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- PDB-1uf9: Crystal structure of TT1252 from Thermus thermophilus -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1uf9
タイトルCrystal structure of TT1252 from Thermus thermophilus
要素TT1252 protein
キーワードSTRUCTURAL GENOMICS / UNKNOWN FUNCTION / p-loop / nucleotide binding domain / RIKEN Structural Genomics/Proteomics Initiative / RSGI
機能・相同性
機能・相同性情報


dephospho-CoA kinase / dephospho-CoA kinase activity / coenzyme A biosynthetic process / ATP binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Dephospho-CoA kinase / Dephospho-CoA kinase / Dephospho-CoA kinase (DPCK) domain profile. / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / PHOSPHATE ION / Dephospho-CoA kinase
類似検索 - 構成要素
生物種Thermus thermophilus (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Seto, A. / Murayama, K. / Toyama, M. / Ebihara, A. / Nakagawa, N. / Kuramitsu, S. / Shirouzu, M. / Yokoyama, S. / RIKEN Structural Genomics/Proteomics Initiative (RSGI)
引用ジャーナル: PROTEINS / 年: 2005
タイトル: ATP-induced structural change of dephosphocoenzyme A kinase from Thermus thermophilus HB8
著者: Seto, A. / Murayama, K. / Toyama, M. / Ebihara, A. / Nakagawa, N. / Kuramitsu, S. / Shirouzu, M. / Yokoyama, S.
履歴
登録2003年5月28日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02003年11月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月27日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: TT1252 protein
B: TT1252 protein
C: TT1252 protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)69,1825
ポリマ－68,5793
非ポリマー6022
水63135
1
A: TT1252 protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,8601
ポリマ－22,8601
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: TT1252 protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,9552
ポリマ－22,8601
非ポリマー951
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: TT1252 protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,3672
ポリマ－22,8601
非ポリマー5071
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)102.120, 102.120, 65.670
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number145
Space group name H-MP32

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要素

#1: タンパク質 TT1252 protein


分子量: 22859.820 Da / 分子数: 3 / 断片: nucleotide binding domain / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Thermus thermophilus (バクテリア)
プラスミド: pET11a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q56416
#2: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#3: 化合物 ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP


分子量: 507.181 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 35 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.88 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.31 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.8
詳細: 0.72M sodium citrate, 90mM imidazole, 10% PEG3000, 10mM CHES, pH 7.8, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K
結晶化
*PLUS
温度: 20 ℃ / pH: 7.5 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
1100 mMimidazole1reservoirpH8.0
220 mMCHES1reservoirpH9.5
30.8 Msodium citrate1reservoir
46 %PEG30001reservoir
52 mM1reservoirMgCl2
61 mMATP1reservoir
750 mMTris-HCl1droppH7.5
810 mMmagnesium acetatea1drop
920 mM1dropKCl
10100 mM1dropNaCl
110.2 mMATP1drop
120.2 mMdCoA1drop
131000 nm/mlprotein1drop

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL44B2 / 波長: 0.9793 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2002年9月26日
放射プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9793 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→50 Å / Num. obs: 18914 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): -3 / Biso Wilson estimate: 34.7 Å2 / Rsym value: 0.093
反射 シェル解像度: 2.8→2.9 Å / Mean I/σ(I) obs: 7.5 / Rsym value: 0.298 / % possible all: 100
反射
*PLUS
最低解像度: 20 Å / Num. measured all: 159215 / Rmerge(I) obs: 0.093
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 100 % / Rmerge(I) obs: 0.298

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SOLVE位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.8→19.65 Å / Rfactor Rfree error: 0.007 / Data cutoff high absF: 1777090.52 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.3 1846 9.8 %RANDOM
Rwork0.222 ---
obs-18811 99.8 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 27.9993 Å2 / ksol: 0.306747 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 41.5 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.23 Å212.15 Å20 Å2
2--2.23 Å20 Å2
3----4.46 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.47 Å0.34 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.64 Å0.41 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→19.65 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4536 0 36 35 4607
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d21.7
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.97
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it6.031.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it9.452
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it9.852
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it13.932.5
LS精密化 シェル解像度: 2.8→2.98 Å / Rfactor Rfree error: 0.022 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.381 298 9.4 %
Rwork0.296 2876 -
obs--99.4 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2ATP.PARAM
X-RAY DIFFRACTION3ION.PARAM
X-RAY DIFFRACTION4WATER_REP.PARAM
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.8 Å / 最低解像度: 20 Å / Rfactor Rfree: 0.2997 / Rfactor Rwork: 0.2222
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg21.7
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg1.97

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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