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万見
- PDB-1ujk: VHS domain of human GGA1 complexed with C-terminal phosphopeptide... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ujk
タイトルVHS domain of human GGA1 complexed with C-terminal phosphopeptide from BACE
要素
  • ADP-ribosylation factor binding protein GGA1
  • C-terminal peptide from Beta-secretase
キーワードPROTEIN TRANSPORT/Hydrolase / PROTEIN-PEPTIDE COMPLEX / PROTEIN TRANSPORT / ADAPTOR PROTEIN / PROTEIN TRANSPORT-Hydrolase COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


protein localization to ciliary membrane / Golgi to plasma membrane transport / Golgi to plasma membrane protein transport / retrograde transport, endosome to Golgi / protein localization to cell surface / TBC/RABGAPs / memapsin 2 / Golgi-associated vesicle lumen / beta-aspartyl-peptidase activity / signaling receptor ligand precursor processing ...protein localization to ciliary membrane / Golgi to plasma membrane transport / Golgi to plasma membrane protein transport / retrograde transport, endosome to Golgi / protein localization to cell surface / TBC/RABGAPs / memapsin 2 / Golgi-associated vesicle lumen / beta-aspartyl-peptidase activity / signaling receptor ligand precursor processing / amyloid precursor protein catabolic process / amyloid-beta formation / membrane protein ectodomain proteolysis / amyloid-beta metabolic process / cellular response to manganese ion / prepulse inhibition / detection of mechanical stimulus involved in sensory perception of pain / cellular response to copper ion / protein serine/threonine kinase binding / presynaptic modulation of chemical synaptic transmission / multivesicular body / phosphatidylinositol binding / hippocampal mossy fiber to CA3 synapse / ubiquitin binding / intracellular protein transport / trans-Golgi network / response to lead ion / protein catabolic process / protein processing / recycling endosome / small GTPase binding / cellular response to amyloid-beta / positive regulation of protein catabolic process / positive regulation of neuron apoptotic process / intracellular protein localization / late endosome / synaptic vesicle / peptidase activity / amyloid-beta binding / early endosome membrane / endopeptidase activity / amyloid fibril formation / aspartic-type endopeptidase activity / early endosome / lysosome / endosome / endosome membrane / membrane raft / Amyloid fiber formation / endoplasmic reticulum lumen / axon / neuronal cell body / intracellular membrane-bounded organelle / dendrite / enzyme binding / cell surface / Golgi apparatus / protein-containing complex / proteolysis / nucleoplasm / membrane / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
ADP-ribosylation factor-binding protein GGA3 / N-terminal extension of GAT domain / N-terminal extension of GAT domain / GAT domain / GAT domain superfamily / GAT domain / GAT domain profile. / VHS domain / VHS domain / VHS domain profile. ...ADP-ribosylation factor-binding protein GGA3 / N-terminal extension of GAT domain / N-terminal extension of GAT domain / GAT domain / GAT domain superfamily / GAT domain / GAT domain profile. / VHS domain / VHS domain / VHS domain profile. / Domain present in VPS-27, Hrs and STAM / Gamma-adaptin ear (GAE) domain / Gamma-adaptin ear (GAE) domain profile. / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat - #90 / Clathrin adaptor, alpha/beta/gamma-adaptin, appendage, Ig-like subdomain / Adaptin C-terminal domain / Adaptin C-terminal domain / Clathrin adaptor, appendage, Ig-like subdomain superfamily / ENTH/VHS / Beta-secretase BACE1 / Beta-secretase BACE / Memapsin-like / Eukaryotic aspartyl protease / Aspartic peptidase A1 family / Peptidase family A1 domain / Peptidase family A1 domain profile. / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe / Aspartic peptidase, active site / Eukaryotic and viral aspartyl proteases active site. / Aspartic peptidase domain superfamily / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
IODIDE ION / Beta-secretase 1 / ADP-ribosylation factor-binding protein GGA1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Shiba, T. / Kametaka, S. / Kawasaki, M. / Shibata, M. / Waguri, S. / Uchiyama, Y. / Wakatsuki, S.
引用ジャーナル: TRAFFIC / 年: 2004
タイトル: Insights into the Phosphoregulation of beta-Secretase Sorting Signal by the VHS Domain of GGA1
著者: Shiba, T. / Kametaka, S. / Kawasaki, M. / Shibata, M. / Waguri, S. / Uchiyama, Y. / Wakatsuki, S.
履歴
登録2003年8月5日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02004年5月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年10月25日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ADP-ribosylation factor binding protein GGA1
B: ADP-ribosylation factor binding protein GGA1
C: C-terminal peptide from Beta-secretase
D: C-terminal peptide from Beta-secretase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,33110
ポリマ－36,5704
非ポリマー7616
水5,206289
1
A: ADP-ribosylation factor binding protein GGA1
C: C-terminal peptide from Beta-secretase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,6665
ポリマ－18,2852
非ポリマー3813
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1130 Å2
ΔGint-4 kcal/mol
Surface area8700 Å2
手法PISA
2
B: ADP-ribosylation factor binding protein GGA1
D: C-terminal peptide from Beta-secretase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,6665
ポリマ－18,2852
非ポリマー3813
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1360 Å2
ΔGint-6 kcal/mol
Surface area7940 Å2
手法PISA
3


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3640 Å2
ΔGint-12 kcal/mol
Surface area15490 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)48.545, 72.308, 103.130
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 ADP-ribosylation factor binding protein GGA1 / GGA1


分子量: 16814.436 Da / 分子数: 2 / 断片: VHS domain, N-terminal domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pGEX4T-2 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q9UJY5
#2: タンパク質・ペプチド C-terminal peptide from Beta-secretase / C-terminal peptide from BACE


分子量: 1470.475 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: Synthesized peptide
参照: UniProt: P56817, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; アスパラギン酸プロテアーゼ
#3: 化合物
ChemComp-IOD / IODIDE ION / ヨ-ジド


分子量: 126.904 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: I
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 289 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.39 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.13 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: PEG5000MME, Ammonium Iodide, 1,6-hexanediol, MES-NaOH, pH 6.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-6A / 波長: 0.97 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2003年6月27日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→40 Å / Num. all: 28983 / Num. obs: 28939 / % possible obs: 98.6 % / Rmerge(I) obs: 0.055 / Net I/σ(I): 17.6
反射 シェル解像度: 1.9→1.97 Å / % possible all: 95.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
SCALAデータスケーリング
MOLREP位相決定
CNS精密化
HKL-2000データ削減
CCP4(SCALA)データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1JWG

1jwg


解像度: 1.9→40 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2452 1451 -RANDOM
Rwork0.2132 ---
all0.2148 28983 --
obs0.2148 28939 98.6 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→40 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2410 0 6 289 2705
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.005376
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.07167

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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