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- PDB-1uvq: Crystal structure of HLA-DQ0602 in complex with a hypocretin peptide -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1uvq
タイトルCrystal structure of HLA-DQ0602 in complex with a hypocretin peptide
要素
  • (HLA CLASS II HISTOCOMPATIBILITY ...) x 2
  • OREXIN
キーワードIMMUNE SYSTEM / IMMUNOLOGY / MHC CLASS II / DIABETES / NARCOLEPSY / AUTOIMMUNE DISEASE / STRUCTURAL PROTEOMICS IN EUROPE / SPINE / STRUCTURAL GENOMICS
機能・相同性
機能・相同性情報


immunoglobulin production involved in immunoglobulin-mediated immune response / type 1 orexin receptor binding / type 2 orexin receptor binding / : / Orexin and neuropeptides FF and QRFP bind to their respective receptors / negative regulation of transmission of nerve impulse / positive regulation of transmission of nerve impulse / regulation of neurotransmitter secretion / MHC class II receptor activity / humoral immune response mediated by circulating immunoglobulin ...immunoglobulin production involved in immunoglobulin-mediated immune response / type 1 orexin receptor binding / type 2 orexin receptor binding / : / Orexin and neuropeptides FF and QRFP bind to their respective receptors / negative regulation of transmission of nerve impulse / positive regulation of transmission of nerve impulse / regulation of neurotransmitter secretion / MHC class II receptor activity / humoral immune response mediated by circulating immunoglobulin / antigen processing and presentation of peptide or polysaccharide antigen via MHC class II / neuropeptide hormone activity / sleep / protein kinase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / positive regulation of calcium ion transport / transport vesicle membrane / temperature homeostasis / eating behavior / negative regulation of DNA replication / Translocation of ZAP-70 to Immunological synapse / Phosphorylation of CD3 and TCR zeta chains / response to starvation / plasma membrane => GO:0005886 / negative regulation of potassium ion transport / humoral immune response / Generation of second messenger molecules / PD-1 signaling / neuropeptide signaling pathway / type II interferon-mediated signaling pathway / rough endoplasmic reticulum / MHC class II antigen presentation / excitatory postsynaptic potential / trans-Golgi network membrane / secretory granule / lumenal side of endoplasmic reticulum membrane / clathrin-coated endocytic vesicle membrane / ER to Golgi transport vesicle membrane / peptide antigen assembly with MHC class II protein complex / MHC class II protein complex / peptide antigen binding / endocytic vesicle membrane / antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class II / Interferon gamma signaling / positive regulation of immune response / positive regulation of T cell activation / Downstream TCR signaling / synaptic vesicle / MHC class II protein complex binding / late endosome membrane / phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / positive regulation of cold-induced thermogenesis / T cell receptor signaling pathway / positive regulation of cytosolic calcium ion concentration / postsynapse / G alpha (q) signalling events / chemical synaptic transmission / adaptive immune response / endosome membrane / immune response / lysosomal membrane / Golgi membrane / perinuclear region of cytoplasm / extracellular region / membrane / metal ion binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Prepro-orexin / Prepro-orexin / Class II Histocompatibility Antigen, M Beta Chain; Chain B, domain 1 / Class II Histocompatibility Antigen, M Beta Chain; Chain B, domain 1 / MHC class II, beta chain, N-terminal / Class II histocompatibility antigen, beta domain / Class II histocompatibility antigen, beta domain / MHC class II, alpha chain, N-terminal / Class II histocompatibility antigen, alpha domain / Class II histocompatibility antigen, alpha domain ...Prepro-orexin / Prepro-orexin / Class II Histocompatibility Antigen, M Beta Chain; Chain B, domain 1 / Class II Histocompatibility Antigen, M Beta Chain; Chain B, domain 1 / MHC class II, beta chain, N-terminal / Class II histocompatibility antigen, beta domain / Class II histocompatibility antigen, beta domain / MHC class II, alpha chain, N-terminal / Class II histocompatibility antigen, alpha domain / Class II histocompatibility antigen, alpha domain / MHC class II, alpha/beta chain, N-terminal / MHC classes I/II-like antigen recognition protein / Immunoglobulin/major histocompatibility complex, conserved site / Immunoglobulins and major histocompatibility complex proteins signature. / Immunoglobulin C-Type / Immunoglobulin C1-set / Immunoglobulin C1-set domain / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulins / Roll / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETIC ACID / GLYCINE / HLA class II histocompatibility antigen, DQ alpha 1 chain / Hypocretin neuropeptide precursor / HLA class II histocompatibility antigen, DQ alpha 1 chain / HLA class II histocompatibility antigen, DQ beta 1 chain / HLA class II histocompatibility antigen, DQ beta 1 chain
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Siebold, C. / Hansen, B.E. / Wyer, J.R. / Harlos, K. / Esnouf, R.E. / Svejgaard, A. / Bell, J.I. / Strominger, J.L. / Jones, E.Y. / Fugger, L.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2004
タイトル: Crystal Structure of Hla-Dq0602 that Protects Against Type 1 Diabetes and Confers Strong Susceptibility to Narcolepsy
著者: Siebold, C. / Hansen, B.E. / Wyer, J.R. / Harlos, K. / Esnouf, R.E. / Svejgaard, A. / Bell, J.I. / Strominger, J.L. / Jones, E.Y. / Fugger, L.
履歴
登録2004年1月22日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02004年2月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年10月21日Group: Derived calculations / Non-polymer description ...Derived calculations / Non-polymer description / Other / Refinement description / Source and taxonomy / Structure summary / Version format compliance
改定 2.02020年7月29日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Derived calculations / Other / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_database_status / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.label_asym_id / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
Remark 700 SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN ... SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HLA CLASS II HISTOCOMPATIBILITY ANTIGEN
B: HLA CLASS II HISTOCOMPATIBILITY ANTIGEN
C: OREXIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,7869
ポリマ－48,4103
非ポリマー1,3766
水6,684371
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area9400 Å2
ΔGint-43.8 kcal/mol
Surface area18650 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)102.078, 129.304, 40.619
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

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HLA CLASS II HISTOCOMPATIBILITY ... , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 HLA CLASS II HISTOCOMPATIBILITY ANTIGEN / QA1*0602 / DQ(5) ALPHA CHAIN / DC-1 ALPHA CHAIN


分子量: 22275.805 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 細胞株 (発現宿主): S2
発現宿主: DROSOPHILA MELANOGASTER (キイロショウジョウバエ)
参照: UniProt: P01907, UniProt: E9PMV2*PLUS
#2: タンパク質 HLA CLASS II HISTOCOMPATIBILITY ANTIGEN / DQB1*0602 / DQB1*0602 BETA CHAIN / DQ(5) / DC-1


分子量: 23029.709 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 細胞株 (発現宿主): S2
発現宿主: DROSOPHILA MELANOGASTER (キイロショウジョウバエ)
参照: UniProt: P03992, UniProt: P01920*PLUS

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タンパク質・ペプチド , 1種, 1分子 C

#3: タンパク質・ペプチド OREXIN / HCRT / HYPOCRETIN-1 / HCRT1 / OREXIN-B / HYPOCRETIN-2 / HCRT2


分子量: 3104.396 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: CHAIN C IS COVALENTLY CONNECTED AT THE N-TERMINUS OF CHAIN B VIA A GLYCINE-RICH LINKER. AS PER DEFINITION FOR THE MHC CLASS II MOLECULES, THE CHAINS OF THE PEPTIDE LIGAND (CHAIN C) AND THE ...詳細: CHAIN C IS COVALENTLY CONNECTED AT THE N-TERMINUS OF CHAIN B VIA A GLYCINE-RICH LINKER. AS PER DEFINITION FOR THE MHC CLASS II MOLECULES, THE CHAINS OF THE PEPTIDE LIGAND (CHAIN C) AND THE BETA-CHAIN (CHAIN B) SHOULD BE DIFFERENT.
由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト)
発現宿主: DROSOPHILA MELANOGASTER (キイロショウジョウバエ)
参照: UniProt: O43612

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糖 , 2種, 3分子

#4: 多糖 beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-[alpha-L-fucopyranose-(1- ...beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-[alpha-L-fucopyranose-(1-6)]2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 732.682 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DManpb1-4DGlcpNAcb1-4[LFucpa1-6]DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/3,4,3/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1122h-1b_1-5][a1221m-1a_1-5]/1-1-2-3/a4-b1_a6-d1_b4-c1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Manp]{}}[(6+1)][a-L-Fucp]{}}}LINUCSPDB-CARE
#6: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

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非ポリマー , 4種, 374分子

#5: 化合物 ChemComp-GLY / GLYCINE / グリシン


タイプ: peptide linking / 分子量: 75.067 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H5NO2
#7: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#8: 化合物 ChemComp-ACY / ACETIC ACID / 酢酸


分子量: 60.052 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H4O2
#9: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 371 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.71 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.27 %
結晶化pH: 3.8 / 詳細: pH 3.80
結晶化
*PLUS
pH: 3.5 / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
110 mMTris-HCl1drop
27 mg/mlprotein1drop
3100 mMglycine1reservoirpH3.5
416 %(w/v)PEG80001reservoir
5100 mMmagnesium acetate1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 0.956
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.956 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→30 Å / Num. obs: 49489 / % possible obs: 97.3 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 7.5 % / Rmerge(I) obs: 0.05 / Net I/σ(I): 15.9
反射 シェル解像度: 1.8→1.85 Å / Rmerge(I) obs: 0.29 / Mean I/σ(I) obs: 3.6 / % possible all: 78.7
反射
*PLUS
最高解像度: 1.8 Å / 最低解像度: 30 Å / 冗長度: 7.5 % / Rmerge(I) obs: 0.05
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 78.7 % / Rmerge(I) obs: 0.296 / Mean I/σ(I) obs: 3.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
EPMR位相決定
CNS位相決定
CNS1.1精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.8→27.31 Å / Rfactor Rfree error: 0.004 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射
Rfree0.205 2386 5 %
Rwork0.189 --
obs0.189 47894 94.3 %
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.39 Å20 Å20 Å2
2--0.65 Å20 Å2
3---1.73 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.19 Å / Luzzati d res low obs: 5 Å / Luzzati sigma a obs: 0.12 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→27.31 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3075 0 86 371 3532
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d25.5
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.79
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.241.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.241.5
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it0.112
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.192.5
LS精密化 シェル解像度: 1.8→1.91 Å / Rfactor Rfree error: 0.014 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.249 326 5.1 %
Rwork0.224 6060 -
obs--76.3 %
精密化
*PLUS
最低解像度: 25 Å / % reflection Rfree: 5 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg25.5
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.79
LS精密化 シェル
*PLUS
最低解像度: 1.85 Å / Rfactor Rfree: 0.25

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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