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- PDB-1uex: Crystal structure of von Willebrand Factor A1 domain complexed wi... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1uex
タイトルCrystal structure of von Willebrand Factor A1 domain complexed with snake venom bitiscetin
要素
  • bitiscetin alpha chain
  • bitiscetin beta chain
  • von Willebrand Factor
キーワードTOXIN/BLOOD CLOTTING / C-type lectin heterodimer / TOXIN-BLOOD CLOTTING COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


Defective VWF binding to collagen type I / Enhanced cleavage of VWF variant by ADAMTS13 / Defective VWF cleavage by ADAMTS13 variant / Weibel-Palade body / Defective F8 binding to von Willebrand factor / Enhanced binding of GP1BA variant to VWF multimer:collagen / Defective binding of VWF variant to GPIb:IX:V / hemostasis / platelet alpha granule / Platelet Adhesion to exposed collagen ...Defective VWF binding to collagen type I / Enhanced cleavage of VWF variant by ADAMTS13 / Defective VWF cleavage by ADAMTS13 variant / Weibel-Palade body / Defective F8 binding to von Willebrand factor / Enhanced binding of GP1BA variant to VWF multimer:collagen / Defective binding of VWF variant to GPIb:IX:V / hemostasis / platelet alpha granule / Platelet Adhesion to exposed collagen / positive regulation of intracellular signal transduction / GP1b-IX-V activation signalling / p130Cas linkage to MAPK signaling for integrins / cell-substrate adhesion / Defective F8 cleavage by thrombin / Platelet Aggregation (Plug Formation) / immunoglobulin binding / GRB2:SOS provides linkage to MAPK signaling for Integrins / Integrin cell surface interactions / collagen binding / Intrinsic Pathway of Fibrin Clot Formation / Integrin signaling / extracellular matrix / platelet alpha granule lumen / Signaling by high-kinase activity BRAF mutants / MAP2K and MAPK activation / platelet activation / response to wounding / Signaling by RAF1 mutants / Signaling by moderate kinase activity BRAF mutants / Paradoxical activation of RAF signaling by kinase inactive BRAF / Signaling downstream of RAS mutants / Signaling by BRAF and RAF1 fusions / blood coagulation / integrin binding / Platelet degranulation / signaling receptor activity / toxin activity / protein-folding chaperone binding / collagen-containing extracellular matrix / protease binding / cell adhesion / endoplasmic reticulum / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
von Willebrand factor, VWA N-terminal domain / Von Willebrand factor / VWA N-terminal / C8 domain / Uncharacterised domain, cysteine-rich / C8 / von Willebrand factor, type D domain / von Willebrand factor type D domain / VWFD domain profile. / von Willebrand factor (vWF) type D domain ...von Willebrand factor, VWA N-terminal domain / Von Willebrand factor / VWA N-terminal / C8 domain / Uncharacterised domain, cysteine-rich / C8 / von Willebrand factor, type D domain / von Willebrand factor type D domain / VWFD domain profile. / von Willebrand factor (vWF) type D domain / C-terminal cystine knot signature. / von Willebrand factor (vWF) type C domain / Trypsin Inhibitor-like, cysteine rich domain / Serine protease inhibitor-like superfamily / Trypsin Inhibitor like cysteine rich domain / C-terminal cystine knot domain profile. / Cystine knot, C-terminal / C-terminal cystine knot-like domain (CTCK) / von Willebrand factor type C domain / VWFC domain signature. / VWFC domain profile. / von Willebrand factor (vWF) type C domain / VWFC domain / von Willebrand factor, type A domain / Mannose-Binding Protein A; Chain A / Mannose-Binding Protein A, subunit A / von Willebrand factor type A domain / Lectin C-type domain / C-type lectin domain profile. / C-type lectin-like / C-type lectin (CTL) or carbohydrate-recognition domain (CRD) / C-type lectin-like/link domain superfamily / C-type lectin fold / von Willebrand factor (vWF) type A domain / VWFA domain profile. / von Willebrand factor, type A / von Willebrand factor A-like domain superfamily / Roll / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / : / von Willebrand factor / Snaclec bitiscetin subunit alpha / Snaclec bitiscetin subunit beta
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Bitis arietans (ヘビ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.85 Å
データ登録者Maita, N. / Nishio, K. / Nishimoto, E. / Matsui, T. / Shikamoto, Y. / Morita, T. / Sadler, J.E. / Mizuno, H.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2003
タイトル: Crystal structure of von Willebrand factor A1 domain complexed with snake venom, bitiscetin. Insight into glycoprotein Ibalpha binding mechanism induced by snake venom proteins.
著者: Maita, N. / Nishio, K. / Nishimoto, E. / Matsui, T. / Shikamoto, Y. / Morita, T. / Sadler, J.E. / Mizuno, H.
履歴
登録2003年5月22日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02003年9月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年10月25日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: bitiscetin alpha chain
B: bitiscetin beta chain
C: von Willebrand Factor


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,6653
ポリマ－53,6653
非ポリマー00
水72140
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)89.282, 89.282, 53.394
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number78
Space group name H-MP43

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要素

#1: タンパク質 bitiscetin alpha chain / alpha-subunit


分子量: 14953.644 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bitis arietans (ヘビ) / Secretion: venom / 参照: GenBank: 2134244, UniProt: Q7LZK5*PLUS
#2: タンパク質 bitiscetin beta chain / beta-subunit


分子量: 14822.174 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bitis arietans (ヘビ) / Secretion: venom / 参照: GenBank: 2134245, UniProt: Q7LZK8*PLUS
#3: タンパク質 von Willebrand Factor / vWF


分子量: 23889.627 Da / 分子数: 1 / Fragment: A1 domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pET11b / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P04275
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 40 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.06 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.8 %
結晶化温度: 283 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.8
詳細: 10% PEG 6000, 2% PEG-MME 550, 5% MPD, pH 7.8, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 283K
結晶化
*PLUS
pH: 7.5 / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
16 mg/mlprotein1drop
20.1 Msodium HEPES1reservoirpH7.5
310 %PEG60001reservoir
45 %MPD1reservoir
50.1 MBicine-Na1reservoirpH9.0
620 %PEG550 MME1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-6B / 波長: 1 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2002年10月13日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.85→30 Å / Num. obs: 9672 / % possible obs: 91.6 % / 冗長度: 5.6 % / Rsym value: 0.107
反射 シェル解像度: 2.85→2.99 Å / 冗長度: 5.7 % / Mean I/σ(I) obs: 2.3 / Rsym value: 0.31 / % possible all: 91.6
反射
*PLUS
Num. obs: 9055 / Num. measured all: 51631 / Rmerge(I) obs: 0.107
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 91.6 % / Num. unique obs: 1456 / Num. measured obs: 8285 / Rmerge(I) obs: 0.311

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
AMoRE位相決定
CNS1.1精密化
CCP4(SCALA)データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1JWI and 1AUQ

1jwi

1auq


解像度: 2.85→20 Å / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数Selection details
Rfree0.276 1110 RANDOM
Rwork0.194 --
all-9991 -
obs-9163 -
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.85→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3651 0 0 40 3691
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.21
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.85
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.68
精密化
*PLUS
% reflection Rfree: 12 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.0052
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg22.85
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.68

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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