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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1w2g | ||||||
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タイトル | Crystal Structure Of Mycobacterium Tuberculosis Thymidylate Kinase Complexed With Deoxythymidine (dT) (2.1 A Resolution) | ||||||
要素 | THYMIDYLATE KINASE TMK | ||||||
キーワード | TRANSFERASE / MYCOBACTERIUM TUBERCULOSIS / THYMIDYLATE KINASE / AZT / INHIBITION MECHANISM | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 TMP metabolic process / dUDP biosynthetic process / dTMP kinase / thymidylate kinase activity / dTDP biosynthetic process / dTTP biosynthetic process / phosphorylation / GTP binding / magnesium ion binding / protein homodimerization activity ...TMP metabolic process / dUDP biosynthetic process / dTMP kinase / thymidylate kinase activity / dTDP biosynthetic process / dTTP biosynthetic process / phosphorylation / GTP binding / magnesium ion binding / protein homodimerization activity / ATP binding / metal ion binding / cytoplasm / cytosol 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | MYCOBACTERIUM TUBERCULOSIS (結核菌) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å | ||||||
データ登録者 | Fioravanti, E. / Adam, V. / Munier-Lehmann, H. / Bourgeois, D. | ||||||
引用 | ジャーナル: Biochemistry / 年: 2005 タイトル: The Crystal Structure of Mycobacterium Tuberculosis Thymidylate Kinase in Complex with 3'-Azidodeoxythymidine Monophosphate Suggests a Mechanism for Competitive Inhibition 著者: Fioravanti, E. / Adam, V. / Munier-Lehmann, H. / Bourgeois, D. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 1w2g.cif.gz | 89.3 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb1w2g.ent.gz | 67.4 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 1w2g.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 1w2g_validation.pdf.gz | 453.8 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 1w2g_full_validation.pdf.gz | 462 KB | 表示 | |
XML形式データ | 1w2g_validation.xml.gz | 19.1 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 1w2g_validation.cif.gz | 25.9 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/w2/1w2g ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/w2/1w2g | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 22662.525 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) MYCOBACTERIUM TUBERCULOSIS (結核菌) プラスミド: PET22B / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: O05891, UniProt: P9WKE1*PLUS, dTMP kinase #2: 化合物 | #3: 化合物 | #4: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.54 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.52 % |
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結晶化 | pH: 6 / 詳細: pH 6.00 |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-1 / タイプ: ESRF / 波長: 0.934 |
検出器 | タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2002年10月27日 / 詳細: MIRRORS |
放射 | モノクロメーター: SI111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.934 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.1→19.92 Å / Num. obs: 27923 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): 1.8 / 冗長度: 5.1 % / Rmerge(I) obs: 0.11 / Net I/σ(I): 5.1 |
反射 シェル | 解像度: 2.1→2.21 Å / Rmerge(I) obs: 0.42 / % possible all: 100 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: PDB ENTRY 1N5K 解像度: 2.1→200 Å / Data cutoff high absF: 10000 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 詳細: DISORDERED REGIONS WERE CUT FROM THE MODEL
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原子変位パラメータ | Biso mean: 31.78 Å2
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Refine analyze |
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.1→200 Å
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拘束条件 |
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