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- PDB-1w26: Trigger Factor in Complex with the Ribosome forms a Molecular Cra... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1w26
タイトルTrigger Factor in Complex with the Ribosome forms a Molecular Cradle for Nascent Proteins
要素TRIGGER FACTOR
キーワードCHAPERONE / PROTEIN FOLDING / RIBOSOME ASSOCIATED PROTEIN / NASCENT CHAIN / CELL DIVISION / ISOMERASE
機能・相同性
機能・相同性情報


cell cycle / 'de novo' cotranslational protein folding / stress response to copper ion / protein unfolding / : / protein folding chaperone / peptidyl-prolyl cis-trans isomerase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat P3 isomerase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat P6 isomerase activity / peptidylprolyl isomerase ...cell cycle / 'de novo' cotranslational protein folding / stress response to copper ion / protein unfolding / : / protein folding chaperone / peptidyl-prolyl cis-trans isomerase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat P3 isomerase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat P6 isomerase activity / peptidylprolyl isomerase / protein transport / ribosome binding / response to heat / cell division / identical protein binding / membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Trigger factor, domain 2 / Trigger factor, C-terminal domain / Trigger factor ribosome-binding domain / Trigger factor / Trigger factor, C-terminal / Trigger factor, ribosome-binding, bacterial / Trigger factor ribosome-binding domain superfamily / Bacterial trigger factor protein (TF) / Bacterial trigger factor protein (TF) C-terminus / Trigger factor, C-terminal domain superfamily ...Trigger factor, domain 2 / Trigger factor, C-terminal domain / Trigger factor ribosome-binding domain / Trigger factor / Trigger factor, C-terminal / Trigger factor, ribosome-binding, bacterial / Trigger factor ribosome-binding domain superfamily / Bacterial trigger factor protein (TF) / Bacterial trigger factor protein (TF) C-terminus / Trigger factor, C-terminal domain superfamily / Trigger factor/SurA domain superfamily / Chitinase A; domain 3 - #40 / Chitinase A; domain 3 / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain profile. / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain superfamily / Alpha-Beta Plaits / Roll / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Trigger factor / Trigger factor
類似検索 - 構成要素
生物種ESCHERICHIA COLI (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Ferbitz, L. / Maier, T. / Patzelt, H. / Bukau, B. / Deuerling, E. / Ban, N.
引用ジャーナル: Nature / : 2004
タイトル: Trigger Factor in Complex with the Ribosome Forms a Molecular Cradle for Nascent Proteins
著者: Ferbitz, L. / Maier, T. / Patzelt, H. / Bukau, B. / Deuerling, E. / Ban, N.
履歴
登録2004年6月28日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02004年9月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年10月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_entry_details.has_protein_modification / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
Remark 700 SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN ... SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: TRIGGER FACTOR
B: TRIGGER FACTOR


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)97,5432
ポリマ-97,5432
非ポリマー00
1,58588
1
A: TRIGGER FACTOR


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,7711
ポリマ-48,7711
非ポリマー00
181
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
2
B: TRIGGER FACTOR


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,7711
ポリマ-48,7711
非ポリマー00
181
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)100.251, 47.415, 114.831
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 113.66, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 TRIGGER FACTOR / TF


分子量: 48771.410 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: P22257, UniProt: P0A850*PLUS
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 88 / 由来タイプ: 天然 / : H2O
構成要素の詳細INVOLVED IN PROTEIN EXPORT. ACTS AS A CHAPERONE BY MAINTAINING THE NEWLY SYNTHESIZED PROTEIN IN AN ...INVOLVED IN PROTEIN EXPORT. ACTS AS A CHAPERONE BY MAINTAINING THE NEWLY SYNTHESIZED PROTEIN IN AN OPEN CONFORMATION.
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.56 Å3/Da / 溶媒含有率: 57 %
結晶化詳細: 22-26% POLYETHYLENEGLYCOL 4000 WITH 14% 1,4-BUTANEDIOL IN 0.1M MES PH 7.0-7.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06SA / 波長: 0.97879
検出器日付: 2004年1月25日
放射プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97879 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→50 Å / Num. obs: 26426 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.7 % / Biso Wilson estimate: 48.8 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 16

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.7→45.91 Å / Rfactor Rfree error: 0.005 / Data cutoff high absF: 216046.72 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELEHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.324 5057 9.9 %RANDOM
Rwork0.241 ---
obs0.241 51062 100 %-
溶媒の処理溶媒モデル: CNS BULK SOLVENT MODEL USED / Bsol: 45.9048 Å2 / ksol: 0.302437 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 74.31 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-6.92 Å20 Å211.76 Å2
2---6.96 Å20 Å2
3---0.04 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.57 Å0.39 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.62 Å0.47 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→45.91 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6772 0 0 88 6860
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.0007
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.31382
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d21.5
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.8
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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