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- PDB-1urq: Crystal structure of neuronal Q-SNAREs in complex with R-SNARE mo... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1urq
タイトルCrystal structure of neuronal Q-SNAREs in complex with R-SNARE motif of Tomosyn
要素
  • (SYNAPTOSOMAL-ASSOCIATED PROTEIN 25) x 2
  • M-TOMOSYN ISOFORM
  • SYNTAXIN 1A
キーワードTRANSPORT PROTEIN / TOMOSYN-SNARE COMPLEX / EXOCYTOSIS / FOUR HELICAL BUNDLE / COILED COIL
機能・相同性
機能・相同性情報


neurotransmitter receptor internalization / extrinsic component of neuronal dense core vesicle membrane / synaptic vesicle cycle / exocytic insertion of neurotransmitter receptor to postsynaptic membrane / BLOC-1 complex / myosin head/neck binding / synaptic vesicle fusion to presynaptic active zone membrane / Other interleukin signaling / presynaptic dense core vesicle exocytosis / synaptobrevin 2-SNAP-25-syntaxin-1a-complexin I complex ...neurotransmitter receptor internalization / extrinsic component of neuronal dense core vesicle membrane / synaptic vesicle cycle / exocytic insertion of neurotransmitter receptor to postsynaptic membrane / BLOC-1 complex / myosin head/neck binding / synaptic vesicle fusion to presynaptic active zone membrane / Other interleukin signaling / presynaptic dense core vesicle exocytosis / synaptobrevin 2-SNAP-25-syntaxin-1a-complexin I complex / synaptobrevin 2-SNAP-25-syntaxin-1a-complexin II complex / synaptobrevin 2-SNAP-25-syntaxin-1a complex / calcium ion-regulated exocytosis of neurotransmitter / Glutamate Neurotransmitter Release Cycle / Norepinephrine Neurotransmitter Release Cycle / Acetylcholine Neurotransmitter Release Cycle / Serotonin Neurotransmitter Release Cycle / GABA synthesis, release, reuptake and degradation / Dopamine Neurotransmitter Release Cycle / regulated exocytosis / extrinsic component of presynaptic membrane / positive regulation of norepinephrine secretion / positive regulation of catecholamine secretion / synaptic vesicle docking / regulation of synaptic vesicle priming / regulation of establishment of protein localization / Insertion of tail-anchored proteins into the endoplasmic reticulum membrane / response to gravity / positive regulation of calcium ion-dependent exocytosis / vesicle docking / ribbon synapse / regulation of exocytosis / secretion by cell / SNAP receptor activity / SNARE complex / myosin II binding / chloride channel inhibitor activity / vesicle fusion / acetylcholine-gated channel complex / calcium-ion regulated exocytosis / actomyosin / LGI-ADAM interactions / hormone secretion / Golgi to plasma membrane transport / positive regulation of hormone secretion / ATP-dependent protein binding / neurotransmitter secretion / protein localization to membrane / syntaxin binding / extrinsic component of cytoplasmic side of plasma membrane / syntaxin-1 binding / insulin secretion / endosomal transport / Neutrophil degranulation / SNARE complex assembly / positive regulation of neurotransmitter secretion / neurotransmitter transport / synaptic vesicle priming / regulation of synapse assembly / myosin binding / regulation of neuron projection development / regulation of synaptic vesicle exocytosis / exocytosis / modulation of excitatory postsynaptic potential / associative learning / positive regulation of exocytosis / synaptic vesicle exocytosis / protein sumoylation / synaptic vesicle endocytosis / voltage-gated potassium channel activity / positive regulation of excitatory postsynaptic potential / long-term memory / presynaptic cytosol / axonal growth cone / calcium channel inhibitor activity / presynaptic active zone membrane / photoreceptor inner segment / somatodendritic compartment / voltage-gated potassium channel complex / endomembrane system / GTPase activator activity / axonogenesis / SNARE binding / acrosomal vesicle / hippocampal mossy fiber to CA3 synapse / secretory granule / filopodium / locomotory behavior / intracellular protein transport / trans-Golgi network / postsynaptic density membrane / terminal bouton / neuromuscular junction / positive regulation of insulin secretion / Schaffer collateral - CA1 synapse / kinase binding / long-term synaptic potentiation / neuron differentiation / synaptic vesicle membrane / calcium-dependent protein binding
類似検索 - 分子機能
Lethal giant larvae (Lgl)-like, C-terminal domain / Lethal giant larvae(Lgl) like, C-terminal / Lethal(2) giant larvae protein / Lethal giant larvae homologue 2 / LLGL2 / Synaptosomal-associated protein 25 / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #110 / SNAP-25 domain / SNAP-25 family / Syntaxin ...Lethal giant larvae (Lgl)-like, C-terminal domain / Lethal giant larvae(Lgl) like, C-terminal / Lethal(2) giant larvae protein / Lethal giant larvae homologue 2 / LLGL2 / Synaptosomal-associated protein 25 / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #110 / SNAP-25 domain / SNAP-25 family / Syntaxin / Syntaxin N-terminal domain / Syntaxin, N-terminal domain / SNARE domain / Syntaxin / Syntaxin/epimorphin, conserved site / Syntaxin / epimorphin family signature. / v-SNARE, coiled-coil homology domain / v-SNARE coiled-coil homology domain profile. / SNARE / Helical region found in SNAREs / t-SNARE coiled-coil homology domain profile. / Target SNARE coiled-coil homology domain / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Trp-Asp (WD) repeats signature. / WD domain, G-beta repeat / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Synaptosomal-associated protein 25 / Syntaxin-1A / Synaptosomal-associated protein 25 / Syntaxin-binding protein 5 / Syntaxin-binding protein 5
類似検索 - 構成要素
生物種RATTUS NORVEGICUS (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Pobbati, A. / Razeto, A. / Becker, S. / Fasshauer, D.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2004
タイトル: Structural Basis for the Inhibitory Role of Tomosyn in Exocytosis
著者: Pobbati, A. / Razeto, A. / Boddener, M. / Becker, S. / Fasshauer, D.
履歴
登録2003年10月31日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02004年8月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年7月24日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.42023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: M-TOMOSYN ISOFORM
B: SYNTAXIN 1A
C: SYNAPTOSOMAL-ASSOCIATED PROTEIN 25
D: SYNAPTOSOMAL-ASSOCIATED PROTEIN 25


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,5524
ポリマ－32,5524
非ポリマー00
水5,008278
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)126.054, 35.602, 93.541
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 132.38, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 M-TOMOSYN ISOFORM


分子量: 6686.593 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 1050-1109 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) RATTUS NORVEGICUS (ドブネズミ) / Cell: NEURON / 器官: BRAIN / プラスミド: PET28A / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q9Z152, UniProt: Q9WU70*PLUS
#2: タンパク質 SYNTAXIN 1A / SYNAPTOTAGMIN ASSOCIATED 35 KDA PROTEIN / P35A / NEURON-SPECIFIC ANTIGEN HPC-1


分子量: 8711.805 Da / 分子数: 1 / 断片: T-SNARE COILED-COIL HOMOLOGY, RESIDUES 188-259 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) RATTUS NORVEGICUS (ドブネズミ) / Cell: NEURON / 器官: BRAIN / プラスミド: PET28A / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P32851
#3: タンパク質 SYNAPTOSOMAL-ASSOCIATED PROTEIN 25 / SNAP-25A / SUPER PROTEIN / SUP


分子量: 9312.390 Da / 分子数: 1 / 断片: T-SNARE COILED-COIL HOMOLOGY 1, RESIDUES 7-83 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) RATTUS NORVEGICUS (ドブネズミ) / Cell: NEURON / 器官: BRAIN / プラスミド: PET28A / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P13795, UniProt: P60881*PLUS
#4: タンパク質 SYNAPTOSOMAL-ASSOCIATED PROTEIN 25 / SNAP-25A / SUPER PROTEIN / SUP


分子量: 7840.723 Da / 分子数: 1 / 断片: T-SNARE COILED-COIL HOMOLOGY 2, RESIDUES 141-203 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) RATTUS NORVEGICUS (ドブネズミ) / Cell: NEURON / 器官: BRAIN / プラスミド: PGEX-2T / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P13795, UniProt: P60881*PLUS
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 278 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細INVOLVED IN DOCKING OF SYNAPTIC VESICLES AT PRESYNAPTIC ACTIVE ZONES. PLAYS A CRITICAL ROLE IN ...INVOLVED IN DOCKING OF SYNAPTIC VESICLES AT PRESYNAPTIC ACTIVE ZONES. PLAYS A CRITICAL ROLE IN NEUROTRANSMITTER EXOCYTOSIS. TSNARE INVOLVED IN THE MOLECULAR REGULATION OF NEUROTRANSMITTER RELEASE. PLAYS AN IMPORTANT ROLE IN THE SYNAPTIC FUNCTION OF SPECIFIC NEURONAL SYSTEMS. ASSOCIATES WITH PROTEINS INVOLVED IN VESICLE DOCKING AND MEMBRANE FUSION.
配列の詳細THE CONFLICTS THAT ARE SHOWN FOR CHAIN C IN THE DBREF ARISE DUE TO A VARIABE SPLICED ISOFORM OF ...THE CONFLICTS THAT ARE SHOWN FOR CHAIN C IN THE DBREF ARISE DUE TO A VARIABE SPLICED ISOFORM OF P13795. THE VARSPLIC ID FOR THIS IS VSP_006186 AND IS ACCESSIBLE FROM THE FOLLOWING WEB ADDRESS: HTTP://SRS.EBI.AC.UK/SRSBIN/CGI-BIN/WGETZ?-E+ [SWALL_FEATURES-ID:SN25_HUMAN_5]

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.9 %
結晶化pH: 6 / 詳細: 30% MPD, 50MM CACL2, 50MM MES PH 6.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: BW7A / 波長: 0.9184
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2003年8月15日
詳細: PREMIRROR, DOUBLE CRYSTAL FOCUSSING MONOCHROMATOR, BENT MIRROR
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9184 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→19.39 Å / Num. obs: 21027 / % possible obs: 99.5 % / 冗長度: 3.5 % / Biso Wilson estimate: 24.08429 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.051 / Net I/σ(I): 19
反射 シェル解像度: 2→2.03 Å / 冗長度: 3.4 % / Rmerge(I) obs: 0.145 / Mean I/σ(I) obs: 6.4 / % possible all: 97.1

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解析

ソフトウェア
名称分類
REFMAC精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1N7S

1n7s


解像度: 2→19.3892 Å / SU B: 2.209 / SU ML: 0.063 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.1529 / ESU R Free: 0.1538
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2245 1077 5.12 %RANDOM
Rwork0.1653 ---
obs0.1661 19950 99.5 %-
原子変位パラメータBiso mean: 30.6 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→19.3892 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1905 0 0 278 2183

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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