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万見
- PDB-1v59: Crystal structure of yeast lipoamide dehydrogenase complexed with NAD+ -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1v59
タイトルCrystal structure of yeast lipoamide dehydrogenase complexed with NAD+
要素Dihydrolipoamide dehydrogenase
キーワードOXIDOREDUCTASE / 2-oxoacid dehydroganese complex / pyruvate dehydrogenase complex / lipoamide dehydrogenase / dihydrolipoamide dehydrogenase / pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase / NAD+
機能・相同性
機能・相同性情報


Glycine degradation / OGDH complex synthesizes succinyl-CoA from 2-OG / PDH complex synthesizes acetyl-CoA from PYR / : / glycine dehydrogenase (decarboxylating) activity / glycine catabolic process / glycine cleavage complex / oxoglutarate dehydrogenase (succinyl-transferring) activity / dihydrolipoyl dehydrogenase / dihydrolipoyl dehydrogenase (NADH) activity ...Glycine degradation / OGDH complex synthesizes succinyl-CoA from 2-OG / PDH complex synthesizes acetyl-CoA from PYR / : / glycine dehydrogenase (decarboxylating) activity / glycine catabolic process / glycine cleavage complex / oxoglutarate dehydrogenase (succinyl-transferring) activity / dihydrolipoyl dehydrogenase / dihydrolipoyl dehydrogenase (NADH) activity / L-valine catabolic process / L-isoleucine catabolic process / L-leucine catabolic process / oxoglutarate dehydrogenase complex / pyruvate decarboxylation to acetyl-CoA / L-serine biosynthetic process / pyruvate dehydrogenase complex / 2-oxoglutarate metabolic process / cellular respiration / pyruvate metabolic process / hydrogen peroxide metabolic process / mitochondrial nucleoid / tricarboxylic acid cycle / flavin adenine dinucleotide binding / mitochondrion
類似検索 - 分子機能
Dihydrolipoamide dehydrogenase / : / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, class I / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, class I, active site / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductases class-I active site. / FAD/NAD-linked reductase, C-terminal dimerisation domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, dimerisation domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, dimerisation domain / FAD/NAD-linked reductase, dimerisation domain superfamily / FAD/NAD(P)-binding domain ...Dihydrolipoamide dehydrogenase / : / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, class I / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, class I, active site / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductases class-I active site. / FAD/NAD-linked reductase, C-terminal dimerisation domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, dimerisation domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, dimerisation domain / FAD/NAD-linked reductase, dimerisation domain superfamily / FAD/NAD(P)-binding domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase / Enolase-like; domain 1 / FAD/NAD(P)-binding domain / FAD/NAD(P)-binding domain / 3-Layer(bba) Sandwich / FAD/NAD(P)-binding domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE / PHOSPHATE ION / Dihydrolipoyl dehydrogenase, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Adachi, W. / Suzuki, K. / Tsunoda, M. / Sekiguchi, T. / Reed, L.J. / Takenaka, A.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystal structure of yeast lipoamide dehydrogenase complexed with NAD+
著者: Adachi, W. / Suzuki, K. / Tsunoda, M. / Sekiguchi, T. / Reed, L.J. / Takenaka, A.
履歴
登録2003年11月21日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02005年2月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月27日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年12月25日Group: Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature ...pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_conn_type

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Dihydrolipoamide dehydrogenase
B: Dihydrolipoamide dehydrogenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)106,2417
ポリマ－103,2482
非ポリマー2,9935
水7,332407
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area11940 Å2
ΔGint-69 kcal/mol
Surface area35460 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)66.600, 96.400, 160.100
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
詳細The biological assembly is the dimer in the asymmetric unit

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要素

#1: タンパク質 Dihydrolipoamide dehydrogenase


分子量: 51623.992 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: P09624, dihydrolipoyl dehydrogenase
#2: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#3: 化合物 ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD


分子量: 785.550 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / コメント: FAD*YM
#4: 化合物 ChemComp-NAD / NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE


分子量: 663.425 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H27N7O14P2 / コメント: NAD*YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 407 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.49 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.58 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: PEG 4000, MPD, HEPES, potassium phosphate, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL44XU / 波長: 0.9 Å
検出器タイプ: OXFORD PX210 / 検出器: CCD / 日付: 2001年11月11日
放射モノクロメーター: ROTATED-INCLINED SI(111) DOUBLE CRYSTAL MONOCHROMATOR
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→39.05 Å / Num. all: 53135 / Num. obs: 53020 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 7.16 % / Rmerge(I) obs: 0.095 / Net I/σ(I): 7.6
反射 シェル解像度: 2.2→2.28 Å / 冗長度: 7.34 % / Rmerge(I) obs: 0.318 / Mean I/σ(I) obs: 2.3 / Num. unique all: 5197 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
d*TREKデータ削減
d*TREKデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.2→39.05 Å / Rfactor Rfree error: 0.003 / Data cutoff high absF: 2426941.6 / Data cutoff low absF: 0 / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.246 5369 10.1 %RANDOM
Rwork0.203 ---
all-52922 --
obs-52917 99.5 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 42.2583 Å2 / ksol: 0.311802 e/Å3
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.31 Å0.25 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.26 Å0.18 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→39.05 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7231 0 161 407 7799
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.78
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.251.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.962
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.022
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.92.5
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.34 Å / Rfactor Rfree error: 0.01 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.294 906 10.4 %
Rwork0.23 7774 -
obs--99.5 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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