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- PDB-1ugh: CRYSTAL STRUCTURE OF HUMAN URACIL-DNA GLYCOSYLASE IN COMPLEX WITH... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ugh
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF HUMAN URACIL-DNA GLYCOSYLASE IN COMPLEX WITH A PROTEIN INHIBITOR: PROTEIN MIMICRY OF DNA
要素
  • PROTEIN (URACIL-DNA GLYCOSYLASE INHIBITOR)
  • PROTEIN (URACIL-DNA GLYCOSYLASE)
キーワードGLYCOSYLASE / ENZYME-INHIBITOR COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


base-excision repair, AP site formation via deaminated base removal / uracil-DNA glycosylase / depyrimidination / Displacement of DNA glycosylase by APEX1 / single strand break repair / isotype switching / uracil DNA N-glycosylase activity / ribosomal small subunit binding / somatic hypermutation of immunoglobulin genes / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected pyrimidine ...base-excision repair, AP site formation via deaminated base removal / uracil-DNA glycosylase / depyrimidination / Displacement of DNA glycosylase by APEX1 / single strand break repair / isotype switching / uracil DNA N-glycosylase activity / ribosomal small subunit binding / somatic hypermutation of immunoglobulin genes / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected pyrimidine / Cleavage of the damaged pyrimidine / Chromatin modifications during the maternal to zygotic transition (MZT) / base-excision repair / damaged DNA binding / negative regulation of apoptotic process / mitochondrion / nucleoplasm / nucleus
類似検索 - 分子機能
Bacteriophage PBS2, uracil-glycosylase inhibitor / Bacteriophage PBS2, uracil-glycosylase inhibitor / Uracil-DNA glycosylase inhibitor / Uracil-DNA glycosylase inhibitor / Uracil-DNA glycosylase family 1 / Uracil DNA glycosylase superfamily / UreE urease accessory protein, C-terminal domain / Uracil-DNA glycosylase, active site / Uracil-DNA glycosylase signature. / Uracil-DNA Glycosylase, subunit E ...Bacteriophage PBS2, uracil-glycosylase inhibitor / Bacteriophage PBS2, uracil-glycosylase inhibitor / Uracil-DNA glycosylase inhibitor / Uracil-DNA glycosylase inhibitor / Uracil-DNA glycosylase family 1 / Uracil DNA glycosylase superfamily / UreE urease accessory protein, C-terminal domain / Uracil-DNA glycosylase, active site / Uracil-DNA glycosylase signature. / Uracil-DNA Glycosylase, subunit E / Uracil-DNA glycosylase-like domain / Uracil-DNA glycosylase-like / Uracil DNA glycosylase superfamily / Uracil-DNA glycosylase-like domain superfamily / Nuclear Transport Factor 2; Chain: A, / Roll / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Uracil-DNA glycosylase / Uracil-DNA glycosylase inhibitor
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Bacillus phage PBS2 (ファージ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Mol, C.D. / Arvai, A.S. / Sanderson, R.J. / Slupphaug, G. / Kavli, B. / Krokan, H.E. / Mosbaugh, D.W. / Tainer, J.A.
引用
ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 1995
タイトル: Crystal structure of human uracil-DNA glycosylase in complex with a protein inhibitor: protein mimicry of DNA.
著者: Mol, C.D. / Arvai, A.S. / Sanderson, R.J. / Slupphaug, G. / Kavli, B. / Krokan, H.E. / Mosbaugh, D.W. / Tainer, J.A.
#1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1999
タイトル: Protein mimicry of DNA from crystal structures of the uracil-DNA glycosylase inhibitor protein and its complex with Escherichia coli uracil-DNA glycosylase.
著者: Putnam, C.D. / Shroyer, M.J. / Lundquist, A.J. / Mol, C.D. / Arvai, A.S. / Mosbaugh, D.W. / Tainer, J.A.
#2: ジャーナル: Embo J. / 年: 1998
タイトル: Base excision repair initiation revealed by crystal structures and binding kinetics of human uracil-DNA glycosylase with DNA.
著者: Parikh, S.S. / Mol, C.D. / Slupphaug, G. / Bharati, S. / Krokan, H.E. / Tainer, J.A.
#3: ジャーナル: Nature / 年: 1996
タイトル: A nucleotide-flipping mechanism from the structure of human uracil-DNA glycosylase bound to DNA.
著者: Slupphaug, G. / Mol, C.D. / Kavli, B. / Arvai, A.S. / Krokan, H.E. / Tainer, J.A.
#4: ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 1995
タイトル: Crystal structure and mutational analysis of human uracil-DNA glycosylase: structural basis for specificity and catalysis.
著者: Mol, C.D. / Arvai, A.S. / Slupphaug, G. / Kavli, B. / Alseth, I. / Krokan, H.E. / Tainer, J.A.
履歴
登録1999年2月5日登録サイト: BNL / 処理サイト: RCSB
改定 1.01999年2月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月26日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年11月6日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI ..._citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.name
改定 1.42023年8月23日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
E: PROTEIN (URACIL-DNA GLYCOSYLASE)
I: PROTEIN (URACIL-DNA GLYCOSYLASE INHIBITOR)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,7952
ポリマ－34,7952
非ポリマー00
水3,333185
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2190 Å2
ΔGint-11 kcal/mol
Surface area13200 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)48.320, 64.690, 55.340
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 113.77, 90.00
Int Tables number4
Cell settingmonoclinic
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 PROTEIN (URACIL-DNA GLYCOSYLASE) / EC 3.2.2.3 / UDG


分子量: 25544.137 Da / 分子数: 1 / 変異: P82M, V83E, G84F / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P13051, uridine nucleosidase
#2: タンパク質 PROTEIN (URACIL-DNA GLYCOSYLASE INHIBITOR) / UGI


分子量: 9250.373 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bacillus phage PBS2 (ファージ) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P14739
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 185 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 47 %
結晶化pH: 5 / 詳細: pH 5.0
溶液の組成
ID名称Crystal-IDSol-ID
1PEG 400011
2IMIDAZOLE/MALEATE BUFFER11
3PEG 400012
4IMIDAZOLE/MALEATE BUFFER12
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: drop consists of equal volume of protein and reservoir solutions
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
115 mg/mlprotein1drop
220 %PEG40001reservoir
3100 mMimidazole/malate1reservoir
41

-
データ収集

回折平均測定温度: 277 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL7-1 / 波長: 1.07
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1995年3月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.07 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→8 Å / Num. obs: 21979 / % possible obs: 90 % / 冗長度: 1.92 % / Biso Wilson estimate: 21.4 Å2 / Rsym value: 0.047 / Net I/σ(I): 9.7
反射 シェル解像度: 1.9→1.97 Å / Rsym value: 0.224 / % possible all: 76
反射
*PLUS
Rmerge(I) obs: 0.047
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 76 % / Rmerge(I) obs: 0.224

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
X-PLORモデル構築
X-PLOR3.851精密化
X-PLOR位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1AKZ

1akz


解像度: 1.9→8 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 3
詳細: UGI RESIDUES MET1 AND THR2 ARE DISORDERED AND NOT SEEN IN THE ELECTRON DENSITY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.255 2190 10 %RANDOM
Rwork0.198 ---
obs-17752 72.8 %-
原子変位パラメータBiso mean: 35 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-15.7 Å20 Å20 Å2
2---2.41 Å20 Å2
3---7.927 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2455 0 0 185 2640
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.385
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d24.91
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.27
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 1.9→1.99 Å / Total num. of bins used: 8
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3951 140 4.6 %
Rwork0.3394 1126 -
obs--41.9 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PARHCSDX.PROTOPHCSDX.PRO
X-RAY DIFFRACTION2PARAM19.SOLTOPH19.SOL
X-RAY DIFFRACTION3TOPH19.PEP
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.851 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor obs: 0.198
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg24.91
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.27
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor obs: 0.3394

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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