[日本語] English
万見
- PDB-1vyx: Solution structure of the KSHV K3 N-terminal domain -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1vyx
タイトルSolution structure of the KSHV K3 N-terminal domain
要素ORF K3
キーワードZINC-BINDING PROTEIN / RING DOMAIN / CROSS-BRACE MOTIF
機能・相同性
機能・相同性情報


symbiont-mediated suppression of host adaptive immune response / RING-type E3 ubiquitin transferase (cysteine targeting) / host cell endoplasmic reticulum / transferase activity / ubiquitin-dependent protein catabolic process / symbiont-mediated perturbation of host ubiquitin-like protein modification / protein ubiquitination / symbiont-mediated suppression of host innate immune response / symbiont-mediated suppression of host type I interferon-mediated signaling pathway / endocytosis involved in viral entry into host cell ...symbiont-mediated suppression of host adaptive immune response / RING-type E3 ubiquitin transferase (cysteine targeting) / host cell endoplasmic reticulum / transferase activity / ubiquitin-dependent protein catabolic process / symbiont-mediated perturbation of host ubiquitin-like protein modification / protein ubiquitination / symbiont-mediated suppression of host innate immune response / symbiont-mediated suppression of host type I interferon-mediated signaling pathway / endocytosis involved in viral entry into host cell / host cell plasma membrane / zinc ion binding / membrane
類似検索 - 分子機能
RING-variant domain / Zinc finger RING-CH-type profile. / Zinc finger, RING-CH-type / The RING-variant domain is a C4HC3 zinc-finger like motif found in a number of cellular and viral proteins. Some of these proteins have been shown both in vivo and in vitro to have ubiquitin E3 ligase activity. / Zinc/RING finger domain, C3HC4 (zinc finger) / Herpes Virus-1 / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
E3 ubiquitin-protein ligase MIR1
類似検索 - 構成要素
生物種HUMAN HERPESVIRUS 8 (ヘルペスウイルス)
手法溶液NMR / XPLOR3.8
データ登録者Dodd, R.B. / Allen, M.D. / Brown, S.E. / Sanderson, C.M. / Duncan, L.M. / lehner, P.J. / Bycroft, M. / Read, R.J.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2004
タイトル: Solution Structure of the Kaposi'S Sarcoma-Associated Herpesvirus K3 N-Terminal Domain Reveals a Novel E2-Binding C4Hc3-Type Ring Domain
著者: Dodd, R.B. / Allen, M.D. / Brown, S.E. / Sanderson, C.M. / Duncan, L.M. / Lehner, P.J. / Bycroft, M. / Read, R.J.
履歴
登録2004年5月7日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02004年10月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年1月24日Group: Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen
Item: _entity_src_gen.pdbx_host_org_ncbi_taxonomy_id / _entity_src_gen.pdbx_host_org_scientific_name ..._entity_src_gen.pdbx_host_org_ncbi_taxonomy_id / _entity_src_gen.pdbx_host_org_scientific_name / _entity_src_gen.pdbx_host_org_strain / _entity_src_gen.pdbx_host_org_variant
改定 1.42018年5月2日Group: Data collection / Experimental preparation
カテゴリ: pdbx_nmr_exptl_sample / pdbx_nmr_exptl_sample_conditions ...pdbx_nmr_exptl_sample / pdbx_nmr_exptl_sample_conditions / pdbx_nmr_sample_details / pdbx_nmr_spectrometer
Item: _pdbx_nmr_exptl_sample_conditions.ionic_strength_units / _pdbx_nmr_exptl_sample_conditions.label ..._pdbx_nmr_exptl_sample_conditions.ionic_strength_units / _pdbx_nmr_exptl_sample_conditions.label / _pdbx_nmr_exptl_sample_conditions.pressure / _pdbx_nmr_exptl_sample_conditions.pressure_units / _pdbx_nmr_spectrometer.model
改定 1.52024年5月15日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_mr / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: ORF K3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)6,9643
ポリマ－6,8331
非ポリマー1312
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)28 / 30NO VIOLATIONS GREATER THAN 0.25A, NO ANGLE VIOLATIONS
代表モデルモデル #1

-
要素

#1: タンパク質 ORF K3 / K3RING


分子量: 6832.696 Da / 分子数: 1 / 断片: RING FINGER, RESIDUES 1-60 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) HUMAN HERPESVIRUS 8 (ヘルペスウイルス)
発現宿主: ESCHERICHIA COLI BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): C41 / 参照: UniProt: P90495
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn

-
実験情報

-
実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
111NOESY
121TOCSY
131DQF-COSY
141HN(CA)CB
151CBCA(CO)NH
161HNCO
171HN(CA)CO
18113C-HSQC
191HNHB
NMR実験の詳細Text: THE STRUCTURE WAS DETERMINED USING STANDAR TRIPLE- RESONANCE METHODS ON 13C-15N-LABELLED K3-RING DOMAIN

-
試料調製

詳細タイプ: solution
内容: 50 MM POTASSIUM PHOSPHATE (PH 6.0), CONTAINING 50 MM NACL
Label: sample_1
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
50 mMPotassium phosphatenatural abundance1
50 mMNaClnatural abundance2
試料状態イオン強度: 100.0 mM / Label: sample_1 / pH: 6 / 圧: ambient atm / 温度: 298.0 K

-
NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker AVANCE / 製造業者: Bruker / モデル: AVANCE / 磁場強度: 800 MHz

-
解析

NMR software
名称開発者分類
X-PLORBRUNGER精密化
XwinNMR構造決定
ANSIG構造決定
X-PLOR構造決定
精密化手法: XPLOR3.8 / ソフトェア番号: 1
詳細: REFINEMENT DETAILS CAN BE FOUND IN THE JRNL CITATION ABOVE
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: NO VIOLATIONS GREATER THAN 0.25A, NO ANGLE VIOLATIONS
計算したコンフォーマーの数: 30 / 登録したコンフォーマーの数: 28

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る