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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1us2 | |||||||||
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タイトル | Xylanase10C (mutant E385A) from Cellvibrio japonicus in complex with xylopentaose | |||||||||
![]() | ENDO-BETA-1,4-XYLANASE | |||||||||
![]() | HYDROLASE / CARBOHYDRATE BINDING MODULE / XYLAN DEGRADATION | |||||||||
機能・相同性 | ![]() endo-1,4-beta-xylanase activity / endo-1,4-beta-xylanase / xylan catabolic process / cell outer membrane 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | ![]() | |||||||||
手法 | ![]() ![]() ![]() | |||||||||
![]() | Pell, G. / Szabo, L. / Charnock, S.J. / Xie, H. / Gloster, T.M. / Davies, G.J. / Gilbert, H.J. | |||||||||
![]() | ![]() タイトル: Structural and Biochemical Analysis of Cellvibrio Japonicus Xylanase 10C: How Variation in Substrate-Binding Cleft Influences the Catalytic Profile of Family Gh-10 Xylanases 著者: Pell, G. / Szabo, L. / Charnock, S.J. / Xie, H. / Gloster, T.M. / Davies, G.J. / Gilbert, H.J. | |||||||||
履歴 |
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Remark 700 | SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AD" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW ... SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AD" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 9-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 10-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 136.2 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 103.8 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 872.8 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 879.9 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 28.5 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 46.7 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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単位格子 |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 58152.391 Da / 分子数: 1 断片: CARBOHYDRATE BINDING MODULE AND CATALYTIC MODULE, RESIDUES (86-606) 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() 発現宿主: ![]() ![]() | ||||||||
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#2: 多糖 | #3: 水 | ChemComp-HOH / | 構成要素の詳細 | ENGINEERED | Has protein modification | Y | 配列の詳細 | NUMBERING IS CONSISTENT WITH THE SWISSPROT ENTRY FOR THE GENE. 3 MISTAKES WERE DISCOVERED IN ...NUMBERING IS CONSISTENT | |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.9 % | |||||||||||||||||||||||||
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結晶化 | pH: 7 詳細: 30 MG/ML PROTEIN 0.2 M SODIUM IODIDE, 20% PEG 3350, 20 MM (1 UL) XYLOPENTAOSE, pH 7.00 | |||||||||||||||||||||||||
結晶化 | *PLUS 温度: 18 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 | |||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: ![]() ![]() ![]() |
検出器 | タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2001年5月15日 / 詳細: VERTICALLY FOCUSSING RH COATED SI MIRROR |
放射 | モノクロメーター: TRIANGULAR SINGLE CRYSTAL SI MONOCHROMATOR プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.87 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.85→20 Å / Num. obs: 53227 / % possible obs: 98 % / 冗長度: 4.4 % / Rmerge(I) obs: 0.08 / Net I/σ(I): 18.5 |
反射 シェル | 解像度: 1.85→1.92 Å / 冗長度: 4.7 % / Rmerge(I) obs: 0.37 / Mean I/σ(I) obs: 4.8 / % possible all: 98 |
反射 | *PLUS 最高解像度: 1.85 Å / 最低解像度: 20 Å / % possible obs: 98 % / 冗長度: 4.4 % / Rmerge(I) obs: 0.08 |
反射 シェル | *PLUS % possible obs: 98 % / 冗長度: 4.7 % / Rmerge(I) obs: 0.37 / Mean I/σ(I) obs: 4.8 |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: ![]() 開始モデル: PDB ENTRY 1CLX 解像度: 1.85→84.52 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.941 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.905 / SU B: 2.556 / SU ML: 0.079 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.135 / ESU R Free: 0.133 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD 詳細: ATOMS THAT COULD NOT BE PLACED RELIABLY IN ELECTRON DENSITY HAVE BEEN SET TO ZERO OCCUPANCY
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溶媒の処理 | イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 14.72 Å2
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.85→84.52 Å
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拘束条件 |
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