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万見
- PDB-1w66: Structure of a lipoate-protein ligase b from Mycobacterium tuberc... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1w66
タイトルStructure of a lipoate-protein ligase b from Mycobacterium tuberculosis
要素LIPOYLTRANSFERASE
キーワードTRANSFERASE / LIPOATE-PROTEIN LIGASE B / LIPOYLTRANSFERASE / LIPOIC ACID / ACYLTRANSFERASE / MYCOBACTERIUM TUBERCULOSIS STRUCTURAL PROTEOMICS PROJECT / XMTB / STRUCTURAL GENOMICS
機能・相同性
機能・相同性情報


lipoyl(octanoyl) transferase activity => GO:0033819 / lipoyl(octanoyl) transferase / lipoyl(octanoyl) transferase activity / lipoate biosynthetic process / protein lipoylation / protein modification process / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Octanoyltransferase / Octanoyltransferase, conserved site / Lipoate-protein ligase B signature. / Lipoyl protein ligase A/B catalytic domain / Biotinyl protein ligase (BPL) and lipoyl protein ligase (LPL) catalytic domain profile. / Biotin/lipoate A/B protein ligase family / Biotinyl protein ligase (BPL) and lipoyl protein ligase (LPL), catalytic domain / Bira Bifunctional Protein; Domain 2 / BirA Bifunctional Protein; domain 2 / Class II Aminoacyl-tRNA synthetase/Biotinyl protein ligase (BPL) and lipoyl protein ligase (LPL) ...Octanoyltransferase / Octanoyltransferase, conserved site / Lipoate-protein ligase B signature. / Lipoyl protein ligase A/B catalytic domain / Biotinyl protein ligase (BPL) and lipoyl protein ligase (LPL) catalytic domain profile. / Biotin/lipoate A/B protein ligase family / Biotinyl protein ligase (BPL) and lipoyl protein ligase (LPL), catalytic domain / Bira Bifunctional Protein; Domain 2 / BirA Bifunctional Protein; domain 2 / Class II Aminoacyl-tRNA synthetase/Biotinyl protein ligase (BPL) and lipoyl protein ligase (LPL) / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
DECANOIC ACID / Octanoyltransferase / Octanoyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種MYCOBACTERIUM TUBERCULOSIS (結核菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単一同系置換・異常分散 / 解像度: 1.08 Å
データ登録者Ma, Q. / Wilmanns, M.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2006
タイトル: The Mycobacterium Tuberculosis Lipb Enzyme Functions as a Cysteine/Lysine Dyad Acyltransferase.
著者: Ma, Q. / Zhao, X. / Eddine, A.N. / Geerlof, A. / Li, X. / Cronan, J.E. / Kaufmann, S.H. / Wilmanns, M.
履歴
登録2004年8月13日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02005年12月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年3月7日Group: Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen
Item: _entity_src_gen.pdbx_host_org_ncbi_taxonomy_id / _entity_src_gen.pdbx_host_org_scientific_name ..._entity_src_gen.pdbx_host_org_ncbi_taxonomy_id / _entity_src_gen.pdbx_host_org_scientific_name / _entity_src_gen.pdbx_host_org_strain / _entity_src_gen.pdbx_host_org_variant
改定 1.42019年5月22日Group: Data collection / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: refine / struct_conn
Item: _refine.pdbx_ls_cross_valid_method / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.52019年7月24日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.62024年11月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 700 SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN ... SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: LIPOYLTRANSFERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,5102
ポリマ－24,3381
非ポリマー1721
水6,287349
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)48.918, 57.369, 73.804
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 LIPOYLTRANSFERASE / LIPOATE-PROTEIN LIGASE B / LIPOYL-[ACYL-CARRIER PROTEIN]-PROTEIN-N-LIPOYLTRANSFERASE


分子量: 24337.773 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) MYCOBACTERIUM TUBERCULOSIS (結核菌)
株: H37RV / プラスミド: PETM11 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): Rosetta pLySS
参照: UniProt: Q10404, UniProt: P9WK83*PLUS, 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基以外のアシル基を移すもの
#2: 化合物 ChemComp-DKA / DECANOIC ACID / デカン酸


分子量: 172.265 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H20O2
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 349 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.92 Å3/Da / 溶媒含有率: 35.9 %
結晶化pH: 6.8 / 詳細: pH 6.80

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: BW7B / 波長: 0.8414
検出器タイプ: MAR scanner 345 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2004年7月18日
詳細: PREMIRROR,DOUBLE CRYSTAL FOCUSSING MONO CHROMATOR, BENT MIRROR
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.8414 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.08→33.24 Å / Num. obs: 89706 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 20.03 % / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 26.75
反射 シェル解像度: 1.08→1.2 Å / 冗長度: 14.13 % / Rmerge(I) obs: 0.42 / Mean I/σ(I) obs: 6.73 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称分類
SHELXL-97精密化
DENZOデータ削減
SADABSデータスケーリング
XPREP位相決定
SHELXD位相決定
SHELXE位相決定
精密化構造決定の手法: 単一同系置換・異常分散 / 解像度: 1.08→33.24 Å / Num. parameters: 17912 / Num. restraintsaints: 21264 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: ENGH AND HUBER / 詳細: ANISOTROPIC REFINEMENT
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1458 4487 5 %RANDOM
all0.1168 89625 --
obs0.1161 -100 %-
Refine analyzeNum. disordered residues: 8 / Occupancy sum hydrogen: 1645 / Occupancy sum non hydrogen: 1947.5
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.08→33.24 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1608 0 12 349 1969
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONs_bond_d0.016
X-RAY DIFFRACTIONs_angle_d0.031
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_dist0
X-RAY DIFFRACTIONs_from_restr_planes0.0294
X-RAY DIFFRACTIONs_zero_chiral_vol0.09
X-RAY DIFFRACTIONs_non_zero_chiral_vol0.099
X-RAY DIFFRACTIONs_anti_bump_dis_restr0.036
X-RAY DIFFRACTIONs_rigid_bond_adp_cmpnt0.006
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_adp_cmpnt0.047
X-RAY DIFFRACTIONs_approx_iso_adps0.101

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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