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- PDB-1uco: HEN EGG-WHITE LYSOZYME, LOW HUMIDITY FORM -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1uco
タイトルHEN EGG-WHITE LYSOZYME, LOW HUMIDITY FORM
要素LYSOZYME
キーワードHYDROLASE (O-GLYCOSYL) / ENZYME-MONOCLINIC FORM / HYDROLASE / O-GLYCOSYL
機能・相同性
機能・相同性情報


Lactose synthesis / Antimicrobial peptides / Neutrophil degranulation / beta-N-acetylglucosaminidase activity / cell wall macromolecule catabolic process / lysozyme / lysozyme activity / defense response to Gram-negative bacterium / killing of cells of another organism / defense response to Gram-positive bacterium ...Lactose synthesis / Antimicrobial peptides / Neutrophil degranulation / beta-N-acetylglucosaminidase activity / cell wall macromolecule catabolic process / lysozyme / lysozyme activity / defense response to Gram-negative bacterium / killing of cells of another organism / defense response to Gram-positive bacterium / defense response to bacterium / endoplasmic reticulum / extracellular space / identical protein binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Lysozyme - #10 / Glycoside hydrolase, family 22, lysozyme / Glycoside hydrolase family 22 domain / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain signature. / Glycoside hydrolase, family 22 / C-type lysozyme/alpha-lactalbumin family / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain profile. / Alpha-lactalbumin / lysozyme C / Lysozyme / Lysozyme-like domain superfamily ...Lysozyme - #10 / Glycoside hydrolase, family 22, lysozyme / Glycoside hydrolase family 22 domain / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain signature. / Glycoside hydrolase, family 22 / C-type lysozyme/alpha-lactalbumin family / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain profile. / Alpha-lactalbumin / lysozyme C / Lysozyme / Lysozyme-like domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Gallus gallus (ニワトリ)
手法X線回折 / 解像度: 2 Å
データ登録者Nagendra, H.G. / Sudarsanakumar, C. / Vijayan, M.
引用
ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 1996
タイトル: An X-ray analysis of native monoclinic lysozyme. A case study on the reliability of refined protein structures and a comparison with the low-humidity form in relation to mobility and enzyme action.
著者: Nagendra, H.G. / Sudarsanakumar, C. / Vijayan, M.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 1993
タイトル: Protein Hydration and Water Structure: X-Ray Analysis of a Closely Packed Protein Crystal with Very Low Solvent Content
著者: Madhusudan / Kodandapani, R. / Vijayan, M.
#2: ジャーナル: J.Appl.Crystallogr. / 年: 1993
タイトル: Comparison of Radiation Induced Decay and Structure Refinement from X-Ray Data Collected from Lysozyme Crystals at Low and Ambient Temperatures
著者: Young, A.C.M. / Dewan, J.C. / Nave, C. / Tilton, R.F.
履歴
登録1995年12月31日処理サイト: BNL
改定 1.01996年7月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月3日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年6月5日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site
改定 1.42024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: LYSOZYME
B: LYSOZYME


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,6622
ポリマ－28,6622
非ポリマー00
水4,792266
1
A: LYSOZYME


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,3311
ポリマ－14,3311
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: LYSOZYME


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,3311
ポリマ－14,3311
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)27.990, 62.840, 60.360
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.90, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 LYSOZYME / HEN EGG-WHITE LYSOZYME / MUCOPEPTIDE N-ACETYLMURAMYL HYDROLASE


分子量: 14331.160 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: CRYSTAL STRUCTURE OF NATIVE MONOCLINIC LYSOZYME / 由来: (天然) Gallus gallus (ニワトリ) / Cell: EGG / 細胞内の位置: WHITE / 参照: UniProt: P00698, lysozyme
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 266 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.85 Å3/Da / 溶媒含有率: 32.4 %
結晶化
*PLUS
pH: 4.6 / 手法: unknown
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
11 %protein11
22 %11NaNO3
3sodium acetate11

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データ収集

放射光源波長: 1.5418
検出器タイプ: SIEMENS / 検出器: AREA DETECTOR / 日付: 1991年1月9日
放射散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射Num. obs: 12993 / % possible obs: 86.6 % / Observed criterion σ(I): 0 / Rmerge(I) obs: 0.0538
反射
*PLUS
最高解像度: 2 Å / Rmerge(I) obs: 0.053

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解析

ソフトウェア
名称分類
XENGENデータ収集
PROLSQ精密化
XENGENデータ削減
精密化解像度: 2→10 Å / σ(F): 4 /
Rfactor反射数
Rwork0.169 -
obs-12816
原子変位パラメータBiso mean: 14.53 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.17 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1995 0 0 266 2261
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.0120.02
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.0410.04
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d0.040.05
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it1.1891
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it1.9261.5
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it1.631
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it2.6071.5
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr0.0110.02
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr0.0050.02
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd0.1930.5
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd0.2980.5
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd0.2180.5
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor2.95
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor21.620
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor20.120
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor
ソフトウェア
*PLUS
名称: PROLSQ / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor obs: 0.169
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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