[日本語] English
万見
- PDB-1vkj: Crystal structure of heparan sulfate 3-O-sulfotransferase isoform... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1vkj
タイトルCrystal structure of heparan sulfate 3-O-sulfotransferase isoform 1 in the presence of PAP
要素heparan sulfate (glucosamine) 3-O-sulfotransferase 1
キーワードTRANSFERASE / sulfotransferase / heparan sulfate / PAP / PAPSS
機能・相同性
機能・相同性情報


[heparan sulfate]-glucosamine 3-sulfotransferase 1 / HS-GAG biosynthesis / [heparan sulfate]-glucosamine 3-sulfotransferase activity / glycosaminoglycan biosynthetic process / heparan sulfate proteoglycan biosynthetic process / Golgi lumen / Golgi apparatus
類似検索 - 分子機能
Heparan sulfate sulfotransferase / Sulfotransferase domain / Sulfotransferase domain / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-3'-5'-DIPHOSPHATE / Heparan sulfate glucosamine 3-O-sulfotransferase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Thorp, S. / Lee, K.A. / Negishi, M. / Linhardt, R.J. / Liu, J. / Pedersen, L.C.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2004
タイトル: Crystal structure and mutational analysis of heparan sulfate 3-O-sulfotransferase isoform 1
著者: Edavettal, S.C. / Lee, K.A. / Negishi, M. / Linhardt, R.J. / Liu, J. / Pedersen, L.C.
履歴
登録2004年5月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
置き換え2004年6月1日ID: 1S6T
改定 1.02004年6月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月26日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月4日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.classification / _software.name
改定 1.42023年8月23日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: heparan sulfate (glucosamine) 3-O-sulfotransferase 1
B: heparan sulfate (glucosamine) 3-O-sulfotransferase 1
C: heparan sulfate (glucosamine) 3-O-sulfotransferase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)101,2668
ポリマ－99,7923
非ポリマー1,4745
水3,207178
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)300.136, 300.136, 84.196
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number98
Space group name H-MI4122
詳細not known

-
要素

#1: タンパク質 heparan sulfate (glucosamine) 3-O-sulfotransferase 1


分子量: 33264.004 Da / 分子数: 3 / 断片: G48-H311 / 変異: catalytic domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / プラスミド: PET28a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) RIL
参照: UniProt: O35310, [heparan sulfate]-glucosamine 3-sulfotransferase 1
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 断片: PAP / 変異: PAP / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-A3P / ADENOSINE-3'-5'-DIPHOSPHATE / アデノシン3′,5′-ビスりん酸


タイプ: RNA linking / 分子量: 427.201 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 178 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 5.53 Å3/Da / 溶媒含有率: 77.59 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: .1M citrate, PEG 4K, .1M NaCl, 4mM PAP, pH 5.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 0.97948 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2003年11月5日
放射モノクロメーター: double crystal monochromator si-220
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97948 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→50 Å / Num. all: 63928 / Num. obs: 60048 / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 11.6 % / Biso Wilson estimate: 21.3 Å2 / Rsym value: 0.116 / Net I/σ(I): 7.4
反射 シェル解像度: 2.5→2.59 Å / 冗長度: 4.9 % / Mean I/σ(I) obs: 1.7 / Rsym value: 0.371 / % possible all: 83.6

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
MAR345データ収集
HKL-2000データスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1NST

1nst


解像度: 2.5→24.84 Å / Rfactor Rfree error: 0.005 / Data cutoff high absF: 236486.2 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
詳細: Molecule C is very disordered and therefore coordinates are not as accurate as in molecules A and B. Molecule C should not be used for structure interpretation or modeling purposes.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.264 3021 5 %RANDOM
Rwork0.243 ---
obs0.243 59983 90.6 %-
all-63921 --
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 36.5808 Å2 / ksol: 0.308559 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 58.3 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-8.37 Å20 Å20 Å2
2--8.37 Å20 Å2
3----16.74 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.43 Å0.4 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.56 Å0.65 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→24.84 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5996 0 91 178 6265
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.4
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.95
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.341.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.322
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it18.252
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it21.212.5
LS精密化 シェル解像度: 2.5→2.66 Å / Rfactor Rfree error: 0.023 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.438 351 4.9 %
Rwork0.415 6814 -
obs--65.6 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3DNA-RNA_REP.PARAMDNA-RNA.TOP
X-RAY DIFFRACTION4ION.PARAMION.TOP
X-RAY DIFFRACTION5PAP2_CIS.PARPAP2.TOP

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る