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- PDB-3i1k: Structure of porcine torovirus Hemagglutinin-Esterase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3i1k
タイトルStructure of porcine torovirus Hemagglutinin-Esterase
要素Hemagglutinin-esterase protein
キーワードHYDROLASE / SGNH-hydrolase fold / Swiss roll / Envelope protein / Glycoprotein / Hemagglutinin / Membrane / Transmembrane / Virion
機能・相同性
機能・相同性情報


sialate O-acetylesterase activity / sialate O-acetylesterase / host cell surface receptor binding / fusion of virus membrane with host plasma membrane / viral envelope / host cell plasma membrane / virion membrane / membrane
類似検索 - 分子機能
Haemagglutinin-esterase glycoprotein, haemagglutinin domain / Haemagglutinin-esterase glycoprotein, core / Hemagglutinin domain of haemagglutinin-esterase-fusion glycoprotein / Hemagglutinin esterase / Viral capsid/haemagglutinin protein
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETIC ACID / sialate O-acetylesterase
類似検索 - 構成要素
生物種Porcine torovirus (ブタトロウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Zeng, Q.H. / Huizinga, E.G.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2009
タイトル: Structural basis for ligand and substrate recognition by torovirus hemagglutinin esterases
著者: Langereis, M.A. / Zeng, Q.H. / Gerwig, G.J. / Frey, B. / von Itzstein, M. / Kamerling, J.P. / de Groot, R.J. / Huizinga, E.G.
履歴
登録2009年6月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02009年9月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22020年7月29日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.32021年11月10日Group: Database references / Structure summary / カテゴリ: chem_comp / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42023年11月1日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.52024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Hemagglutinin-esterase protein
B: Hemagglutinin-esterase protein
C: Hemagglutinin-esterase protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)129,59322
ポリマ－125,8733
非ポリマー3,71919
水9,332518
1
A: Hemagglutinin-esterase protein
ヘテロ分子

A: Hemagglutinin-esterase protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)86,24814
ポリマ－83,9162
非ポリマー2,33212
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,y,-z1
Buried area5190 Å2
ΔGint24 kcal/mol
Surface area28910 Å2
手法PISA
2
B: Hemagglutinin-esterase protein
C: Hemagglutinin-esterase protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)86,46915
ポリマ－83,9162
非ポリマー2,55313
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5650 Å2
ΔGint31 kcal/mol
Surface area29170 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)156.307, 104.528, 97.473
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 95.79, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Hemagglutinin-esterase protein


分子量: 41957.773 Da / 分子数: 3 / 断片: residues 24-393 / 変異: S46A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Porcine torovirus (ブタトロウイルス)
株: Markelo / 遺伝子: HE / プラスミド: S1-Ig / 細胞株 (発現宿主): HEK293S cell line / 器官 (発現宿主): KIDNEY / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q70KP4, sialate O-acetylesterase
#2: 化合物 ChemComp-ACY / ACETIC ACID / 酢酸


分子量: 60.052 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H4O2
#3: 糖
ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 16 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 518 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.15 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.91 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 0.2M potassium acetate, 18% (w/v) PEG 3350, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291.0K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-2 / 波長: 0.8726 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2007年3月11日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.8726 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→58 Å / Num. all: 90957 / Num. obs: 90957 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): -3.7 / 冗長度: 3.8 % / Biso Wilson estimate: 28.7 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.116 / Net I/σ(I): 8.4
反射 シェル解像度: 2.1→2.21 Å / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.721 / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / Num. unique all: 13238 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DNAデータ収集
PHASER位相決定
REFMAC5.5.0072精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3CL4

3cl4


解像度: 2.1→48.49 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.96 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.942 / SU B: 8.505 / SU ML: 0.101 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / Isotropic thermal model: isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.158 / ESU R Free: 0.143 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.20463 4555 5 %RANDOM
Rwork0.17081 ---
obs0.17252 86400 100 %-
all-90955 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 16.673 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.15 Å20 Å20.3 Å2
2--0.48 Å20 Å2
3---0.73 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati sigma a0.143 Å0.101 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→48.49 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8487 0 236 518 9241
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.0229033
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.026041
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5671.97112303
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.9183.00714590
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.0751083
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.53224.286399
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.21151311
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.3791521
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0970.21273
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.02110096
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021861
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.661.55415
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.1751.52190
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.18728751
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.20733618
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.5474.53552
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.1→2.154 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.254 337 -
Rwork0.234 6358 -
obs-6695 100 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.32970.359-0.28382.6518-0.17040.66270.0083-0.08510.05980.1126-0.09070.2218-0.0399-0.1110.08240.07380.00120.00070.109-0.02610.0369-13.681216.8986.9181
22.225-0.34140.0311.22360.38440.4816-0.0406-0.04450.18360.1032-0.0086-0.0069-0.0234-0.00320.04920.0524-0.0014-0.00780.0254-0.0040.0198-31.43150.972141.4026
32.567-0.18910.15591.24550.27860.7083-0.08370.2071-0.1716-0.0361-0.00320.03450.0865-0.07570.0870.0973-0.04390.00250.0498-0.02040.029-42.9635-24.081427.2861
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A25 - 386
2X-RAY DIFFRACTION2B25 - 386
3X-RAY DIFFRACTION3C25 - 386

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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