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万見
- PDB-1us3: Native xylanase10C from Cellvibrio japonicus -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1us3
タイトルNative xylanase10C from Cellvibrio japonicus
要素ENDO-BETA-1,4-XYLANASE PRECURSOR
キーワードHYDROLASE / CARBOHYDRATE BINDING MODULE / XYLAN DEGRADATION
機能・相同性
機能・相同性情報


endo-1,4-beta-xylanase activity / endo-1,4-beta-xylanase / xylan catabolic process / cell outer membrane
類似検索 - 分子機能
Carbohydrate binding module family 15 / Carbohydrate binding domain (family 15) / Carbohydrate-binding module 15 (CBM15) domain profile. / Glycosyl hydrolases family 10, active site / Glycosyl hydrolases family 10 (GH10) active site. / Glycoside hydrolase family 10 / Glycosyl hydrolases family 10 (GH10) domain profile. / Glycoside hydrolase family 10 domain / Glycosyl hydrolase family 10 / Glycosyl hydrolase family 10 ...Carbohydrate binding module family 15 / Carbohydrate binding domain (family 15) / Carbohydrate-binding module 15 (CBM15) domain profile. / Glycosyl hydrolases family 10, active site / Glycosyl hydrolases family 10 (GH10) active site. / Glycoside hydrolase family 10 / Glycosyl hydrolases family 10 (GH10) domain profile. / Glycoside hydrolase family 10 domain / Glycosyl hydrolase family 10 / Glycosyl hydrolase family 10 / Galactose-binding domain-like / Galactose-binding-like domain superfamily / Prokaryotic membrane lipoprotein lipid attachment site profile. / Glycosidases / Glycoside hydrolase superfamily / Jelly Rolls / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Endo-beta-1,4-xylanase Xyn10C
類似検索 - 構成要素
生物種CELLVIBRIO JAPONICUS (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.85 Å
データ登録者Pell, G. / Szabo, L. / Charnock, S.J. / Xie, H. / Gloster, T.M. / Davies, G.J. / Gilbert, H.J.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2004
タイトル: Structural and Biochemical Analysis of Cellvibrio Japonicus Xylanase 10C: How Variation in Substrate-Binding Cleft Influences the Catalytic Profile of Family Gh-10 Xylanases
著者: Pell, G. / Szabo, L. / Charnock, S.J. / Xie, H. / Gloster, T.M. / Davies, G.J. / Gilbert, H.J.
履歴
登録2003年11月17日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02003年12月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22011年7月27日Group: Derived calculations / Other
改定 1.32017年8月30日Group: Advisory / Data collection
カテゴリ: diffrn_detector / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms
Item: _diffrn_detector.type
改定 1.42023年12月13日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_alt_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_alt_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_ptnr1_label_alt_id / _struct_conn.pdbx_ptnr2_label_alt_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id
Remark 700 SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AC" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW ... SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AC" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 9-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 10-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ENDO-BETA-1,4-XYLANASE PRECURSOR
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)58,4715
ポリマ－58,2101
非ポリマー2604
水12,268681
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)44.175, 78.789, 172.244
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 ENDO-BETA-1,4-XYLANASE PRECURSOR / XYLANASE10C


分子量: 58210.430 Da / 分子数: 1
断片: CARBOHYDRATE BINDING MODULE AND CATALYTIC MODULE, RESIDUES (86-606)
由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) CELLVIBRIO JAPONICUS (バクテリア)
発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): TUNER\:PLYSS / 参照: UniProt: Q59675, endo-1,4-beta-xylanase
#2: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#3: 化合物 ChemComp-TRS / 2-AMINO-2-HYDROXYMETHYL-PROPANE-1,3-DIOL / TRIS BUFFER / トリス(ヒドロキシメチル)メチルアンモニウム


分子量: 122.143 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H12NO3 / コメント: pH緩衝剤*YM
#4: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 681 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細NUMBERING IS CONSISTENT WITH THE SWISSPROT ENTRY FOR THE GENE. 3 MISTAKES WERE DISCOVERED IN ...NUMBERING IS CONSISTENT WITH THE SWISSPROT ENTRY FOR THE GENE. 3 MISTAKES WERE DISCOVERED IN RESEQUENCING THE GENE (G186A, G536A, G594A) AND THE AUTHORS HAVE SENT CORRECTIONS TO GENBANK. RESIDUE 85 (M) AND RESIDUES 607 TO 614 (ELHHHHHH) IN THE SEQUENCE CRYSTALLIZED HAVE RESULTED FROM CLONING INTO PET VECTOR 22B WITH INCLUSION OF A HIS TAG. RESIDUES 1 TO 85 IN THE SWISSPROT ENTRY REFER TO A SIGNAL PEPTIDE WHICH WAS NOT CLONED.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.9 %
結晶化pH: 7
詳細: 30 MG/ML PROTEIN 0.2 M SODIUM IODIDE, 20% PEG 3350, pH 7.00
結晶化
*PLUS
温度: 18 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
130 mg/mlprotein1drop
20.2 Msodium iodide1reservoir
320 %(w/v)PEG33501reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-4 / 波長: 0.932
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2000年11月15日 / 詳細: TOROIDAL MIRROR
放射モノクロメーター: DOUBLE CRYSTAL, SI(111) OR SI (311)
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.932 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.85→20 Å / Num. obs: 52228 / % possible obs: 99 % / 冗長度: 5 % / Rmerge(I) obs: 0.088 / Net I/σ(I): 16.4
反射 シェル解像度: 1.85→1.92 Å / 冗長度: 5.3 % / Rmerge(I) obs: 0.31 / Mean I/σ(I) obs: 5.6 / % possible all: 98
反射
*PLUS
最高解像度: 1.85 Å / 最低解像度: 20 Å / % possible obs: 99 % / 冗長度: 5 % / Rmerge(I) obs: 0.088
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 98 % / 冗長度: 5.3 % / Rmerge(I) obs: 0.31 / Mean I/σ(I) obs: 5.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.1.24精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1CLX

1clx


解像度: 1.85→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.956 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.936 / SU B: 2.258 / SU ML: 0.069 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.114 / ESU R Free: 0.111 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: ATOMS THAT COULD NOT BE PLACED RELIABLY IN ELECTRON DENSITY HAVE BEEN SET TO ZERO OCCUPANCY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.195 2636 5.1 %RANDOM
Rwork0.16 ---
obs0.162 49184 99.1 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 17.23 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.26 Å20 Å20 Å2
2---0.37 Å20 Å2
3---0.63 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.85→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3703 0 16 681 4400
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0160.0213829
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3921.9195211
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.215475
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1080.2591
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.022912
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1940.21818
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1360.2536
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.0560.26
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2250.243
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1390.234
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.6661.52400
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.13423866
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.97731429
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.9414.51345
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.85→1.9 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.205 189
Rwork0.188 3465
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.6424-0.04290.15250.5057-0.12570.9547-0.02370.0228-0.057-0.04680.006-0.00260.03680.00070.01770.0504-0.01220.00630.0492-0.01210.003216.41962.577128.948
24.95450.4511.09374.55490.32885.4596-0.055-0.60790.85370.61830.0571-0.201-0.25440.1259-0.00220.3679-0.0043-0.06890.3295-0.22530.242614.05837.97182.551
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A243 - 606
2X-RAY DIFFRACTION2A97 - 238
精密化
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.2 / Rfactor Rwork: 0.16
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_d0.016
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.11

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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