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- PDB-1vz3: PROLYL OLIGOPEPTIDASE FROM PORCINE BRAIN, T597C MUTANT -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1vz3
タイトルPROLYL OLIGOPEPTIDASE FROM PORCINE BRAIN, T597C MUTANT
要素PROLYL ENDOPEPTIDASE
キーワードHYDROLASE / PROLYL OLIGOPEPTIDASE / AMNESIA / ALPHA/ BETA-HYDROLASE / BETA-PROPELLER / SERINE PROTEASE
機能・相同性
機能・相同性情報


prolyl oligopeptidase / oligopeptidase activity / serine-type endopeptidase activity / proteolysis / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / Prolyl oligopeptidase, N-terminal domain / Peptidase S9A, prolyl oligopeptidase / Peptidase S9A, N-terminal domain / Prolyl oligopeptidase, N-terminal beta-propeller domain / Prolyl endopeptidase family serine active site. / Peptidase S9, serine active site / Peptidase S9, prolyl oligopeptidase, catalytic domain / Prolyl oligopeptidase family / 7 Propeller ...: / Prolyl oligopeptidase, N-terminal domain / Peptidase S9A, prolyl oligopeptidase / Peptidase S9A, N-terminal domain / Prolyl oligopeptidase, N-terminal beta-propeller domain / Prolyl endopeptidase family serine active site. / Peptidase S9, serine active site / Peptidase S9, prolyl oligopeptidase, catalytic domain / Prolyl oligopeptidase family / 7 Propeller / Methylamine Dehydrogenase; Chain H / Alpha/Beta hydrolase fold, catalytic domain / Alpha/Beta hydrolase fold / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Prolyl endopeptidase
類似検索 - 構成要素
生物種SUS SCROFA (ブタ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.6 Å
データ登録者Rea, D. / Fulop, V.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2004
タイトル: Concerted Structural Changes in the Peptidase and the Propeller Domains of Prolyl Oligopeptidase are Required for Substrate Binding
著者: Szeltner, Z. / Rea, D. / Juhasz, T. / Renner, V. / Fulop, V. / Polgar, L.
#1: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2003
タイトル: Electrostatic Environment at the Active Site of Prolyl Oligopeptidase is Highly Influential During Substrate Binding
著者: Szeltner, Z. / Rea, D. / Renner, V. / Juliano, L. / Fulop, V. / Polgar, L.
#2: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2002
タイトル: Electrostatic Effects and Binding Determinants in the Catalysis of Prolyl Oligopeptidase: Site Specific Mutagenesis at the Oxyanion Binding Site
著者: Szeltner, Z. / Rea, D. / Renner, V. / Fulop, V. / Polgar, L.
#3: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2002
タイトル: Substrate-Dependent Competency of the Catalytic Triad of Prolyl Oligopeptidase
著者: Szeltner, Z. / Rea, D. / Juhasz, T. / Renner, V. / Mucsi, Z. / Orosz, G. / Fulop, V. / Polgar, L.
#4: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2001
タイトル: Structures of Prolyl Oligopeptidase Substrate/ Inhibitor Complexes. Use of Inhibitor Binding for Titration of the Catalytic Histidine Residue
著者: Fulop, V. / Szeltner, Z. / Renner, V. / Polgar, L.
#5: ジャーナル: Embo Rep. / 年: 2000
タイトル: Catalysis of Serine Oligopeptidases is Controlled by a Gating Filter Mechanism
著者: Fulop, V. / Szeltner, Z. / Polgar, L.
#6: ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 1998
タイトル: Prolyl Oligopeptidase: An Unusual Beta-Propeller Domain Regulates Proteolysis
著者: Fulop, V. / Bocskei, Z. / Polgar, L.
履歴
登録2004年5月14日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02004年7月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 700 SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN ... SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROLYL ENDOPEPTIDASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)81,3276
ポリマ－80,8661
非ポリマー4605
水20,9151161
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)71.400, 100.500, 111.800
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 PROLYL ENDOPEPTIDASE / POST-PROLINE CLEAVING ENZYME / PE / PREP


分子量: 80866.383 Da / 分子数: 1 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: ENGINEERED MUTATION THR 597 CYS / 由来: (組換発現) SUS SCROFA (ブタ) / 組織: BRAIN / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: P23687, prolyl oligopeptidase
#2: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1161 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細ENGINEERED MUTATION IN CHAIN A, THR 597 CYS IN CHAIN A CLEAVES PEPTIDE BONDS ON THE C-TERMINAL SIDE ...ENGINEERED MUTATION IN CHAIN A, THR 597 CYS IN CHAIN A CLEAVES PEPTIDE BONDS ON THE C-TERMINAL SIDE OF PROLYL RESIDUES WITHIN PEPTIDES OF UP TO APPROXIMATELY 30 AMINO ACIDS IN LENGTH. BELONGS TO PEPTIDASE FAMILY S9A. CATALYTIC ACTIVITY: HYDROLYSIS OF PRO-|-XAA >> ALA-|-XAA IN OLIGOPEPTIDES.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 44 %
結晶化pH: 8.5 / 詳細: SEE REMARK 1, REFERENCE 6, pH 8.50

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SRS / ビームライン: PX14.1 / 波長: 1.488
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2003年7月10日 / 詳細: MIRRORS
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.488 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.6→26 Å / Num. obs: 105437 / % possible obs: 99 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.7 % / Biso Wilson estimate: 21.9 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 23.3
反射 シェル解像度: 1.6→1.66 Å / 冗長度: 2.3 % / Rmerge(I) obs: 0.216 / Mean I/σ(I) obs: 3.2 / % possible all: 99.3

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解析

ソフトウェア
名称分類
REFMAC精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CCP4位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1H2W

1h2w


解像度: 1.6→26 Å / SU B: 2.7 / SU ML: 0.05 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.08 / ESU R Free: 0.08
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.193 4308 4 %RANDOM
Rwork0.16 ---
obs0.162 101129 99 %-
原子変位パラメータBiso mean: 21.5 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.06 Å20 Å20 Å2
2--1.56 Å20 Å2
3----1.62 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.6→26 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5700 0 30 1161 6891

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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