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- PDB-1vcp: SEMLIKI FOREST VIRUS CAPSID PROTEIN (CRYSTAL FORM I) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1vcp
タイトルSEMLIKI FOREST VIRUS CAPSID PROTEIN (CRYSTAL FORM I)
要素SEMLIKI FOREST VIRUS CAPSID PROTEIN
キーワードVIRAL PROTEIN / VIRUS COAT PROTEIN / POLYPROTEIN / TRANSMEMBRANE / GLYCOPROTEIN / NUCLEOCAPSID PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


togavirin / T=4 icosahedral viral capsid / virion assembly / small molecule binding / host cell endosome / symbiont-mediated suppression of host toll-like receptor signaling pathway / clathrin-dependent endocytosis of virus by host cell / viral translational frameshifting / serine-type endopeptidase activity / fusion of virus membrane with host endosome membrane ...togavirin / T=4 icosahedral viral capsid / virion assembly / small molecule binding / host cell endosome / symbiont-mediated suppression of host toll-like receptor signaling pathway / clathrin-dependent endocytosis of virus by host cell / viral translational frameshifting / serine-type endopeptidase activity / fusion of virus membrane with host endosome membrane / viral envelope / host cell nucleus / virion attachment to host cell / host cell plasma membrane / structural molecule activity / virion membrane / proteolysis / RNA binding / membrane
類似検索 - 分子機能
Alphavirus E2 glycoprotein, domain B / Peptidase S3, togavirin / Alphavirus E2 glycoprotein / Alphavirus E3 spike glycoprotein / Alphavirus E1 glycoprotein / Alphavirus E2 glycoprotein, domain A / Alphavirus E2 glycoprotein, domain C / Alphavirus E2 glycoprotein / Alphavirus core protein / Alphavirus E3 glycoprotein ...Alphavirus E2 glycoprotein, domain B / Peptidase S3, togavirin / Alphavirus E2 glycoprotein / Alphavirus E3 spike glycoprotein / Alphavirus E1 glycoprotein / Alphavirus E2 glycoprotein, domain A / Alphavirus E2 glycoprotein, domain C / Alphavirus E2 glycoprotein / Alphavirus core protein / Alphavirus E3 glycoprotein / Alphavirus E1 glycoprotein / Alphavirus core protein (CP) domain profile. / Flavivirus/Alphavirus glycoprotein, immunoglobulin-like domain superfamily / Flavivirus glycoprotein, central and dimerisation domain superfamily / Flaviviral glycoprotein E, dimerisation domain / Trypsin-like serine proteases / Immunoglobulin E-set / Thrombin, subunit H / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Structural polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Semliki forest virus (セムリキ森林ウイルス)
手法X線回折 / 解像度: 3 Å
データ登録者Lu, G. / Choi, H.-K. / Rossmann, M.G.
引用
ジャーナル: Proteins / 年: 1997
タイトル: Structure of Semliki Forest virus core protein.
著者: Choi, H.K. / Lu, G. / Lee, S. / Wengler, G. / Rossmann, M.G.
#1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1993
タイトル: Refined Structure of Sindbis Virus Core Protein and Comparison with Other Chymotrypsin-Like Serine Proteinase Structures
著者: Tong, L. / Wengler, G. / Rossmann, M.G.
#2: ジャーナル: Nature / 年: 1991
タイトル: Structure of Sindbis Virus Core Protein Reveals a Chymotrypsin-Like Serine Proteinase and the Organization of the Virion
著者: Choi, H.K. / Tong, L. / Minor, W. / Dumas, P. / Boege, U. / Rossmann, M.G. / Wengler, G.
履歴
登録1996年3月4日処理サイト: BNL
改定 1.01996年12月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月14日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SEMLIKI FOREST VIRUS CAPSID PROTEIN
B: SEMLIKI FOREST VIRUS CAPSID PROTEIN
C: SEMLIKI FOREST VIRUS CAPSID PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,3596
ポリマ－48,7573
非ポリマー6023
水00
1
A: SEMLIKI FOREST VIRUS CAPSID PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,4532
ポリマ－16,2521
非ポリマー2011
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
C: SEMLIKI FOREST VIRUS CAPSID PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,4532
ポリマ－16,2521
非ポリマー2011
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
B: SEMLIKI FOREST VIRUS CAPSID PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,4532
ポリマ－16,2521
非ポリマー2011
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)39.140, 176.220, 40.210
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 110.36, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(-0.995376, 0.056591, -0.077609), (0.044604, -0.443259, -0.895283), (-0.085066, -0.894605, 0.438686)30.133, 154.179, 97.55
2given(0.921406, -0.240682, 0.305096), (0.12678, 0.928336, 0.349456), (-0.367339, -0.28331, 0.885888)28.657, -66.686, 7.486

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要素

#1: タンパク質 SEMLIKI FOREST VIRUS CAPSID PROTEIN


分子量: 16252.439 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: CRYSTAL FORM 1
由来: (組換発現) Semliki forest virus (セムリキ森林ウイルス)
属: Alphavirus / 器官: KIDNEY / 発現宿主: Cricetinae gen. sp. (ネズミ) / 参照: UniProt: P03315
#2: 化合物 ChemComp-HG / MERCURY (II) ION


分子量: 200.590 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Hg

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.67 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.85 %
結晶化詳細: KHGI4 WAS REQUIRED TO OBTAIN BIG CRYSTALS. EACH OF THREE MONOMERS OF THE SEMLIKI FOREST VIRUS CORE PROTEIN BIND ONE MERCURY ATOM. THE HG ATOM FORMS A S-HG-S BOND WITH CYS 119 AND CYS 134. IN ...詳細: KHGI4 WAS REQUIRED TO OBTAIN BIG CRYSTALS. EACH OF THREE MONOMERS OF THE SEMLIKI FOREST VIRUS CORE PROTEIN BIND ONE MERCURY ATOM. THE HG ATOM FORMS A S-HG-S BOND WITH CYS 119 AND CYS 134. IN THE NATIVE STRUCTURE THERE IS A DISULFIDE BRIDGE BETWEEN CYS 119 AND CYS 134. THE S-HG DISTANCE WAS RESTRAINED TO 2.45 ANGSTROMS WHILE THE BOND ANGLE OF S-HG-S WAS RESTRAINED TO 180 DEGREES.
結晶化
*PLUS
pH: 8.3 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
15 mg/mlprotein1drop
25 mM1dropK2HgI4
33-5 %(w/v)PEG80001drop
4100-150 mMTris-HCl1drop
56-10 %(w/v)PEG80001reservoir
6200-300 mMTris-HCl1reservoir

-
データ収集

放射光源波長: 1.5418
検出器タイプ: SIEMENS / 検出器: AREA DETECTOR
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射Num. obs: 6747 / % possible obs: 66 % / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 2 % / Rmerge(I) obs: 0.076
反射
*PLUS
最高解像度: 3 Å / 最低解像度: 10 Å
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 3 Å / 最低解像度: 3.6 Å / % possible obs: 44.3 % / Num. unique obs: 1933 / Rmerge(I) obs: 0.118

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解析

ソフトウェア
名称分類
X-PLORモデル構築
X-PLOR精密化
XDSデータ削減
X-PLOR位相決定
精密化解像度: 3→6 Å / σ(F): 1
詳細: RESIDUE ASP A 254 IS LOCATED IN GENEROUSLY ALLOWED REGIONS OF A RAMACHANDRAN PLOT. THE ELECTRON DENSITY OF THIS RESIDUE IS WELL DEFINED.
Rfactor反射数
Rwork0.157 -
obs0.157 5452
原子変位パラメータBiso mean: 12.9 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3→6 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3426 0 3 0 3429
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.013
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.7
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.5
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it1.3
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it1.7
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it1.5
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it2.1
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / 分類: refinement
精密化
*PLUS
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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