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万見
- PDB-1umi: Structural basis of sugar-recognizing ubiquitin ligase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1umi
タイトルStructural basis of sugar-recognizing ubiquitin ligase
要素F-box only protein 2
キーワードLIGASE / UBIQUITIN / SCF / UBIQUITIN LIGASE / LECTIN
機能・相同性
機能・相同性情報


denatured protein binding / glycoprotein catabolic process / Neddylation / regulation of protein catabolic process at postsynapse, modulating synaptic transmission / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / SCF ubiquitin ligase complex / SCF-dependent proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / regulation of protein ubiquitination / ERAD pathway / amyloid-beta binding ...denatured protein binding / glycoprotein catabolic process / Neddylation / regulation of protein catabolic process at postsynapse, modulating synaptic transmission / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / SCF ubiquitin ligase complex / SCF-dependent proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / regulation of protein ubiquitination / ERAD pathway / amyloid-beta binding / carbohydrate binding / ubiquitin-dependent protein catabolic process / dendritic spine / protein ubiquitination / glutamatergic synapse / endoplasmic reticulum / membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
F-box associated (FBA) domain / F-box only protein / F-box associated region / F-box-associated (FBA) domain profile. / F-box associated region / F-box domain profile. / F-box-like / F-box-like domain superfamily / F-box domain / Galactose-binding domain-like ...F-box associated (FBA) domain / F-box only protein / F-box associated region / F-box-associated (FBA) domain profile. / F-box associated region / F-box domain profile. / F-box-like / F-box-like domain superfamily / F-box domain / Galactose-binding domain-like / Galactose-binding-like domain superfamily / Jelly Rolls / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / F-box only protein 2
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Mizushima, T. / Hirao, T. / Yoshida, Y. / Lee, S.J. / Chiba, T. / Iwai, K. / Yamaguchi, Y. / Kato, K. / Tsukihara, T. / Tanaka, K.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2004
タイトル: Structural basis of sugar-recognizing ubiquitin ligase.
著者: Mizushima, T. / Hirao, T. / Yoshida, Y. / Lee, S.J. / Chiba, T. / Iwai, K. / Yamaguchi, Y. / Kato, K. / Tsukihara, T. / Tanaka, K.
履歴
登録2003年10月1日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02004年4月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12009年1月19日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.32019年11月6日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.pdbx_database_id_DOI ..._citation.journal_abbrev / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id ..._atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_entity_id / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12021年11月10日Group: Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / database_2 ...chem_comp / database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details
改定 2.22023年12月27日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: F-box only protein 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,4132
ポリマ－20,9891
非ポリマー4241
水81145
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)63.806, 63.806, 147.780
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

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要素

#1: タンパク質 F-box only protein 2 / Fbs1


分子量: 20988.945 Da / 分子数: 1 / 断片: SBD DOMAIN / 変異: C132A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: mouse / プラスミド: pET15b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: GenBank: 28436805, UniProt: Q80UW2*PLUS, ubiquitin-protein ligase
#2: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-alpha-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 424.401 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4DGlcpNAca1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/2,2,1/[a2122h-1a_1-5_2*NCC/3=O][a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-2/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][a-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}}LINUCSPDB-CARE
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 45 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細THERE IS A DIFFERENCE BETWEEN THE SEQRES AND THE SEQUENCE DATABASE. THE DEPOSITORS BELIEVE THAT ...THERE IS A DIFFERENCE BETWEEN THE SEQRES AND THE SEQUENCE DATABASE. THE DEPOSITORS BELIEVE THAT THIS RESIDUE IS VALIANT AT THIS POSITION.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.58 Å3/Da / 溶媒含有率: 65.67 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: sodium chloride, ammonium sulphate, PIPES, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2002年12月5日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: MIRRORS / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→58.72 Å / Num. all: 11950 / Num. obs: 11950 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 7.5 % / Rsym value: 0.085
反射 シェル解像度: 2.4→2.53 Å / 冗長度: 7.2 % / Rsym value: 0.184 / % possible all: 99.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.1.24精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.4→58.72 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.936 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.907 / SU B: 6.722 / SU ML: 0.156 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.252 / ESU R Free: 0.226 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2562 611 4.9 %RANDOM
Rwork0.19693 ---
all0.19968 ---
obs0.19968 11950 99.7 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 35.12 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.71 Å20 Å20 Å2
2---0.71 Å20 Å2
3---1.43 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→58.72 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1488 0 29 45 1562
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0430.0211562
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.021312
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg3.3191.9342124
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.56133051
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg9.2155183
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.2810.2217
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0190.021781
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0030.02350
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.240.2260
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2790.21444
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.110.2870
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1550.244
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.4290.25
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.3450.232
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1510.21
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.5411.5907
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.65721450
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it4.1983655
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it6.2814.5674
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.4→2.462 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.316 57
Rwork0.226 847

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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