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万見
- PDB-1vwl: STREPTAVIDIN-CYCLO-[5-S-VALERAMIDE-HPQGPPC]K-NH2, PH 3.5, I222 COMPLEX -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1vwl
タイトルSTREPTAVIDIN-CYCLO-[5-S-VALERAMIDE-HPQGPPC]K-NH2, PH 3.5, I222 COMPLEX
要素
  • PEPTIDE LIGAND CONTAINING HPQ
  • STREPTAVIDIN
キーワードCOMPLEX (BIOTIN-BINDING PROTEIN/PEPTIDE) / COMPLEX (BIOTIN-BINDING PROTEIN-PEPTIDE) / LINEAR THIOETHER-CONTAINING PEPTIDE ENGINEERED / COMPLEX (BIOTIN-BINDING PROTEIN-PEPTIDE) complex
機能・相同性
機能・相同性情報


biotin binding / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Avidin-like / Avidin-like, conserved site / Avidin-like domain signature. / Avidin / Avidin/streptavidin / Avidin-like superfamily / Avidin family / Avidin-like domain profile. / Lipocalin / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PENTANOIC ACID / Streptavidin
類似検索 - 構成要素
生物種Streptomyces avidinii (バクテリア)
Bothrops insularis (ヘビ)
手法X線回折 / 解像度: 1.45 Å
データ登録者Katz, B.A. / Cass, R.T.
引用
ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1997
タイトル: In crystals of complexes of streptavidin with peptide ligands containing the HPQ sequence the pKa of the peptide histidine is less than 3.0.
著者: Katz, B.A. / Cass, R.T.
#1: ジャーナル: J.Am.Chem.Soc. / 年: 1996
タイトル: Structure-Based Design Tools: Structural and Thermodynamic Comparison with Biotin of a Small Molecule that Binds Streptavidin with Micromolar Affinity
著者: Katz, B.A. / Liu, B. / Cass, R.T.
#2: ジャーナル: J.Am.Chem.Soc. / 年: 1996
タイトル: Preparation of a Protein-Dimerizing Ligand by Topochemistry and Structure-Based Design
著者: Katz, B.A.
#3: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1995
タイトル: Topochemical Catalysis Achieved by Structure-Based Ligand Design
著者: Katz, B.A. / Cass, R.T. / Liu, B. / Arze, R. / Collins, N.
#4: ジャーナル: Chem.Biol. / 年: 1995
タイトル: Topochemistry for Preparing Ligands that Dimerize Receptors
著者: Katz, B.A. / Stroud, R.M. / Collins, N. / Liu, B. / Arze, R.
#5: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1995
タイトル: Binding to Protein Targets of Peptidic Leads Discovered by Phage Display: Crystal Structures of Streptavidin-Bound Linear and Cyclic Peptide Ligands Containing the Hpq Sequence
著者: Katz, B.A.
#6: ジャーナル: J.Am.Chem.Soc. / 年: 1995
タイトル: Structure-Based Design of High Affinity Streptavidin Binding Cyclic Peptide Ligands Containing Thioether Cross-Links
著者: Katz, B.A. / Johnson, C.R. / Cass, R.T.
履歴
登録1997年3月3日処理サイト: BNL
改定 1.01998年3月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32011年11月16日Group: Atomic model
改定 2.02024年6月5日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: atom_site / chem_comp_atom ...atom_site / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / software / struct_conn / struct_site
Item: _atom_site.occupancy / _database_2.pdbx_DOI ..._atom_site.occupancy / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _software.name / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: STREPTAVIDIN
D: STREPTAVIDIN
M: PEPTIDE LIGAND CONTAINING HPQ
P: PEPTIDE LIGAND CONTAINING HPQ
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,8606
ポリマ－27,6564
非ポリマー2042
水3,333185
1
B: STREPTAVIDIN
D: STREPTAVIDIN
M: PEPTIDE LIGAND CONTAINING HPQ
P: PEPTIDE LIGAND CONTAINING HPQ
ヘテロ分子

B: STREPTAVIDIN
D: STREPTAVIDIN
M: PEPTIDE LIGAND CONTAINING HPQ
P: PEPTIDE LIGAND CONTAINING HPQ
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,72112
ポリマ－55,3128
非ポリマー4094
水1448
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_555x,-y,-z1
単位格子
Length a, b, c (Å)94.810, 105.420, 47.910
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number23
Space group name H-MI222
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-516-

HOH

21B-519-

HOH

31B-852-

HOH

41B-1249-

HOH

51B-1249-

HOH

非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.99989, -0.01486, 0.002413), (-0.00924, 0.731886, 0.681364), (-0.01189, 0.681265, -0.73194)
ベクター: 51.682, 0.2784, 0.4884)

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要素

#1: タンパク質 STREPTAVIDIN


分子量: 12965.025 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Streptomyces avidinii (バクテリア) / 参照: UniProt: P22629
#2: タンパク質・ペプチド PEPTIDE LIGAND CONTAINING HPQ


分子量: 863.017 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bothrops insularis (ヘビ)
#3: 化合物 ChemComp-LEA / PENTANOIC ACID / VALERIC ACID / 吉草酸


分子量: 102.132 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H10O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 185 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細DISULFIDE BOND OF PHAGE-DISCOVERED PEPTIDE IS REPLACED WITH THIOETHER.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.16 Å3/Da / 溶媒含有率: 18.1 %
結晶化pH: 3.5
詳細: SYNTHETIC MOTHER LIQUOR = 75 % SATURATED AMMONIUM SULFATE, 25 % 1.0 M POTASSIUM ACETATE ADJUSTED TO PH 3.5.
結晶化
*PLUS
温度: 20 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: Pahler, A., (1987) J. Biol. Chem., 262, 13933. / pH: 4
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
130-32 %satammonium salfate1reservoir
20.1 Mpotassium acetate1reservoirpH4.0
315 mg/mlprotein1drop
415-16 %satammonium salfate1drop
50.05 Mpotassium acetate1drop

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データ収集

回折平均測定温度: 293 K
放射光源波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU / 検出器: IMAGE PLATE
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射Num. obs: 42836 / 冗長度: 1.9 % / Rmerge(I) obs: 0.07
反射
*PLUS
最高解像度: 1.32 Å / Num. measured all: 79817 / Rmerge(I) obs: 0.07

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLORモデル構築
X-PLOR精密化
bioteX(MSC)データ削減
X-PLOR位相決定
精密化解像度: 1.45→7.5 Å / σ(F): 1.7
詳細: THE FOLLOWING ATOMS HAD WEAK DENSITY AND OCCUPANCIES WERE REFINED: B 13, B 14, B 15, B 22, B 46, B 47, B 48, B 49, B 50, (TERMINUS OF ARG B 53), (TERMINUS OF ARG B 59), (TERMINUS OF ARG B 84) ...詳細: THE FOLLOWING ATOMS HAD WEAK DENSITY AND OCCUPANCIES WERE REFINED: B 13, B 14, B 15, B 22, B 46, B 47, B 48, B 49, B 50, (TERMINUS OF ARG B 53), (TERMINUS OF ARG B 59), (TERMINUS OF ARG B 84), (SIDE CHAIN OF GLU B 101), (TERMINUS OF ARG B 103), (CG, HG1, HG2, CD, OE1, OE2 OF GLU B 116), B 135, D 13, D 14, D 15, D 46, D 47, D 48, D 49, D 50, (TERMINUS OF ARG D 53), (TERMINUS OF ARG D 59), (TERMINUS OF ARG D 84), (TERMINUS OF ARG D 103), (M 9 AND M 10), (P 9 AND P 10). DISCRETELY DISORDERED ENTIRE RESIDUES WHOSE OCCUPANCIES AND STRUCTURES WERE SIMULTANEOUSLY REFINED ARE: B 60, B 61, B 62, B 63, B 64, B 65, B 66, B 67, B 68, B 69, D 61, D 62, D 63, D 64, D 65, D 66, D 67, D 68, D 69, (ACE P 0 AND CYS P 1), (CYS P 6 AND NH2 P 7). RESIDUES B 60 - B 69 AND D 60 - D 69 WERE REFINED IN 2 CONFORMATIONS BECAUSE UPON PROTONATION OF ASP 61 AT LOW PH, ASP B 61 AND ASP D 61 UNDERGO LARGE SHIFTS IN CONFORMATION AND CHANGES IN HYDROGEN BONDING. THE LOOPS COMPRISING RESIDUES B 61 - B 69 AND D 61 - D 69 ALSO UNDERGO CORRESPONDING CONFORMATIONAL CHANGES. HOWEVER SOME OF THESE RESIDUES ARE DISORDERED AND NOT VISIBLE IN EITHER CONFORMATION. DISCRETELY DISORDERED SIDE CHAINS WHOSE OCCUPANCIES AND STRUCTURES WERE SIMULTANEOUSLY REFINED WERE B 29, B 40, B 42, B 73, B 110, D 32, D 87, D 107, D 110. B 22 IS DISORDERED BETWEEN 2 CONFORMATIONS ONE OF WHICH OCCUPIES A SIMILAR REGION OF SPACE AS A TWO-FOLD RELATED B 22. PROPER REFINEMENT WITH X-PLOR IS NOT POSSIBLE BECAUSE OF THE OVERLAP OF ONE CONFORMER WITH THE SYMMETRY-RELATED COUNTERPART. THE FOLLOWING WATERS WERE USED TO ACCOUNT FOR DENSITY DUE TO THIS CONFORMER OF TYR B 22: HOH 516, HOH 519, HOH 1249. DISORDERED WATERS ARE HOH 852 AND HOH 1414 WHICH ARE CLOSE TO SYMMETRY-RELATED EQUIVALENTS OF THEMSELVES, RESPECTIVELY; HOH 1284 WHICH IS CLOSE TO A SYMMETRY-RELATED EQUIVALENT OF ITSELF AND OCCUPIES THE SPACE AVAILABLE WHEN ASN D 107 IS IN ONE OF ITS DISCRETE CONFORMATIONS. HOH 624 WHICH IS CLOSE TO HOH 1182; HOH 504 WHICH IS CLOSE TO HOH 1403; HOH 505 WHICH IS CLOSE TO HOH 1390; HOH 727 WHICH IS CLOSE TO A SYMMETRY-RELATED EQUIVALENT OF HOH 1365; HOH 1180 WHICH IS CLOSE TO A SYMMETRY-RELATED EQUIVALENT OF HOH 1414; HOH 1139 THAT OCCUPIES THE REGION OF SPACE AVAILABLE WHEN ASP B 61 IS IN CONFORMATION NO. 2; HOH 1167 THAT OCCUPIES THE REGION OF SPACE AVAILABLE WHEN ASP D 61 IS IN CONFORMATION NO. 2; HOH 1358 WHICH MAKES A H-BOND WITH OG2 OF THR D 32 IN CONFORMATION 1; HOH 513 WHICH IS CLOSE TO MAIN CHAIN CARBONYL OF B 49; HOH 514 WHICH IS CLOSE TO CA OF B 51; HOH 1251 WHICH IS CLOSE TO O OF B 51; HOH 1209 WHICH IS CLOSE TO CA OF B 48; HOH 1375 WHICH IS CLOSE TO O OF D 51. IN REFINEMENT THERE WERE NO ENERGY INTERACTIONS INVOLVING HOH 513, HOH 514, HOH 516, HOH 519, HOH 852, HOH 1249, HOH 1251, HOH 1375, HOH 1284, HOH 1414. DISULFIDE BOND OF PHAGE-DISCOVERED PEPTIDE IS REPLACED WITH THIOETHER. THE FOLLOWING ATOMS HAD WEAK DENSITY AND OCCUPANCIES WERE REFINED: B 13, B 14, B 15, B 22, B 46, B 47, B 48, B 49, B 50, (TERMINUS OF ARG B 53), (TERMINUS OF ARG B 59), (TERMINUS OF ARG B 84), (SIDE CHAIN OF GLU B 101), (TERMINUS OF ARG B 103), (CG, HG1, HG2, CD, OE1, OE2 OF GLU B 116), B 135, D 13, D 14, D 15, D 46, D 47, D 48, D 49, D 50, (TERMINUS OF ARG D 53), (TERMINUS OF ARG D 59), (TERMINUS OF ARG D 84), (TERMINUS OF ARG D 103), (M 9 AND M 10), (P 9 AND P 10). B 22 IS DISORDERED BETWEEN 2 CONFORMATIONS ONE OF WHICH OCCUPIES A SIMILAR REGION OF SPACE AS A TWO-FOLD RELATED B 22. PROPER REFINEMENT WITH X-PLOR IS NOT POSSIBLE BECAUSE OF THE OVERLAP OF ONE CONFORMER WITH THE SYMMETRY-RELATED COUNTERPART. THE FOLLOWING WATERS WERE USED TO ACCOUNT FOR DENSITY DUE TO THIS CONFORMER OF TYR B 22: HOH 516, HOH 519, HOH 1249.
Rfactor反射数%反射
Rfree0.244 -10 %
Rwork0.2 --
obs0.2 27282 64 %
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.45→7.5 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4100 0 28 555 4683
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.019
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg4.3
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d25.3
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 1.45→1.52 Å / % reflection obs: 32.5 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1I2VAL305_PARMALLH3X.PROI2VAL35_TOPALLH6X_BAK.PRO
X-RAY DIFFRACTION2PARAM11_UCSF.WATTOPH19.PEP
X-RAY DIFFRACTION3PARAM19XB2_KBCO.PROTOPH19XB2_KBCO.PRO
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor obs: 0.2 / Rfactor Rwork: 0.2
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg25.3

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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