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- PDB-1vli: Crystal structure of Spore coat polysaccharide biosynthesis prote... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1vli
タイトルCrystal structure of Spore coat polysaccharide biosynthesis protein spsE (BSU37870) from Bacillus subtilis at 2.38 A resolution
要素Spore coat polysaccharide biosynthesis protein spsE
キーワードBIOSYNTHETIC PROTEIN / 2636322 / SPORE COAT POLYSACCHARIDE BIOSYNTHESIS PROTEIN SPSE / STRUCTURAL GENOMICS / JCSG / PROTEIN STRUCTURE INITIATIVE / BSU37870 / SPSE / PSI / Joint Center for Structural Genomics
機能・相同性
機能・相同性情報


N-acylneuraminate-9-phosphate synthase activity / : / carbohydrate biosynthetic process
類似検索 - 分子機能
N-acetylneuraminic acid synthase, N-terminal / : / NeuB family / SAF domain / SAF / SAF domain / Type Iii Antifreeze Protein Isoform Hplc 12 / Antifreeze-like/N-acetylneuraminic acid synthase C-terminal domain / Antifreeze-like/N-acetylneuraminic acid synthase C-terminal / Antifreeze protein-like domain profile. ...N-acetylneuraminic acid synthase, N-terminal / : / NeuB family / SAF domain / SAF / SAF domain / Type Iii Antifreeze Protein Isoform Hplc 12 / Antifreeze-like/N-acetylneuraminic acid synthase C-terminal domain / Antifreeze-like/N-acetylneuraminic acid synthase C-terminal / Antifreeze protein-like domain profile. / Antifreeze-like/N-acetylneuraminic acid synthase C-terminal domain superfamily / Aldolase class I / Aldolase-type TIM barrel / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Spore coat polysaccharide biosynthesis protein SpsE
類似検索 - 構成要素
生物種Bacillus subtilis (枯草菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.38 Å
データ登録者Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Crystal structure of Spore coat polysaccharide biosynthesis protein spsE (BSU37870) from Bacillus subtilis at 2.38 A resolution
著者: Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
履歴
登録2004年7月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年9月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月26日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32017年10月4日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42023年1月25日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52024年10月30日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Spore coat polysaccharide biosynthesis protein spsE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,9332
ポリマ－42,8671
非ポリマー651
水1,49583
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
2
A: Spore coat polysaccharide biosynthesis protein spsE
ヘテロ分子

A: Spore coat polysaccharide biosynthesis protein spsE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)85,8654
ポリマ－85,7342
非ポリマー1312
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation6_555-x,-x+y,-z+2/31
Buried area2860 Å2
ΔGint-80 kcal/mol
Surface area29220 Å2
手法PISA
3
A: Spore coat polysaccharide biosynthesis protein spsE
ヘテロ分子

A: Spore coat polysaccharide biosynthesis protein spsE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)85,8654
ポリマ－85,7342
非ポリマー1312
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_556y,x,-z+11
Buried area1690 Å2
ΔGint-75 kcal/mol
Surface area30390 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)70.578, 70.578, 205.359
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-375-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Spore coat polysaccharide biosynthesis protein spsE


分子量: 42867.215 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bacillus subtilis (枯草菌) / 遺伝子: spsE, ipa-67d / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P39625
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 83 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.74 Å3/Da / 溶媒含有率: 66.82 %
結晶化温度: 277 K
手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法, nanodrop
詳細: 18% PEG MME 2000, 0.04M Tris_base, 0.06M Tris Cl , VAPOR DIFFUSION,SITTING DROP,NANODROP, temperature 277K

-
データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21
1,21
放射光源
由来サイトビームラインID波長波長 (Å)
シンクロトロンSSRL BL9-110.879288
シンクロトロンSSRL BL9-120.879288, 0.978780, 0.979359
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2004年5月20日 / 詳細: ADSC Flat mirror
放射
IDモノクロメータープロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1single crystal Si(311) bent monochromatorSINGLE WAVELENGTHMx-ray1
2MADMx-ray2
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.8792881
20.978781
30.9793591
反射解像度: 2.38→29.29 Å / Num. obs: 24673 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 6.9 % / Biso Wilson estimate: 61.62 Å2 / Rsym value: 0.076 / Net I/σ(I): 13.5
反射 シェル解像度: 2.38→2.51 Å / 冗長度: 5.9 % / Mean I/σ(I) obs: 2.3 / Num. unique all: 3515 / Rsym value: 0.7 / % possible all: 99.6

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSautoデータ収集
SCALA4.2)データスケーリング
SHARP位相決定
autoSHARP位相決定
SOLOMON位相決定
REFMAC5.2.0005精密化
XDSデータ削減
CCP4(SCALA)データスケーリング
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.38→29.29 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.96 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.941 / SU B: 17.689 / SU ML: 0.192 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.223 / ESU R Free: 0.201
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
詳細: 1. A LOW OCCUPIED ZINC WAS TENATIVELY MODELLED TO COORDINATE HIS214 and HIS236 2. THE DENSITY BETWEEN 64-74 APPEARS TO BE CONTINUOUS, HOWEVER, IT IS IMPOSSIBLE TO BUILD ALL THE MISSING ...詳細: 1. A LOW OCCUPIED ZINC WAS TENATIVELY MODELLED TO COORDINATE HIS214 and HIS236 2. THE DENSITY BETWEEN 64-74 APPEARS TO BE CONTINUOUS, HOWEVER, IT IS IMPOSSIBLE TO BUILD ALL THE MISSING RESIDUES INTO IT. AS A RESULT, ATOMIC COORDINATES WERE NOT MODELED INTO THIS DENSITY. 3. DIFFICULT TO BUILD LOOPS: 216-220, 244-248. 4. LOOP WITH POOR DENSITY: 293-297. 5. OLIGOMERIC STATE WAS TENATIVELY ASSIGNED AS MONOMER.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23799 1256 5.1 %RANDOM
Rwork0.19035 ---
obs0.19271 23362 99.82 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 62.978 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--3.57 Å2-1.78 Å20 Å2
2---3.57 Å20 Å2
3---5.35 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.38→29.29 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2739 0 1 83 2823
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0170.0222800
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5081.9463803
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.4755356
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg40.70124.667120
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.51315458
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.1461513
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1140.2430
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.022127
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2080.21181
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1290.2102
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1190.228
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1720.26
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.22531838
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.71952880
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it6.43581076
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it8.73711923
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3080.21924
LS精密化 シェル解像度: 2.38→2.442 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.346 92 5.1 %
Rwork0.294 1713 -
obs--99.12 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -0.3153 Å / Origin y: 27.0739 Å / Origin z: 82.8304 Å
111213212223313233
T0.0537 Å20.2215 Å2-0.1619 Å2--0.167 Å2-0.0494 Å2---0.1977 Å2
L1.8562 °2-0.2725 °21.3546 °2-1.4335 °20.2768 °2--2.4594 °2
S-0.149 Å °-0.1278 Å °0.1114 Å °-0.1229 Å °-0.0609 Å °-0.0819 Å °-0.3229 Å °0.0251 Å °0.2099 Å °
精密化 TLSグループSelection: ALL

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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