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万見
- PDB-1w4z: Structure of actinorhodin polyketide (actIII) Reductase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1w4z
タイトルStructure of actinorhodin polyketide (actIII) Reductase
要素KETOACYL REDUCTASE
キーワードANTIBIOTIC BIOSYNTHESIS / TYPE II POLYKETIDE SYNTHESIS / KETOREDUCTASE / SDR / ACP BINDING
機能・相同性
機能・相同性情報


酸化還元酵素; CH-CH結合に対し酸化酵素として働く; NADまたはNADPを用いる / monocarboxylic acid metabolic process / steroid metabolic process / antibiotic biosynthetic process / oxidoreductase activity
類似検索 - 分子機能
: / short chain dehydrogenase / Short-chain dehydrogenase/reductase, conserved site / Short-chain dehydrogenases/reductases family signature. / Short-chain dehydrogenase/reductase SDR / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
FORMIC ACID / NADP NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / Putative ketoacyl reductase
類似検索 - 構成要素
生物種STREPTOMYCES COELICOLOR (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Hadfield, A.T. / Limpkin, C. / Teartasin, W. / Simpson, T.J. / Crosby, J. / Crump, M.P.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2004
タイトル: The Crystal Structure of the Actiii Actinorhodin Polyketide Reductase; Proposed Mechanism for Acp and Polyketide Binding
著者: Hadfield, A.T. / Limpkin, C. / Teartasin, W. / Simpson, T.J. / Crosby, J. / Crump, M.P.
履歴
登録2004年8月3日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02004年12月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: KETOACYL REDUCTASE
B: KETOACYL REDUCTASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,83013
ポリマ－58,9292
非ポリマー1,90111
水75742
1
A: KETOACYL REDUCTASE
B: KETOACYL REDUCTASE
ヘテロ分子

A: KETOACYL REDUCTASE
B: KETOACYL REDUCTASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)121,66026
ポリマ－117,8574
非ポリマー3,80222
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation5_555x-y,-y,-z+1/31
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)103.430, 103.430, 122.823
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

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要素

#1: タンパク質 KETOACYL REDUCTASE / ACTIII KETOREDUCTASE


分子量: 29464.361 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) STREPTOMYCES COELICOLOR (バクテリア)
株: A3(2) / M145 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: P16544, 酸化還元酵素; CH-CH結合に対し酸化酵素として働く; NADまたはNADPを用いる
#2: 化合物 ChemComp-NAP / NADP NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / 2'-MONOPHOSPHOADENOSINE 5'-DIPHOSPHORIBOSE


分子量: 743.405 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H28N7O17P3
#3: 化合物
ChemComp-FMT / FORMIC ACID / ギ酸


分子量: 46.025 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 合成 / 式: CH2O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 42 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細MODIFIED BY ADDITION OF N-TERMINAL HIS TAG

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.5 %
結晶化詳細: MOTHER LIQUOR 5 MG ML-1 PROTEIN AND 5 MM NADP IN 25 MM PHOSPHATE BUFFER PH 8 WITH 10%(V/V) GLYCEROL RESERVOIR SOLUTION 4.0-4.4 M SODIUM FORMATE

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SRS / ビームライン: PX14.2 / 波長: 0.97
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2003年6月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→30 Å / Num. obs: 25371 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 6.5 % / Rmerge(I) obs: 0.07 / Net I/σ(I): 20
反射 シェル解像度: 2.5→30 Å / Rmerge(I) obs: 0.45 / Mean I/σ(I) obs: 3.9 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1EDO

1edo


解像度: 2.5→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.954 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.942 / SU B: 6.82 / SU ML: 0.154 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.3 / ESU R Free: 0.219 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. RESIDUES B203-B209 WERE DISORDERED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.218 1352 5.1 %RANDOM
Rwork0.183 ---
obs0.185 25371 99.8 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 45.91 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.64 Å20.82 Å20 Å2
2--1.64 Å20 Å2
3----2.46 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3790 0 123 42 3955
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0140.0213963
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7151.9995382
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg3.9183517
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg18.8115651
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1060.2637
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.022931
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2360.31837
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1430.5267
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2310.360
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2210.512
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.23222569
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.40834065
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it4.0924.51394
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it6.49561317
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.5→2.56 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.264 87
Rwork0.212 1852

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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