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- PDB-1w2t: beta-fructosidase from Thermotoga maritima in complex with raffinose -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1w2t
タイトルbeta-fructosidase from Thermotoga maritima in complex with raffinose
要素BETA FRUCTOSIDASE
キーワードHYDROLASE / GLYCOSIDASE / INVERTASE / RAFFINOSE / BETA FRUCTOSIDASE
機能・相同性
機能・相同性情報


beta-fructofuranosidase activity / beta-fructofuranosidase / carbohydrate metabolic process
類似検索 - 分子機能
: / Glycoside hydrolase, family 32, active site / Glycosyl hydrolases family 32 active site. / Glycosyl hydrolase family 32, C-terminal / Glycosyl hydrolases family 32 C terminal / Glycoside hydrolase, family 32 / Glycosyl hydrolase family 32, N-terminal / Glycosyl hydrolases family 32 N-terminal domain / Glycosyl hydrolases family 32 / Exo-inulinase; domain 1 ...: / Glycoside hydrolase, family 32, active site / Glycosyl hydrolases family 32 active site. / Glycosyl hydrolase family 32, C-terminal / Glycosyl hydrolases family 32 C terminal / Glycoside hydrolase, family 32 / Glycosyl hydrolase family 32, N-terminal / Glycosyl hydrolases family 32 N-terminal domain / Glycosyl hydrolases family 32 / Exo-inulinase; domain 1 / Glycosyl hydrolase domain; family 43 / 5 Propeller / Tachylectin-2; Chain A / Glycosyl hydrolase, five-bladed beta-propellor domain superfamily / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily / Jelly Rolls / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
CITRIC ACID / Beta-fructosidase
類似検索 - 構成要素
生物種THERMOTOGA MARITIMA (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.87 Å
データ登録者Alberto, F. / Henrissat, B. / Czjzek, M.
引用ジャーナル: Biochem.J. / 年: 2006
タイトル: Crystal Structure of Inactivated Thermotoga Maritima Invertase in Complex with the Trisaccharide Substrate Raffinose.
著者: Alberto, F. / Jordi, E. / Henrissat, B. / Czjzek, M.
履歴
登録2004年7月8日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02005年10月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年5月8日Group: Data collection / Derived calculations ...Data collection / Derived calculations / Experimental preparation / Other
カテゴリ: database_PDB_rev / database_PDB_rev_record ...database_PDB_rev / database_PDB_rev_record / exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc / pdbx_database_status / struct_conn
Item: _exptl_crystal_grow.method / _exptl_crystal_grow.temp ..._exptl_crystal_grow.method / _exptl_crystal_grow.temp / _pdbx_database_status.recvd_author_approval / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Non-polymer description / Other / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_database_status / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight / _chem_comp.id / _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ncs_dom_lim
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id
Remark 700 SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN ... SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: BETA FRUCTOSIDASE
B: BETA FRUCTOSIDASE
C: BETA FRUCTOSIDASE
D: BETA FRUCTOSIDASE
E: BETA FRUCTOSIDASE
F: BETA FRUCTOSIDASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)302,83617
ポリマ－299,2336
非ポリマー3,60311
水34,0121888
1
A: BETA FRUCTOSIDASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,5693
ポリマ－49,8721
非ポリマー6972
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
2
B: BETA FRUCTOSIDASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,4733
ポリマ－49,8721
非ポリマー6012
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
3
C: BETA FRUCTOSIDASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,5694
ポリマ－49,8721
非ポリマー6973
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
4
D: BETA FRUCTOSIDASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,3772
ポリマ－49,8721
非ポリマー5041
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
5
E: BETA FRUCTOSIDASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,4733
ポリマ－49,8721
非ポリマー6012
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
6
F: BETA FRUCTOSIDASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,3772
ポリマ－49,8721
非ポリマー5041
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)94.500, 114.700, 130.000
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 98.90, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
31C
41D
51E
61F

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: LEU / Beg label comp-ID: LEU / End auth comp-ID: LEU / End label comp-ID: LEU / Refine code: 5 / Auth seq-ID: 1 - 432 / Label seq-ID: 1 - 432

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1AA
2BB
3CC
4DD
5EE
6FF

NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(0.43221, -0.7589, -0.4871), (0.74277, -0.00671, 0.66952), (0.51136, -0.65118, 0.56078)31.76897, 42.67206, -58.00331
2given(-0.24284, 0.70156, 0.66996), (0.76502, -0.28615, 0.57694), (0.59647, 0.65264, -0.46722)-20.84123, 36.52012, -11.14813
3given(-0.08826, -0.64016, 0.76316), (-0.64635, -0.54615, -0.53287), (0.75792, -0.54029, -0.36556)-36.24844, 0.09379, 43.93799
4given(-0.06164, 0.46446, -0.88345), (-0.39874, -0.82289, -0.4048), (-0.91499, 0.32731, 0.23592)19.65075, -1.72256, 5.84769
5given(-0.96583, -0.24709, 0.07817), (-0.25599, 0.95662, -0.13913), (-0.0404, -0.15438, -0.98719)-16.36945, -7.8308, 64.92795

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要素

#1: タンパク質
BETA FRUCTOSIDASE / SUCRASE / INVERTASE


分子量: 49872.168 Da / 分子数: 6 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) THERMOTOGA MARITIMA (バクテリア)
株: MSB8
解説: STRAIN MSB8 (DSM 3109) KINDLY PROVIDED BY DR. W. LIEBL
プラスミド: PDEST17 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: O33833, beta-fructofuranosidase
#2: 多糖
beta-D-fructofuranose-(2-1)-[alpha-D-galactopyranose-(1-6)]alpha-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 504.438 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DFrufb2-1[DGalpa1-6]DGlcpaGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/3,3,2/[ha122h-2b_2-5][a2122h-1a_1-5][a2112h-1a_1-5]/1-2-3/a2-b1_b6-c1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][b-D-Fruf]{[(2+1)][a-D-Glcp]{[(6+1)][a-D-Galp]{}}}LINUCSPDB-CARE
#3: 化合物 ChemComp-CIT / CITRIC ACID / クエン酸


分子量: 192.124 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H8O7
#4: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1888 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細CHAIN A-F ENGINEERED MUTATION GLU 190 ASP

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 44 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.2
詳細: HANGING DROP TECHNIQUE 10% PEG 1000, 50 MM LI2SO4, 100 MM CITRATE PHOSPHATE BUFFER PH 4.2, CONCENTRATION PROTEIN 8 MG/ML, INCUBATION TEMPERATURE 20 C

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データ収集

回折平均測定温度: 294 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-2 / 波長: 0.934
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2004年2月15日 / 詳細: MIRRORS
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.934 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.87→129.099 Å / Num. obs: 225700 / % possible obs: 97.7 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.3 % / Rmerge(I) obs: 0.062 / Net I/σ(I): 6
反射 シェル解像度: 1.87→30 Å / 冗長度: 3 % / Rmerge(I) obs: 0.184 / Mean I/σ(I) obs: 3.9 / % possible all: 97.8

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.1.24精密化
DENZOデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1UYP

1uyp


解像度: 1.87→40 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.945 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.927 / SU B: 3.25 / SU ML: 0.099 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.169 / ESU R Free: 0.146 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.229 11055 5 %RANDOM
Rwork0.198 ---
obs0.199 209387 97.7 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 15.8 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.91 Å20 Å21.14 Å2
2---0.64 Å20 Å2
3---0.09 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.87→40 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数21109 0 237 1888 23234
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0060.02121902
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.0219200
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1031.95329654
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.854344788
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.48452581
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0740.23172
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.0224091
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0030.024627
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1830.23621
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2330.222966
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0850.213194
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1360.21396
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2930.273
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2220.2256
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.50.287
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.4131.512855
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.792220829
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.04439047
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.7294.58825
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Ens-ID: 1 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Dom-IDAuth asym-ID数タイプRms dev position (Å)Weight position
1A2521medium positional0.290.5
2B2521medium positional0.210.5
3C2521medium positional0.230.5
4D2521medium positional0.20.5
5E2521medium positional0.20.5
6F2521medium positional0.180.5
1A4111loose positional0.695
2B4111loose positional0.555
3C4111loose positional0.585
4D4111loose positional0.555
5E4111loose positional0.485
6F4111loose positional0.555
1A2521medium thermal0.462
2B2521medium thermal0.562
3C2521medium thermal0.432
4D2521medium thermal0.362
5E2521medium thermal0.32
6F2521medium thermal0.322
1A4111loose thermal1.0610
2B4111loose thermal110
3C4111loose thermal0.8310
4D4111loose thermal0.810
5E4111loose thermal0.6310
6F4111loose thermal0.6910
LS精密化 シェル解像度: 1.87→1.92 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.261 772
Rwork0.217 14259

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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