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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1w3c | ||||||
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タイトル | Crystal structure of the Hepatitis C Virus NS3 Protease in complex with a peptidomimetic inhibitor | ||||||
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![]() | HYDROLASE / SERINE PROTEASE / HCV / INDOLINE-BASED PEPTIDOMIMETIC INHIBITOR | ||||||
機能・相同性 | ![]() RNA stabilization / RNA folding chaperone / DNA/DNA annealing activity / RNA strand annealing activity / hepacivirin / host cell mitochondrial membrane / host cell lipid droplet / symbiont-mediated suppression of host TRAF-mediated signal transduction / transformation of host cell by virus / symbiont-mediated perturbation of host cell cycle G1/S transition checkpoint ...RNA stabilization / RNA folding chaperone / DNA/DNA annealing activity / RNA strand annealing activity / hepacivirin / host cell mitochondrial membrane / host cell lipid droplet / symbiont-mediated suppression of host TRAF-mediated signal transduction / transformation of host cell by virus / symbiont-mediated perturbation of host cell cycle G1/S transition checkpoint / symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of STAT1 activity / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of MAVS activity / protein-DNA complex / nucleoside-triphosphate phosphatase / protein complex oligomerization / monoatomic ion channel activity / viral nucleocapsid / clathrin-dependent endocytosis of virus by host cell / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; システインプロテアーゼ / RNA helicase activity / host cell perinuclear region of cytoplasm / host cell endoplasmic reticulum membrane / symbiont-mediated suppression of host type I interferon-mediated signaling pathway / RNA helicase / ribonucleoprotein complex / induction by virus of host autophagy / serine-type endopeptidase activity / cysteine-type endopeptidase activity / RNA-directed RNA polymerase / viral RNA genome replication / virus-mediated perturbation of host defense response / RNA-dependent RNA polymerase activity / fusion of virus membrane with host endosome membrane / viral envelope / host cell nucleus / virion attachment to host cell / apoptotic process / structural molecule activity / host cell plasma membrane / virion membrane / ATP hydrolysis activity / proteolysis / DNA binding / RNA binding / zinc ion binding / ATP binding / membrane 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() | ||||||
手法 | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Di Marco, S. / Volpari, C. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: The Design and Enzyme-Bound Crystal Structure of Indoline Based Peptidomimetic Inhibitors of Hepatitis C Virus Ns3 Protease 著者: Ontoria, J.M. / Di Marco, S. / Conte, I. / Di Francesco, M.E. / Gardelli, C. / Koch, U. / Matassa, V.G. / Poma, M. / Steinkuhler, C. / Volpari, C. / Harper, S. #1: ![]() タイトル: Inhibition of the Hepatitis C Virus Ns3-4A Protease. The Crystal Structures of Two Protease- Inhibitor Complexes 著者: Di Marco, S. / Rizzi, M. / Volpari, C. / Walsh, M. / Narjes, F. / Colarusso, S. / De Francesco, R. / Matassa, V.G. / Sollazzo, M. | ||||||
履歴 |
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Remark 700 | SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AB" AND "BB" IN EACH CHAIN ON SHEET ... SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AB" AND "BB" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW ARE ACTUALLY 6-STRANDED BARRELS REPRESENTED BY A 7-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 89.2 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 67.4 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 1dxpS S: 精密化の開始モデル |
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類似構造データ |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 | ![]()
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2 | ![]()
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単位格子 |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 19749.553 Da / 分子数: 2 / 断片: PROTEASE, RESIDUES 305-491 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() 解説: EXPRESSED UNDER T7 PROMOTER, IPTG INDUCED / 発現宿主: ![]() ![]() 参照: UniProt: Q81755, UniProt: P26662*PLUS, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; システインプロテアーゼ #2: タンパク質・ペプチド | 分子量: 1686.097 Da / 分子数: 2 / 断片: RESIDUES 956-967 / Mutation: YES / 由来タイプ: 合成 由来: (合成) ![]() 参照: UniProt: Q81755, UniProt: P26662*PLUS #3: 化合物 | ChemComp-DN1 / | #4: 化合物 | ChemComp-DN2 / | #5: 水 | ChemComp-HOH / | 構成要素の詳細 | ENGINEERED | 配列の詳細 | ENGINEERED | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.36 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.42 % |
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-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: ![]() ![]() ![]() |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.934 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.3→20 Å / Num. obs: 16243 / % possible obs: 93.7 % / Observed criterion σ(I): 3 / 冗長度: 2.77 % / Rmerge(I) obs: 0.04 / Net I/σ(I): 15.7 |
反射 シェル | 解像度: 2.3→2.42 Å / 冗長度: 2.7 % / Rmerge(I) obs: 0.2 / Mean I/σ(I) obs: 3 / % possible all: 95 |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: ![]() 開始モデル: PDB ENTRY 1DXP 解像度: 2.3→20 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
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原子変位パラメータ | Biso mean: 51.15 Å2 | ||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.3→20 Å
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