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万見
- PDB-1vdc: STRUCTURE OF NADPH DEPENDENT THIOREDOXIN REDUCTASE -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1vdc
タイトルSTRUCTURE OF NADPH DEPENDENT THIOREDOXIN REDUCTASE
要素NADPH DEPENDENT THIOREDOXIN REDUCTASE
キーワードOXIDOREDUCTASE / HYPOTHETICAL PROTEIN / REDOX-ACTIVE CENTER / DISULFIDE OXIDOREDUCTASE / THIOREDOXIN REDUCTASE / FLAVIN ADENINE DINULEOTIDE
機能・相同性
機能・相同性情報


thioredoxin-disulfide reductase (NADPH) / chloroplast envelope / thioredoxin-disulfide reductase (NADPH) activity / positive regulation of cell division / removal of superoxide radicals / mitochondrion / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Thioredoxin reductase / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, class-II, active site / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductases class-II active site. / : / FAD/NAD(P)-binding domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase / FAD/NAD(P)-binding domain / FAD/NAD(P)-binding domain / 3-Layer(bba) Sandwich / FAD/NAD(P)-binding domain superfamily / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / Thioredoxin reductase 1, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Dai, S. / Eklund, H.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1996
タイトル: Crystal structure of Arabidopsis thaliana NADPH dependent thioredoxin reductase at 2.5 A resolution.
著者: Dai, S. / Saarinen, M. / Ramaswamy, S. / Meyer, Y. / Jacquot, J.P. / Eklund, H.
#1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1994
タイトル: Crystal Structure of Escherichia Coli Thioredoxin Reductase Refined at 2 A Resolution. Implications for a Large Conformational Change During Catalysis
著者: Waksman, G. / Krishna, T.S. / Williams Junior, C.H. / Kuriyan, J.
履歴
登録1996年9月22日処理サイト: BNL
改定 1.01997年3月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32023年8月9日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: database_2 / diffrn_source ...database_2 / diffrn_source / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年10月16日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: NADPH DEPENDENT THIOREDOXIN REDUCTASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,3023
ポリマ－35,4201
非ポリマー8822
水5,873326
1
A: NADPH DEPENDENT THIOREDOXIN REDUCTASE
ヘテロ分子

A: NADPH DEPENDENT THIOREDOXIN REDUCTASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)72,6036
ポリマ－70,8402
非ポリマー1,7634
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation8_665-y+1,-x+1,-z+1/21
Buried area7950 Å2
ΔGint-60 kcal/mol
Surface area25540 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)89.974, 89.974, 175.626
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

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要素

#1: タンパク質 NADPH DEPENDENT THIOREDOXIN REDUCTASE / NTR


分子量: 35420.055 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
解説: PET / 遺伝子: ATTHIREDB / プラスミド: PET-3D / 遺伝子 (発現宿主): ATTHIREDB / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q39243, EC: 1.6.4.5
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD


分子量: 785.550 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / コメント: FAD*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 326 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
非ポリマーの詳細NADPH CAN ALSO BE SEEN WITH LOW OCCUPANCY BUT NO COORDINATES ARE GIVEN FOR IT IN THIS ENTRY.
配列の詳細PROTEIN SEQUENCE NUMBERING IS BASED ON E. COLI NTR SEQUENCE AND IS NOT THE SAME AS THE SEQUENCE ...PROTEIN SEQUENCE NUMBERING IS BASED ON E. COLI NTR SEQUENCE AND IS NOT THE SAME AS THE SEQUENCE NUMBERING IN GENBANK.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶マシュー密度: 5.05 Å3/Da / 溶媒含有率: 70.6 %
結晶化詳細: 7% ISOPROPANOL (OR 4% MPD) AND 1.8 M AMMONIUM SULFATE
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
17 %(v/v)isopropanol1reservoiror 4 % MPD
21.8 Mammonium sulfate1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 175 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / タイプ: EMBL/DESY, HAMBURG / 波長: 0.857
検出器タイプ: RIGAKU / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1995年7月1日
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.857 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→20 Å / Num. obs: 25745 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 6.81 % / Biso Wilson estimate: 30.92 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.085 / Net I/σ(I): 7.7
反射 シェル解像度: 2.5→2.54 Å / Rmerge(I) obs: 0.487 / % possible all: 100
反射
*PLUS
Num. obs: 20556 / Num. measured all: 139995
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 100 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
X-PLOR3.1モデル構築
X-PLOR3.1精密化
X-PLOR3.1位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1TRB

1trb


解像度: 2.5→20 Å / σ(F): 1
Rfactor反射数%反射
Rfree0.243 2455 10 %
Rwork0.188 --
obs0.188 24816 100 %
原子変位パラメータBiso mean: 31.6 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2416 0 58 326 2800
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.012
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 2.5→2.61 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3279 303 9.649 %
Rwork0.3054 2818 -
obs--100 %
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / 分類: refinement
精密化
*PLUS
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.8
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg26.8

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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