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- PDB-1u76: Crystal structure of hPCNA bound to residues 452-466 of the DNA p... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1u76
タイトルCrystal structure of hPCNA bound to residues 452-466 of the DNA polymerase-delta-p66 subunit
要素
  • KANRQVSITGFFQRK peptide from DNA polymerase delta subunit 3
  • Proliferating cell nuclear antigen
キーワードREPLICATION / DNA replication / sliding clamp / DNA polymerase delta / p66 / PIP-Box
機能・相同性
機能・相同性情報


delta DNA polymerase complex / DNA synthesis involved in UV-damage excision repair / zeta DNA polymerase complex / positive regulation of deoxyribonuclease activity / dinucleotide insertion or deletion binding / PCNA-p21 complex / mitotic telomere maintenance via semi-conservative replication / purine-specific mismatch base pair DNA N-glycosylase activity / nucleotide-excision repair, DNA gap filling / nuclear lamina ...delta DNA polymerase complex / DNA synthesis involved in UV-damage excision repair / zeta DNA polymerase complex / positive regulation of deoxyribonuclease activity / dinucleotide insertion or deletion binding / PCNA-p21 complex / mitotic telomere maintenance via semi-conservative replication / purine-specific mismatch base pair DNA N-glycosylase activity / nucleotide-excision repair, DNA gap filling / nuclear lamina / positive regulation of DNA-directed DNA polymerase activity / Polymerase switching / Telomere C-strand (Lagging Strand) Synthesis / MutLalpha complex binding / Processive synthesis on the lagging strand / PCNA complex / Removal of the Flap Intermediate / Processive synthesis on the C-strand of the telomere / Polymerase switching on the C-strand of the telomere / Removal of the Flap Intermediate from the C-strand / Mismatch repair (MMR) directed by MSH2:MSH3 (MutSbeta) / Mismatch repair (MMR) directed by MSH2:MSH6 (MutSalpha) / Transcription of E2F targets under negative control by DREAM complex / replisome / response to L-glutamate / DNA biosynthetic process / DNA synthesis involved in DNA repair / DNA strand elongation involved in DNA replication / histone acetyltransferase binding / DNA polymerase processivity factor activity / leading strand elongation / G1/S-Specific Transcription / response to dexamethasone / replication fork processing / nuclear replication fork / SUMOylation of DNA replication proteins / PCNA-Dependent Long Patch Base Excision Repair / error-prone translesion synthesis / translesion synthesis / mismatch repair / response to cadmium ion / estrous cycle / cyclin-dependent protein kinase holoenzyme complex / base-excision repair, gap-filling / DNA polymerase binding / epithelial cell differentiation / positive regulation of DNA repair / male germ cell nucleus / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in G2 Cell Cycle Arrest / Translesion synthesis by REV1 / Translesion synthesis by POLK / liver regeneration / Translesion synthesis by POLI / replication fork / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / positive regulation of DNA replication / nuclear estrogen receptor binding / Termination of translesion DNA synthesis / Recognition of DNA damage by PCNA-containing replication complex / Translesion Synthesis by POLH / receptor tyrosine kinase binding / HDR through Homologous Recombination (HRR) / Dual Incision in GG-NER / cellular response to hydrogen peroxide / DNA-templated DNA replication / Dual incision in TC-NER / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / cellular response to UV / cellular response to xenobiotic stimulus / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / response to estradiol / heart development / protein-macromolecule adaptor activity / damaged DNA binding / chromosome, telomeric region / nuclear body / centrosome / chromatin binding / protein-containing complex binding / chromatin / enzyme binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / extracellular exosome / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
DNA polymerase delta subunit 3 / DNA polymerase delta subunit 3 superfamily / DNA polymerase subunit Cdc27 / Box / Proliferating Cell Nuclear Antigen / Proliferating Cell Nuclear Antigen - #10 / Proliferating cell nuclear antigen signature 2. / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA, conserved site / Proliferating cell nuclear antigen signature 1. / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA ...DNA polymerase delta subunit 3 / DNA polymerase delta subunit 3 superfamily / DNA polymerase subunit Cdc27 / Box / Proliferating Cell Nuclear Antigen / Proliferating Cell Nuclear Antigen - #10 / Proliferating cell nuclear antigen signature 2. / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA, conserved site / Proliferating cell nuclear antigen signature 1. / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA, N-terminal / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA, C-terminal / Proliferating cell nuclear antigen, N-terminal domain / Proliferating cell nuclear antigen, C-terminal domain / : / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Proliferating cell nuclear antigen / DNA polymerase delta subunit 3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Bruning, J.B. / Shamoo, Y.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2004
タイトル: Structural and Thermodynamic Analysis of Human PCNA with Peptides Derived from DNA Polymerase-delta p66 Subunit and Flap Endonuclease-1.
著者: Bruning, J.B. / Shamoo, Y.
履歴
登録2004年8月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年12月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月23日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Proliferating cell nuclear antigen
B: KANRQVSITGFFQRK peptide from DNA polymerase delta subunit 3
C: Proliferating cell nuclear antigen
D: KANRQVSITGFFQRK peptide from DNA polymerase delta subunit 3
E: Proliferating cell nuclear antigen
F: KANRQVSITGFFQRK peptide from DNA polymerase delta subunit 3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)91,7396
ポリマ－91,7396
非ポリマー00
水10,827601
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8920 Å2
ΔGint-53 kcal/mol
Surface area33750 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)82.480, 82.480, 203.800
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

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要素

#1: タンパク質 Proliferating cell nuclear antigen / PCNA / Cyclin


分子量: 28795.752 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PCNA / プラスミド: pET28a-hPCNA / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21DE3 / 参照: UniProt: P12004
#2: タンパク質・ペプチド KANRQVSITGFFQRK peptide from DNA polymerase delta subunit 3


分子量: 1784.070 Da / 分子数: 3 / Fragment: PIP-box region of p66 (residues 452-466) / 由来タイプ: 合成
詳細: the peptide was chemically synthesized, the sequence of the peptide is naturally found in Homo sapiens (Human)
参照: UniProt: Q15054
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 601 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.328 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.01 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.6
詳細: ammonium sulfate, sodium acetate, pH 4.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CHESS / ビームライン: A1 / 波長: 0.9764 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2004年2月29日
放射モノクロメーター: Si 111 CHANNEL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9764 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→20 Å / Num. all: 24477 / Num. obs: 24477 / % possible obs: 96 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.36 % / Biso Wilson estimate: 57.4 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.082 / Rsym value: 0.082 / Net I/σ(I): 7.4
反射 シェル解像度: 2.6→2.69 Å / 冗長度: 5.1 % / Rmerge(I) obs: 0.336 / Mean I/σ(I) obs: 3.8 / Num. unique all: 2482 / Rsym value: 0.336 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB 1AXC.pdb without chains B,D,F

1axc


解像度: 2.6→10 Å / Rfactor Rfree error: 0.008 / Data cutoff high absF: 428998.24 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.278 1150 4.9 %RANDOM
Rwork0.24 ---
obs0.24 23519 94 %-
all-23519 --
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 72.8016 Å2 / ksol: 0.401949 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 65.2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--12.5 Å26.43 Å20 Å2
2---12.5 Å20 Å2
3---25.01 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.44 Å0.37 Å
Luzzati d res low-10 Å
Luzzati sigma a0.57 Å0.49 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6100 0 0 601 6701
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d25.4
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.73
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it3.033
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it4.844
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it7.226
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it9.417.5
LS精密化 シェル解像度: 2.6→2.69 Å / Rfactor Rfree error: 0.038 / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.423 124 5.2 %
Rwork0.418 2248 -
obs-2372 97.4 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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