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- PDB-1vzv: STRUCTURE OF VARICELLA-ZOSTER VIRUS PROTEASE -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1vzv
タイトルSTRUCTURE OF VARICELLA-ZOSTER VIRUS PROTEASE
要素VARICELLA-ZOSTER VIRUS PROTEASE
キーワードSERINE PROTEASE / HYDROLASE / VIRAL PROTEASE / VARICELLA-ZOSTER VIRUS / COAT PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


assemblin / nuclear capsid assembly / viral release from host cell / host cell cytoplasm / serine-type endopeptidase activity / host cell nucleus / proteolysis / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Serine Protease, Human Cytomegalovirus Protease; Chain A / Herpesvirus/Caudovirus protease domain / Peptidase S21 / Herpesvirus protease superfamily / Assemblin (Peptidase family S21) / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Capsid scaffolding protein
類似検索 - 構成要素
生物種Human herpesvirus 3 (水痘・帯状疱疹ウイルス)
手法X線回折 / 解像度: 3 Å
データ登録者Qiu, X. / Jason, C.A. / Culp, J.S. / Richardson, S.B. / Debouck, C. / Smith, W.W. / Abdel-Meguid, S.S.
引用
ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / : 1997
タイトル: Crystal structure of varicella-zoster virus protease.
著者: Qiu, X. / Janson, C.A. / Culp, J.S. / Richardson, S.B. / Debouck, C. / Smith, W.W. / Abdel-Meguid, S.S.
#1: ジャーナル: Nature / : 1996
タイトル: Unique Fold and Active Site in Cytomegalovirus Protease
著者: Qiu, X. / Culp, J.S. / Dilella, A.G. / Hellmig, B. / Hoog, S.S. / Janson, C.A. / Smith, W.W. / Abdel-Meguid, S.S.
履歴
登録1997年2月10日処理サイト: BNL
改定 1.01998年9月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32024年2月14日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: VARICELLA-ZOSTER VIRUS PROTEASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,6551
ポリマ-24,6551
非ポリマー00
00
1
A: VARICELLA-ZOSTER VIRUS PROTEASE

A: VARICELLA-ZOSTER VIRUS PROTEASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,3092
ポリマ-49,3092
非ポリマー00
0
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation12_555x,x-y,-z+2/31
Buried area2600 Å2
ΔGint-17 kcal/mol
Surface area19080 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)90.000, 90.000, 117.400
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number181
Space group name H-MP6422

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要素

#1: タンパク質 VARICELLA-ZOSTER VIRUS PROTEASE / ASSEMBLIN


分子量: 24654.525 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 10 - 236 / 変異: C10M / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Human herpesvirus 3 (水痘・帯状疱疹ウイルス)
: Varicellovirus / : ACYCLOVIR-RESISTANT STRAIN 40A2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P09286, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.78 Å3/Da / 溶媒含有率: 60 %
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
10.1 Mphosphate1reservoir
22.5 M1reservoirNaCl
310 mg/mlprotein1drop

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データ収集

放射光源波長: 1.5418
検出器タイプ: SIEMENS / 検出器: AREA DETECTOR / 日付: 1995年12月28日
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射Num. obs: 5419 / % possible obs: 90 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 3 % / Rmerge(I) obs: 0.07
反射
*PLUS
最高解像度: 3 Å

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解析

ソフトウェア
名称分類
X-PLORモデル構築
X-PLOR精密化
XENGENデータ削減
XENGENデータスケーリング
X-PLOR位相決定
精密化解像度: 3→7 Å / σ(F): 2 /
Rfactor反射数
Rwork0.223 -
obs0.223 4903
原子変位パラメータBiso mean: 25 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3→7 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1623 0 0 0 1623
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.014
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg2.1
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / 分類: refinement
精密化
*PLUS
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 25 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg25.1
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.8

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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