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- PDB-1uaq: The crystal structure of yeast cytosine deaminase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1uaq
タイトルThe crystal structure of yeast cytosine deaminase
要素cytosine deaminase
キーワードHYDROLASE / alpha-beta-alpha
機能・相同性
機能・相同性情報


cytidine metabolic process / pyrimidine-containing compound salvage / diaminohydroxyphosphoribosylaminopyrimidine deaminase activity / cytosine deaminase / cytosine deaminase activity / UMP salvage / cytosine metabolic process / zinc ion binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Cytidine and deoxycytidylate deaminase zinc-binding region / Cytidine Deaminase, domain 2 / Cytidine Deaminase; domain 2 / APOBEC/CMP deaminase, zinc-binding / Cytidine and deoxycytidylate deaminases zinc-binding region signature. / Cytidine and deoxycytidylate deaminase domain / Cytidine and deoxycytidylate deaminases domain profile. / Cytidine deaminase-like / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
DIHYDROPYRIMIDINE-2,4(1H,3H)-DIONE / Cytosine deaminase
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.6 Å
データ登録者Ko, T.-P. / Lin, J.-J. / Hu, C.-Y. / Hsu, Y.-H. / Wang, A.H.-J. / Liaw, S.-H.
引用
ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2003
タイトル: Crystal structure of yeast cytosine deaminase. Insights into enzyme mechanism and evolution
著者: Ko, T.-P. / Lin, J.-J. / Hu, C.-Y. / Hsu, Y.-H. / Wang, A.H.-J. / Liaw, S.-H.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2003
タイトル: Crystallization and preliminary crystallographic analysis of yeast cytosine deaminase
著者: Hsu, Y.-H. / Hu, C.-Y. / Lin, J.-J. / Liaw, S.-H.
履歴
登録2003年3月14日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02003年4月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月27日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: cytosine deaminase
B: cytosine deaminase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,4196
ポリマ－35,0602
非ポリマー3594
水8,719484
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3640 Å2
ΔGint-85 kcal/mol
Surface area11730 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)47.113, 53.681, 68.076
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 105.33, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 cytosine deaminase


分子量: 17530.018 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: fcy1 / プラスミド: pET-6H / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 pLysS / 参照: UniProt: Q12178, cytosine deaminase
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-DUC / DIHYDROPYRIMIDINE-2,4(1H,3H)-DIONE / DIHYDROURACIL


分子量: 114.103 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H6N2O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 484 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.07 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.26 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: isopropanol, PEG4000, HEPES, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K
結晶化
*PLUS
詳細: Hsu, Y.-H., (2003) Acta Crystallogr., Sect.D, 59, 950.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
110 %2-propanol1reservoir
220 %PEG40001reservoir
30.1 Msodium HEPES1reservoirpH7.5
430 mg/mlprotein1drop
50-20 mM2-hydroxypyrimidine1drop

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL41XU / 波長: 0.71 Å
検出器タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD / 日付: 2002年6月3日
放射モノクロメーター: the rotated-inclined double-crystal monochromator
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.71 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.6→50 Å / Num. all: 42187 / Num. obs: 42187 / % possible obs: 96.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 6.6 % / Rmerge(I) obs: 0.066 / Rsym value: 0.057 / Net I/σ(I): 11.9
反射 シェル解像度: 1.6→1.66 Å / 冗長度: 4.8 % / Rmerge(I) obs: 0.336 / Mean I/σ(I) obs: 2.9 / Num. unique all: 3945 / Rsym value: 0.297 / % possible all: 91.2
反射
*PLUS
最低解像度: 50 Å / Num. measured all: 277542
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 1.6 Å / % possible obs: 91.2 % / Num. unique obs: 3945 / Num. measured obs: 18894 / Rmerge(I) obs: 0.338

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
SCALEPACKデータスケーリング
SOLVE位相決定
CNS1精密化
HKL-2000データ削減
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.6→23.79 Å / Isotropic thermal model: isotropic / σ(F): 0 / σ(I): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.215 1095 -RANDOM
Rwork0.177 ---
all0.178 43400 --
obs0.177 38222 88.1 %-
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.161 Å20 Å27.895 Å2
2--0.223 Å20 Å2
3----0.063 Å2
Refine analyzeLuzzati d res low obs: 6 Å / Luzzati sigma a obs: 0.2 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.6→23.79 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2356 0 18 484 2858
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.014
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.6
LS精密化 シェル解像度: 1.6→1.66 Å /
反射数%反射
Rfree1905 -
obs18894 91.2 %
精密化
*PLUS
最低解像度: 50 Å / % reflection Rfree: 5 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
LS精密化 シェル
*PLUS
最高解像度: 1.6 Å / Rfactor Rfree: 0.313 / Rfactor Rwork: 0.268 / Num. reflection obs: 3157

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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