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- PDB-1u0n: The ternary von Willebrand Factor A1-glycoprotein Ibalpha-botroce... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1u0n
タイトルThe ternary von Willebrand Factor A1-glycoprotein Ibalpha-botrocetin complex
要素
  • (Botrocetin) x 2
  • Platelet glycoprotein Ib
  • Von Willebrand factor
キーワードBLOOD CLOTTING / Rossmann fold / LRR motif / C-type lectin fold / Protein-Protein complex
機能・相同性
機能・相同性情報


thrombin-activated receptor activity / glycoprotein Ib-IX-V complex / Defective VWF binding to collagen type I / Enhanced cleavage of VWF variant by ADAMTS13 / Defective VWF cleavage by ADAMTS13 variant / Defective F8 binding to von Willebrand factor / Enhanced binding of GP1BA variant to VWF multimer:collagen / Defective binding of VWF variant to GPIb:IX:V / Weibel-Palade body / positive regulation of leukocyte tethering or rolling ...thrombin-activated receptor activity / glycoprotein Ib-IX-V complex / Defective VWF binding to collagen type I / Enhanced cleavage of VWF variant by ADAMTS13 / Defective VWF cleavage by ADAMTS13 variant / Defective F8 binding to von Willebrand factor / Enhanced binding of GP1BA variant to VWF multimer:collagen / Defective binding of VWF variant to GPIb:IX:V / Weibel-Palade body / positive regulation of leukocyte tethering or rolling / blood coagulation, intrinsic pathway / hemostasis / Defective F9 activation / platelet alpha granule / Platelet Adhesion to exposed collagen / positive regulation of platelet activation / megakaryocyte development / GP1b-IX-V activation signalling / p130Cas linkage to MAPK signaling for integrins / cell-substrate adhesion / regulation of blood coagulation / Defective F8 cleavage by thrombin / Platelet Aggregation (Plug Formation) / immunoglobulin binding / GRB2:SOS provides linkage to MAPK signaling for Integrins / positive regulation of intracellular signal transduction / Integrin cell surface interactions / fibrinolysis / collagen binding / Intrinsic Pathway of Fibrin Clot Formation / release of sequestered calcium ion into cytosol / Integrin signaling / extracellular matrix / platelet alpha granule lumen / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / Signaling by high-kinase activity BRAF mutants / MAP2K and MAPK activation / cell morphogenesis / platelet activation / response to wounding / Signaling by RAF1 mutants / Signaling by moderate kinase activity BRAF mutants / Paradoxical activation of RAF signaling by kinase inactive BRAF / Signaling downstream of RAS mutants / blood coagulation / Signaling by BRAF and RAF1 fusions / integrin binding / Platelet degranulation / protein-folding chaperone binding / toxin activity / protease binding / : / cell surface receptor signaling pathway / cell adhesion / external side of plasma membrane / cell surface / endoplasmic reticulum / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
von Willebrand factor, VWA N-terminal domain / Von Willebrand factor / VWA N-terminal / Von Willebrand factor-like domain / : / C8 domain / Uncharacterised domain, cysteine-rich / C8 / von Willebrand factor, type D domain / von Willebrand factor type D domain ...von Willebrand factor, VWA N-terminal domain / Von Willebrand factor / VWA N-terminal / Von Willebrand factor-like domain / : / C8 domain / Uncharacterised domain, cysteine-rich / C8 / von Willebrand factor, type D domain / von Willebrand factor type D domain / VWFD domain profile. / von Willebrand factor (vWF) type D domain / C-terminal cystine knot signature. / von Willebrand factor (vWF) type C domain / Trypsin Inhibitor-like, cysteine rich domain / Serine protease inhibitor-like superfamily / Trypsin Inhibitor like cysteine rich domain / C-terminal cystine knot domain profile. / von Willebrand factor type C domain / Cystine knot, C-terminal / C-terminal cystine knot-like domain (CTCK) / Leucine rich repeat N-terminal domain / VWFC domain signature. / VWFC domain profile. / von Willebrand factor (vWF) type C domain / VWFC domain / Leucine-rich repeat N-terminal domain / Leucine rich repeat N-terminal domain / : / von Willebrand factor, type A domain / C-type lectin, conserved site / C-type lectin domain signature. / Cysteine-rich flanking region, C-terminal / Leucine rich repeat C-terminal domain / Mannose-Binding Protein A; Chain A / Mannose-Binding Protein A, subunit A / Leucine-rich repeat, LRR (right-handed beta-alpha superhelix) / Ribonuclease Inhibitor / Leucine-rich repeats, bacterial type / von Willebrand factor type A domain / Alpha-Beta Horseshoe / Lectin C-type domain / C-type lectin domain profile. / C-type lectin-like / C-type lectin (CTL) or carbohydrate-recognition domain (CRD) / C-type lectin-like/link domain superfamily / C-type lectin fold / von Willebrand factor (vWF) type A domain / VWFA domain profile. / Leucine rich repeat / Leucine-rich repeat, typical subtype / Leucine-rich repeats, typical (most populated) subfamily / von Willebrand factor, type A / Leucine-rich repeat profile. / von Willebrand factor A-like domain superfamily / Leucine-rich repeat / Leucine-rich repeat domain superfamily / Roll / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
von Willebrand factor / Platelet glycoprotein Ib alpha chain / Snaclec botrocetin subunit alpha / Snaclec botrocetin subunit beta
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Bothrops jararaca (ヘビ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.95 Å
データ登録者Fukuda, K. / Liddington, R.C.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2005
タイトル: The snake venom protein botrocetin acts as a biological brace to promote dysfunctional platelet aggregation
著者: Fukuda, K. / Doggett, T. / Laurenzi, I.J. / Liddington, R.C. / Diacovo, T.G.
履歴
登録2004年7月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02005年4月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年10月27日Group: Database references / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年10月30日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Von Willebrand factor
B: Botrocetin
C: Botrocetin
D: Platelet glycoprotein Ib


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)83,5314
ポリマ－83,5314
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)108.315, 108.315, 221.967
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

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要素

#1: タンパク質 Von Willebrand factor


分子量: 23760.512 Da / 分子数: 1 / 断片: VWFA 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: VWF,F8VWF / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P04275
#2: タンパク質 Botrocetin / Platelet coagglutinin


分子量: 15233.202 Da / 分子数: 1 / 断片: Alpha chain / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bothrops jararaca (ヘビ) / Secretion: venom / 参照: UniProt: P22029
#3: タンパク質 Botrocetin / Platelet coagglutinin


分子量: 15050.676 Da / 分子数: 1 / 断片: Beta chain / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bothrops jararaca (ヘビ) / Secretion: venom / 参照: UniProt: P22030
#4: タンパク質 Platelet glycoprotein Ib / Glycoprotein Ibalpha / GP-Ib alpha / GPIbA / GPIb-alpha / CD42B-alpha / CD42B


分子量: 29487.025 Da / 分子数: 1 / 断片: Alpha chain / Mutation: N21Q,N159Q / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GP1BA / プラスミド: pFASTBAC1 / 細胞株 (発現宿主): SF9
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P07359
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.9 Å3/Da / 溶媒含有率: 68.44 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: Sodium citrate, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2003年12月3日
放射モノクロメーター: Graphite / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.95→200 Å / Num. all: 28685 / Num. obs: 27144 / % possible obs: 94.6 % / Observed criterion σ(F): 0.5 / Observed criterion σ(I): 0.5 / Rmerge(I) obs: 0.099 / Net I/σ(I): 16.7
反射 シェル解像度: 2.95→3 Å / Rmerge(I) obs: 0.347 / Mean I/σ(I) obs: 3.1 / % possible all: 87.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.95→6 Å / Rfactor Rfree error: 0.008 / Data cutoff high absF: 171879.49 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.276 1172 5 %RANDOM
Rwork0.213 ---
obs0.213 23643 94.5 %-
all-27134 --
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 119.465 Å2 / ksol: 0.808019 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 48.8 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.95 Å20 Å20 Å2
2--3.95 Å20 Å2
3----7.89 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.46 Å0.35 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.79 Å0.74 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.95→6 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5864 0 0 0 5864
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d24.7
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.87
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.311.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.322
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.622
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.662.5
LS精密化 シェル解像度: 2.95→3.11 Å / Rfactor Rfree error: 0.027 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.39 204 5.5 %
Rwork0.36 3505 -
obs--90.4 %
Xplor fileSerial no: 1 / Param file: PROTEIN_REP.PARAM / Topol file: PROTEIN.TOP

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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