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万見
- PDB-1vka: Southeast Collaboratory for Structural Genomics: Hypothetical Hum... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1vka
タイトルSoutheast Collaboratory for Structural Genomics: Hypothetical Human Protein Q15691 N-Terminal Fragment
要素Microtubule-associated protein RP/EB family member 1
キーワードStructural Genomics / unknown function / Q15691 / Homo sapiens / PSI / Protein Structure Initiative / Southeast Collaboratory for Structural Genomics / SECSG
機能・相同性
機能・相同性情報


protein localization to astral microtubule / cortical microtubule cytoskeleton / mitotic spindle astral microtubule end / protein localization to microtubule / microtubule plus-end / cell projection membrane / attachment of mitotic spindle microtubules to kinetochore / non-motile cilium assembly / microtubule bundle formation / microtubule plus-end binding ...protein localization to astral microtubule / cortical microtubule cytoskeleton / mitotic spindle astral microtubule end / protein localization to microtubule / microtubule plus-end / cell projection membrane / attachment of mitotic spindle microtubules to kinetochore / non-motile cilium assembly / microtubule bundle formation / microtubule plus-end binding / protein localization to centrosome / microtubule organizing center / negative regulation of microtubule polymerization / mitotic spindle pole / microtubule polymerization / cytoplasmic microtubule / establishment of mitotic spindle orientation / spindle assembly / regulation of microtubule polymerization or depolymerization / spindle midzone / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / positive regulation of microtubule polymerization / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / AURKA Activation by TPX2 / ciliary basal body / RHO GTPases Activate Formins / protein localization / Separation of Sister Chromatids / The role of GTSE1 in G2/M progression after G2 checkpoint / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / cell migration / microtubule / cadherin binding / cell division / focal adhesion / centrosome / protein kinase binding / Golgi apparatus / RNA binding / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
EB1, C-terminal / Microtubule-associated protein RP/EB / EB1, C-terminal domain superfamily / EB1-C terminal (EB1-C) domain profile. / EB1-like C-terminal motif / Calponin-like domain / Actin-binding Protein, T-fimbrin; domain 1 / Calponin homology (CH) domain / Calponin homology domain / CH domain superfamily ...EB1, C-terminal / Microtubule-associated protein RP/EB / EB1, C-terminal domain superfamily / EB1-C terminal (EB1-C) domain profile. / EB1-like C-terminal motif / Calponin-like domain / Actin-binding Protein, T-fimbrin; domain 1 / Calponin homology (CH) domain / Calponin homology domain / CH domain superfamily / Calponin homology (CH) domain profile. / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Microtubule-associated protein RP/EB family member 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / sulfur sas / 単波長異常分散 / 解像度: 1.6 Å
データ登録者Liu, Z.-J. / Tempel, W. / Schubot, F.D. / Shah, A. / Dailey, T.A. / Mayer, M.R. / Rose, J.P. / Dailey, H.A. / Wang, B.-C. / Southeast Collaboratory for Structural Genomics (SECSG)
引用ジャーナル: TO BE PUBLISHED
タイトル: Southeast Collaboratory for Structural Genomics: Hypothetical Human Protein Q15691 N-Terminal Fragment
著者: Liu, Z.-J. / Tempel, W. / SCHUBOT, F.D. / SHAH, A. / ROSE, J.P. / RICHARDSON, D.C. / RICHARDSON, J.S. / Wang, B.-C.
履歴
登録2004年5月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年7月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月26日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月4日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42023年12月27日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
Remark 999SEQUENCE THE STRUCTURE PRESENTED IN THIS ENTRY IS A PROTOLYTIC FRAGMENT (RESIDUES (2-140) OF THE ...SEQUENCE THE STRUCTURE PRESENTED IN THIS ENTRY IS A PROTOLYTIC FRAGMENT (RESIDUES (2-140) OF THE MATURE Q15691 PROTEIN.
Remark 300BIOMOLECULE: THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF 2 CHAIN(S). ...BIOMOLECULE: THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF 2 CHAIN(S). THE BIOLOGICAL UNIT IS UNKNOWN.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Microtubule-associated protein RP/EB family member 1
B: Microtubule-associated protein RP/EB family member 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,7922
ポリマ－34,7922
非ポリマー00
水3,621201
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)31.951, 47.582, 100.690
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 91.741, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Microtubule-associated protein RP/EB family member 1 / APC-binding protein EB1


分子量: 17395.861 Da / 分子数: 2 / 断片: N-terminal domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
解説: The protein was cloned, expressed and purified by the SECSG human protein production group (T.A. Dailey, M. Mayer) under the direction H.A. Dailey.
遺伝子: MAPRE1 / 細胞株 (発現宿主): BL21(DE53) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / キーワード: APC-binding protein, Q15691, sulfur SAS / 参照: UniProt: Q15691
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 201 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 44 % / 解説: clear colorless prism
結晶化温度: 291 K / 手法: micro-batch under oil / pH: 6.2 / 詳細: pH 6.2, Micro-batch under oil, temperature 291K

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データ収集

回折
IDCrystal-ID
q156911
11
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1
検出器タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD / 日付: 2003年2月15日
放射モノクロメーター: Si 220 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.6→50 Å / Num. obs: 37287 / % possible obs: 98.2 % / Rmerge(I) obs: 0.04 / Net I/σ(I): 26.2
反射 シェル
解像度 (Å)% possible obs (%)Rmerge(I) obs
1.6-1.6696.70.107
3.45-5093.70.033
2.74-3.4599.50.036
2.39-2.7499.60.039
2.17-2.3999.30.041
2.02-2.1799.10.045
1.9-2.0298.80.052
1.8-1.998.60.062
1.72-1.898.30.073
1.66-1.7298.20.087

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位相決定

位相決定手法: 単波長異常分散
Phasing MADD res high: 3 Å / D res low: 20 Å / FOM : 0.38 / 反射: 4962
Phasing MAD shell
解像度 (Å)FOM 反射
9.91-200.34158
6.56-9.910.41446
5.22-6.560.39545
4.46-5.220.38631
3.96-4.460.38703
3.6-3.960.39777
3.32-3.60.36822
3.09-3.320.35880
Phasing dmFOM : 0.59 / FOM acentric: 0.63 / FOM centric: 0.4 / 反射: 5492 / Reflection acentric: 4544 / Reflection centric: 948
Phasing dm shell
解像度 (Å)FOM FOM acentricFOM centric反射Reflection acentricReflection centric
8.3-9.9730.780.780.51147539
5.2-8.30.630.720.38780586194
4.1-5.20.690.750.46960772188
3.6-4.10.70.730.57946787159
3.1-3.60.580.620.3516741439235
2.9-3.10.350.360.221018885133

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SOLVE2.03位相決定
RESOLVE2.03位相決定
REFMACrefmac_5.1.24精密化
HKL-2000データ削減
ARP/wARPモデル構築
精密化構造決定の手法: sulfur sas / 解像度: 1.6→100 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.941 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.936 / SU B: 1.367 / SU ML: 0.05 / SU R Cruickshank DPI: 0.093 / ESU R Free: 0.086
詳細: THE Q15691 STRUCTURE WAS INITIALLY SOLVED TO 3 ANGSTROMS IN SPACE GROUP P 21 21 21 USING A SET OF SULFUR SAS DATA COLLECTED WITH FOCUSED CHROMIUM X-RAYS (LAMBDA = 2.29 ANGSTROMS). THE MODEL ...詳細: THE Q15691 STRUCTURE WAS INITIALLY SOLVED TO 3 ANGSTROMS IN SPACE GROUP P 21 21 21 USING A SET OF SULFUR SAS DATA COLLECTED WITH FOCUSED CHROMIUM X-RAYS (LAMBDA = 2.29 ANGSTROMS). THE MODEL PRESENTED IN THIS ENTRY WAS REFINED AGAINST 1.6 ANGSTROM DATA COLLECTED AT SER-CAT (22ID) ON A BETTER DIFFRACTING MONOCLINIC CRYSTAL.
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2137 1964 5.004 %
Rwork0.1998 --
all0.201 --
obs-37287 -
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL PLUS MASK
原子変位パラメータBiso mean: 15.686 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.551 Å20 Å2-0.078 Å2
2--0.595 Å20 Å2
3----0.05 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.6→100 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2070 0 0 201 2271
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0140.0222120
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1851.9312866
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.8715262
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg0.0860.2310
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.021615
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1930.2953
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.310.21535
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1190.2125
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1740.228
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.0680.25
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.741.51303
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.3622086
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.1353817
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.3374.5780
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 20

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all
1.599-1.64080.2391360.19525292927
1.641-1.68580.2221460.18627152926
1.686-1.73460.2021460.18625682754
1.735-1.7880.2311120.225562721
1.788-1.84660.2311440.19724482628
1.847-1.91140.2231300.19623932556
1.911-1.98350.2481200.19923422496
1.984-2.06450.231110.19921862316
2.064-2.15620.2151060.20221592287
2.156-2.26140.1981050.20320692192
2.261-2.38370.1761040.19619522068
2.384-2.52820.193890.19918581956
2.528-2.70260.2131020.20617441852
2.703-2.9190.215870.21216261720
2.919-3.19730.205960.20115101613
3.197-3.57420.24740.20413401436
3.574-4.12630.204600.18611701266
4.126-5.05150.186430.18310081089
5.052-7.13480.228390.217775852
7.135-1000.262140.266339486

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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