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- PDB-1ug9: Crystal Structure of Glucodextranase from Arthrobacter globiformis I42 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ug9
タイトルCrystal Structure of Glucodextranase from Arthrobacter globiformis I42
要素glucodextranase
キーワードHYDROLASE / alpha-alpha-six-barrels / GH Family 15
機能・相同性
機能・相同性情報


glucan 1,4-alpha-glucosidase activity / glycosyltransferase activity / carbohydrate binding / carbohydrate metabolic process / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Glucodextranase, domain B / Glucodextranase-like, C-terminal / C-terminal binding-module, SLH-like, of glucodextranase / Glucoamylase, bacterial / Glucodextranase, N-terminal / Glucodextranase, domain N / Immunoglobulin-like - #1190 / : / Glucoamylase active site region signature. / GH15-like domain ...Glucodextranase, domain B / Glucodextranase-like, C-terminal / C-terminal binding-module, SLH-like, of glucodextranase / Glucoamylase, bacterial / Glucodextranase, N-terminal / Glucodextranase, domain N / Immunoglobulin-like - #1190 / : / Glucoamylase active site region signature. / GH15-like domain / Glycosyl hydrolases family 15 / Beta-galactosidase; Chain A, domain 5 - #10 / Glycosyltransferase - #10 / Glycoside hydrolase-type carbohydrate-binding / Beta-galactosidase; Chain A, domain 5 / Six-hairpin glycosidase-like superfamily / Six-hairpin glycosidase superfamily / Galactose mutarotase-like domain superfamily / Glycosyltransferase / Alpha/alpha barrel / Distorted Sandwich / Immunoglobulin E-set / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Arthrobacter globiformis (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Mizuno, M. / Tonozuka, T. / Suzuki, S. / Uotsu-Tomita, R. / Ohtaki, A. / Kamitori, S. / Nishikawa, A. / Sakano, Y.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2004
タイトル: Structural insights into substrate specificity and function of glucodextranase
著者: Mizuno, M. / Tonozuka, T. / Suzuki, S. / Uotsu-Tomita, R. / Kamitori, S. / Nishikawa, A. / Sakano, Y.
履歴
登録2003年6月16日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02003年12月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.32023年10月25日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: glucodextranase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)106,8598
ポリマ－106,5271
非ポリマー3337
水9,926551
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)199.860, 88.535, 80.781
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 113.08, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 glucodextranase


分子量: 106526.805 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Arthrobacter globiformis (バクテリア) / 株: I42 / 参照: UniProt: Q9LBQ9, glucan 1,6-alpha-glucosidase
#2: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 551 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.91 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.4 %
結晶化手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP
結晶化
*PLUS
温度: 20 ℃ / pH: 6 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
18 mg/mlprotein1drop
220 mMsodium acetate1droppH6.0
35 mMcalcium acetate1drop
43.0 %(w/v)PEG80001reservoir
580 mMpotassium dihydrogen phosphate1reservoir
650 mMsodium acetate1reservoirpH5.1

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL38B1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2003年3月11日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→19.881 Å / Num. all: 45620 / Num. obs: 45620 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Biso Wilson estimate: 25.6 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.068
反射 シェル解像度: 2.5→2.59 Å / Rmerge(I) obs: 0.216 / % possible all: 99.7
反射
*PLUS
最高解像度: 2.42 Å / 最低解像度: 50 Å / Num. obs: 48376 / % possible obs: 96 % / Num. measured all: 193427 / Rmerge(I) obs: 0.07
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 2.42 Å / 最低解像度: 2.51 Å / % possible obs: 62.1 % / Rmerge(I) obs: 0.223

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
MOSFLMデータ削減
CCP4(SCALA)データスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1LF6

1lf6


解像度: 2.5→19.89 Å / Rfactor Rfree error: 0.004 / Data cutoff high absF: 4085992.76 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.239 4522 10.1 %RANDOM
Rwork0.189 ---
obs0.19 44858 99.8 %-
all-45620 --
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 38.0677 Å2 / ksol: 0.321673 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 26.8 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-4.4 Å20 Å27.74 Å2
2---5.81 Å20 Å2
3---1.4 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.34 Å0.26 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.32 Å0.21 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→19.89 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7506 0 12 551 8069
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d24.9
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.81
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.121.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.782
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.952
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.692.5
LS精密化 シェル解像度: 2.5→2.66 Å / Rfactor Rfree error: 0.011 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.294 710 9.6 %
Rwork0.219 6698 -
obs--99.5 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2CARBOHYDRATE.PARAMCARBOHYDRATE.TOP
X-RAY DIFFRACTION3WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION4ION.PARAMION.TOP
X-RAY DIFFRACTION5GOL.PARAMGOL.TOP
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.42 Å / 最低解像度: 19.9 Å / Num. reflection obs: 48379 / Rfactor Rfree: 0.227 / Rfactor Rwork: 0.193
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg24.9
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.81
LS精密化 シェル
*PLUS
最高解像度: 2.42 Å / 最低解像度: 2.51 Å / Rfactor Rfree: 0.296 / Rfactor Rwork: 0.254

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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