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- PDB-1u5s: NMR structure of the complex between Nck-2 SH3 domain and PINCH-1... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1u5s
タイトルNMR structure of the complex between Nck-2 SH3 domain and PINCH-1 LIM4 domain
要素
  • Cytoplasmic protein NCK2
  • PINCH protein
キーワードMETAL BINDING PROTEIN / Protein-protein complex / beta barrel / beta sheet / zinc finger
機能・相同性
機能・相同性情報


Regulation of cortical dendrite branching / regulation of translation initiation in response to endoplasmic reticulum stress / Regulation of cytoskeletal remodeling and cell spreading by IPP complex components / positive regulation of translation in response to endoplasmic reticulum stress / positive regulation of integrin-mediated signaling pathway / positive regulation of endoplasmic reticulum stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / immunological synapse formation / dendritic spine development / cytoskeletal anchor activity / Cell-extracellular matrix interactions ...Regulation of cortical dendrite branching / regulation of translation initiation in response to endoplasmic reticulum stress / Regulation of cytoskeletal remodeling and cell spreading by IPP complex components / positive regulation of translation in response to endoplasmic reticulum stress / positive regulation of integrin-mediated signaling pathway / positive regulation of endoplasmic reticulum stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / immunological synapse formation / dendritic spine development / cytoskeletal anchor activity / Cell-extracellular matrix interactions / cell-cell junction organization / signal complex assembly / Activation of RAC1 / Nephrin family interactions / vesicle membrane / Ephrin signaling / positive regulation of cell-substrate adhesion / lamellipodium assembly / RHOV GTPase cycle / negative regulation of PERK-mediated unfolded protein response / positive regulation of actin filament polymerization / RHOU GTPase cycle / positive regulation of focal adhesion assembly / positive regulation of GTPase activity / ephrin receptor signaling pathway / cellular response to transforming growth factor beta stimulus / phosphotyrosine residue binding / positive regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / positive regulation of T cell proliferation / signaling adaptor activity / Downstream signal transduction / actin filament organization / T cell activation / tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / establishment of protein localization / cell-cell adhesion / receptor tyrosine kinase binding / VEGFA-VEGFR2 Pathway / epidermal growth factor receptor signaling pathway / cell-cell junction / cell migration / signaling receptor complex adaptor activity / actin binding / scaffold protein binding / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / postsynaptic density / negative regulation of cell population proliferation / focal adhesion / negative regulation of DNA-templated transcription / positive regulation of gene expression / protein kinase binding / protein-containing complex binding / perinuclear region of cytoplasm / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / endoplasmic reticulum / signal transduction / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / zinc ion binding / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Nck2, SH3 domain 1 / Nck2, SH3 domain 2 / Nck2, SH3 domain 3 / Nck2, SH2 domain / LIM and senescent cell antigen-like-containing domain protein 1-like / : / : / Cytoplasmic protein NCK / : / Cysteine Rich Protein ...Nck2, SH3 domain 1 / Nck2, SH3 domain 2 / Nck2, SH3 domain 3 / Nck2, SH2 domain / LIM and senescent cell antigen-like-containing domain protein 1-like / : / : / Cytoplasmic protein NCK / : / Cysteine Rich Protein / Cysteine Rich Protein / LIM zinc-binding domain signature. / LIM domain / Zinc-binding domain present in Lin-11, Isl-1, Mec-3. / Zinc finger, LIM-type / LIM domain profile. / Variant SH3 domain / SH3 Domains / SH3 domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH3 type barrels. / SH2 domain / Src homology 3 domains / Ribbon / SH2 domain superfamily / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Roll / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Cytoplasmic protein NCK2 / LIM and senescent cell antigen-like-containing domain protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / simulated annealing, molecular dynamics, rigid body, torsion angle dynamics
データ登録者Vaynberg, J. / Fukuda, T. / Vinogradova, O. / Velyvis, A. / Ng, L. / Wu, C. / Qin, J.
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2005
タイトル: Structure of an ultraweak protein-protein complex and its crucial role in regulation of cell morphology and motility.
著者: Vaynberg, J. / Fukuda, T. / Chen, K. / Vinogradova, O. / Velyvis, A. / Tu, Y. / Ng, L. / Wu, C. / Qin, J.
履歴
登録2004年7月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02005年4月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年3月2日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_assembly ...database_2 / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_struct_oper_list / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cytoplasmic protein NCK2
B: PINCH protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,7274
ポリマ－15,5962
非ポリマー1312
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)18 / 50structures with the most reperesentative side chains orientations on the complex interface
代表モデルモデル #1closest to the average

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要素

#1: タンパク質 Cytoplasmic protein NCK2 / NCK adaptor protein 2 / SH2/SH3 adaptor protein NCK-beta / Nck-2


分子量: 8063.068 Da / 分子数: 1 / 断片: third SH3 domain (residues 192-262) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NCK2 / プラスミド: pTYB11 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: O43639
#2: タンパク質 PINCH protein / Particularly interesting new Cys-His protein / LIM and senescent cell antigen-like domains 1


分子量: 7532.742 Da / 分子数: 1 / 断片: fourth LIM domain (residues 188-251) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: LIMS1 / プラスミド: pGex-4T-1 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P48059
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1113D 13C-separated NOESY
1223D 13C-separated NOESY
1313D 15N-separated NOESY
1423D 15N-separated NOESY
15115N/13C-edited 15N,13C-separated NOESY
16215N/13C-edited 15N,13C-separated NOESY
NMR実験の詳細Text: The structures of free form SH3 and LIM4 domains were determined using triple-resonance NMR spectroscopy

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
11.0mM LIM4 of PINCH-1 U-15N,13C, 1.5mM SH3-3 of Nck-2 unlabeled, 25mM Phosphate buffer, 100mM NaCl, 0.1mM TCEP, 90% H2O, 10% D2O90% H2O/10% D2O
20.6mM SH3-3 of Nck-2 U-15N,13C, 2.5mM LIM4 of PINCH-1, 25mM Phosphate buffer, 100mM NaCl, 0.1mM TCEP, 90% H2O, 10% D2O90% H2O/10% D2O
31.3mM SH3-3 of Nck-2 U-15N,13C, 25mM Phosphate buffer, 100mM NaCl, 0.1mM TCEP, 90% H2O, 10% D2O90% H2O/10% D2O
41.7mM LIM4 of PINCH-1, U-15N,13C 25mM Phosphate buffer, 100mM NaCl, 0.1mM TCEP, 90% H2O, 10% D2O90% H2O/10% D2O
試料状態イオン強度: 100mM NaCl / pH: 6.5 / 圧: ambient / 温度: 298 K

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NMR測定

放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M
放射波長相対比: 1
NMRスペクトロメータータイプ: Varian INOVA / 製造業者: Varian / モデル: INOVA / 磁場強度: 500 MHz

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
VNMRcollection
NMRPipeDelaglioデータ解析
X-PLOR3.1Brunger構造決定
Xplor-NIHClore構造決定
Xplor-NIHClore精密化
精密化手法: simulated annealing, molecular dynamics, rigid body, torsion angle dynamics
ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: closest to the average
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the most reperesentative side chains orientations on the complex interface
計算したコンフォーマーの数: 50 / 登録したコンフォーマーの数: 18

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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