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- PDB-1us8: The Rad50 signature motif: essential to ATP binding and biologica... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1us8
タイトルThe Rad50 signature motif: essential to ATP binding and biological function
要素(DNA DOUBLE-STRAND BREAK REPAIR RAD50 ATPASE) x 2
キーワードDNA REPAIR / ABC ATPASE / SIGNATURE MOTIF
機能・相同性
機能・相同性情報


double-strand break repair / ATP hydrolysis activity / zinc ion binding / ATP binding / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
AAA domain, putative AbiEii toxin, Type IV TA system / DNA double-strand break repair Rad50 ATPase, archaeal type / Rad50 zinc hook motif / RAD50, zinc hook / Rad50 zinc-hook domain profile. / Rad50/SbcC-type AAA domain / AAA domain / ATPase, AAA-type, core / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase ...AAA domain, putative AbiEii toxin, Type IV TA system / DNA double-strand break repair Rad50 ATPase, archaeal type / Rad50 zinc hook motif / RAD50, zinc hook / Rad50 zinc-hook domain profile. / Rad50/SbcC-type AAA domain / AAA domain / ATPase, AAA-type, core / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA double-strand break repair Rad50 ATPase
類似検索 - 構成要素
生物種PYROCOCCUS FURIOSUS (古細菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Moncalian, G. / Lengsfeld, B. / Bhaskara, V. / Hopfner, K.P. / Karcher, A. / Alden, E. / Tainer, J.A. / Paull, T.T.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2004
タイトル: The Rad50 Signature Motif: Essential to ATP Binding and Biological Function
著者: Moncalian, G. / Lengsfeld, B. / Bhaskara, V. / Hopfner, K.P. / Karcher, A. / Alden, E. / Tainer, J.A. / Paull, T.T.
履歴
登録2003年11月20日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02003年11月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月13日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DNA DOUBLE-STRAND BREAK REPAIR RAD50 ATPASE
B: DNA DOUBLE-STRAND BREAK REPAIR RAD50 ATPASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,2602
ポリマ－33,2602
非ポリマー00
水1,67593
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)67.541, 67.851, 69.930
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 DNA DOUBLE-STRAND BREAK REPAIR RAD50 ATPASE / RAD50


分子量: 16894.648 Da / 分子数: 1 / 断片: N-TERMINAL DOMAIN, RESIDUES 1-147 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) PYROCOCCUS FURIOSUS (古細菌) / プラスミド: PET28 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P58301
#2: タンパク質 DNA DOUBLE-STRAND BREAK REPAIR RAD50 ATPASE / RAD50


分子量: 16364.932 Da / 分子数: 1 / 断片: C-TERMINAL DOMAIN, RESIDUES 739-882 / Mutation: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) PYROCOCCUS FURIOSUS (古細菌) / プラスミド: PET28 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P58301
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 93 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細ENGINEERED RESIDUES SER 793 ARG

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.43 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.94 %
結晶化pH: 7.5
詳細: 20 % PEG8000, 0.1 M MES PH 6.0, 0.2 M CALCIUM ACETATE
結晶化
*PLUS
pH: 7 / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
14 mg/mlprotein1drop
220 mMTris-HCl1droppH7.0
3200 mM1dropNaCl
41 mMdithiothreitol1drop
50.5 mMEDTA1drop
62.5 mMATPgammaS1drop
710 mM1dropMgCl2
820 %(w/v)PEG80001reservoir
90.1 MMES1reservoirpH6.0
100.2 Mcalcium acetate1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 294 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL11-1 / 波長: 0.849961
検出器日付: 2001年11月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.849961 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→19.75 Å / Num. obs: 25989 / % possible obs: 99.2 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 4 % / Biso Wilson estimate: 19.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.057 / Net I/σ(I): 10
反射 シェル解像度: 2.05→2.14 Å / 冗長度: 4 % / Rmerge(I) obs: 0.279 / Mean I/σ(I) obs: 3 / % possible all: 99.9
反射
*PLUS
最高解像度: 2.1 Å / 最低解像度: 20 Å / Num. measured all: 200189 / Rmerge(I) obs: 0.057
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 98.9 % / Rmerge(I) obs: 0.279

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1F2T

1f2t


解像度: 2.1→19.75 Å / Rfactor Rfree error: 0.007 / Data cutoff high absF: 407016.46 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.219 910 4.9 %RANDOM
Rwork0.219 ---
obs0.219 18579 96.1 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / ksol: 0.381882 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 36 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.8 Å20 Å20 Å2
2--1.12 Å20 Å2
3---0.68 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.25 Å0.24 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.1 Å0.12 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→19.75 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2161 0 0 93 2254
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.1
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.61
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.671.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.612
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.722
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it4.272.5
LS精密化 シェル解像度: 2.1→2.23 Å / Rfactor Rfree error: 0.018 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.218 141 4.8 %
Rwork0.224 2815 -
obs--93.5 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.1 Å / 最低解像度: 20 Å / Num. reflection obs: 18606 / Num. reflection Rfree: 908 / % reflection Rfree: 5 % / Rfactor Rfree: 0.249 / Rfactor Rwork: 0.22
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.08
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg23
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.61

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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