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- PDB-1vea: Crystal Structure of HutP, an RNA binding antitermination protein -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1vea
タイトルCrystal Structure of HutP, an RNA binding antitermination protein
要素Hut operon positive regulatory protein
キーワードRNA BINDING PROTEIN / HutP / Antiterminator / regulation of transcription
機能・相同性
機能・相同性情報


: / mRNA binding / positive regulation of gene expression
類似検索 - 分子機能
Hut operon positive regulatory protein HutP / Hut operon regulatory protein HutP / Hut operon regulatory protein HutP / Hut operon regulatory protein HutP, bacillales / Hut operon regulatory protein HutP superfamily / HutP / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
N-(2-NAPHTHYL)HISTIDINAMIDE / Hut operon positive regulatory protein
類似検索 - 構成要素
生物種Bacillus subtilis (枯草菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Kumarevel, T.S. / Fujimoto, Z. / Karthe, P. / Oda, M. / Mizuno, H. / Kumar, P.K.R.
引用
ジャーナル: Structure / 年: 2004
タイトル: Crystal Structure of Activated HutP; An RNA Binding Protein that Regulates Transcription of the hut Operon in Bacillus subtilis
著者: Kumarevel, T.S. / Fujimoto, Z. / Karthe, P. / Oda, M. / Mizuno, H. / Kumar, P.K.R.
#1: ジャーナル: J.Struct.Biol. / 年: 2002
タイトル: Crystallization and preliminary X-ray diffraction studies of HutP protein: an RNA-binding protein that regulates the transcription of hut operon in Bacillus subtilis
著者: Kumarevel, T.S. / Fujimoto, Z. / Padmanabhan, B. / Oda, M. / Nishikawa, S. / Mizuno, H. / Kumar, P.K.R.
#2: ジャーナル: Mol.Microbiol. / 年: 2000
タイトル: cis-acting regulatory sequences for antitermination in the transcript of the Bacillus subtilis hut operon and histidine-dependent binding of HutP to the transcript containing the regulatory sequences
著者: Oda, M. / Kobayashi, N. / Ito, A. / Kurusu, Y. / Taira, K.
履歴
登録2004年3月29日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02004年7月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32017年10月11日Group: Data collection / カテゴリ: reflns_shell / Item: _reflns_shell.percent_possible_all
改定 1.42021年11月10日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52023年12月27日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Hut operon positive regulatory protein
B: Hut operon positive regulatory protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,7453
ポリマ－32,4652
非ポリマー2801
水1,49583
1
A: Hut operon positive regulatory protein
B: Hut operon positive regulatory protein
ヘテロ分子

A: Hut operon positive regulatory protein
B: Hut operon positive regulatory protein
ヘテロ分子

A: Hut operon positive regulatory protein
B: Hut operon positive regulatory protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)98,2369
ポリマ－97,3956
非ポリマー8413
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation6_445z-1/2,-x-1/2,-y1
crystal symmetry operation12_455-y-1/2,-z,x+1/21
Buried area15610 Å2
ΔGint-59 kcal/mol
Surface area32620 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)95.410, 95.410, 95.410
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number198
Space group name H-MP213
詳細The biological assembly is a hexamer generated from the dimer in the asymmetric unit by the operations: z,x,y and y,z,x.

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要素

#1: タンパク質 Hut operon positive regulatory protein / HutP


分子量: 16232.553 Da / 分子数: 2 / 断片: RNA-binding, antiterminator protein / 変異: V51I / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bacillus subtilis (枯草菌) / プラスミド: pET5a, pETHP4 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P10943
#2: 化合物 ChemComp-HBN / N-(2-NAPHTHYL)HISTIDINAMIDE / L-HISTIDINE BETA NAPHTHYLAMIDE


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 280.324 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C16H16N4O
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 83 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.23 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.82 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.8
詳細: PEG2000MME, Pottasium bromide, Na Cacodylate, pH 6.8, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-6A / 波長: 0.978, 1.007, 0.995, 0.950
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2002年10月3日
放射モノクロメーター: Si 111 CHANNEL / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.9781
21.0071
30.9951
40.951
反射解像度: 2.8→31.803 Å / Num. all: 7375 / Num. obs: 7375 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 7.1 % / Biso Wilson estimate: 85.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.054 / Rsym value: 0.05 / Net I/σ(I): 7.9
反射 シェル解像度: 2.8→2.95 Å / 冗長度: 7.3 % / Rmerge(I) obs: 0.258 / Mean I/σ(I) obs: 3.2 / Num. unique all: 7379 / Rsym value: 0.239 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
MOSFLMデータ削減
CCP4(SCALA)データスケーリング
SOLVE位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.8→19.48 Å / Rfactor Rfree error: 0.014 / Data cutoff high absF: 1236996.06 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.281 398 5.4 %RANDOM
Rwork0.23 ---
obs0.23 7340 99.9 %-
all-7348 --
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 26.0642 Å2 / ksol: 0.259333 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 68.6 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.46 Å0.38 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.63 Å0.32 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→19.48 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2143 0 21 83 2247
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.3
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.76
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.861.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it3.352
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.862
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.032.5
LS精密化 シェル解像度: 2.8→2.97 Å / Rfactor Rfree error: 0.059 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.426 53 4.4 %
Rwork0.341 1155 -
obs--100 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3BETA_NAPHTHYLAMIDE.PARAMBETA_NAPHTHYLAMIDE.TOP

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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