 Å / Num. obs: 23121 / % possible obs: 94.3 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5 % / Rmerge(I) obs: 0.03 / Net I/σ(I): 13
反射 シェル解像度: 1.46→1.54 Å / 冗長度: 4 % / Rmerge(I) obs: 0.2 / Mean I/σ(I) obs: 3.1 / % possible all: 83.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1精密化
DENZOデータ削減
CCP4データスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1W6X

1w6x


解像度: 1.46→23.7 Å / Data cutoff high absF: 10000 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2073 1168 4.8 %RANDOM
Rwork0.1811 ---
obs0.1811 23121 94.7 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 76.2164 Å2 / ksol: 0.541566 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 16.91 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.939 Å20 Å20 Å2
2--1.29 Å20 Å2
3----3.229 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.17 Å0.15 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.09 Å0.08 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.46→23.7 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1135 0 34 227 1396
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.008391
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.49521
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d25.50055
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.05772
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 1.46→1.51 Å / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2602 108 4.51 %
Rwork0.2308 1820 -
obs--79.47 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAM
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAM
X-RAY DIFFRACTION3ION.PARAM
X-RAY DIFFRACTION4SULF.PARAM
X-RAY DIFFRACTION5TFA.PARAM

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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