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- PDB-1u0f: Crystal structure of mouse phosphoglucose isomerase in complex wi... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1u0f
タイトルCrystal structure of mouse phosphoglucose isomerase in complex with glucose 6-phosphate
要素Glucose-6-phosphate isomerase
キーワードISOMERASE / aldose-ketose isomerase / dimer
機能・相同性
機能・相同性情報


glycolytic process through glucose-6-phosphate / Gluconeogenesis / Glycolysis / TP53 Regulates Metabolic Genes / glucose-6-phosphate isomerase / glucose-6-phosphate isomerase activity / glucose 6-phosphate metabolic process / carbohydrate derivative binding / monosaccharide binding / fructose 6-phosphate metabolic process ...glycolytic process through glucose-6-phosphate / Gluconeogenesis / Glycolysis / TP53 Regulates Metabolic Genes / glucose-6-phosphate isomerase / glucose-6-phosphate isomerase activity / glucose 6-phosphate metabolic process / carbohydrate derivative binding / monosaccharide binding / fructose 6-phosphate metabolic process / canonical glycolysis / erythrocyte homeostasis / ciliary membrane / positive regulation of immunoglobulin production / response to testosterone / mesoderm formation / response to immobilization stress / response to cadmium ion / response to muscle stretch / positive regulation of endothelial cell migration / Neutrophil degranulation / response to progesterone / cytokine activity / gluconeogenesis / glycolytic process / growth factor activity / glucose homeostasis / response to estradiol / myelin sheath / in utero embryonic development / learning or memory / ubiquitin protein ligase binding / negative regulation of apoptotic process / extracellular space / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Phosphoglucose isomerase, C-terminal domain / Phosphoglucose isomerase, C-terminal domain - #10 / Phosphoglucose isomerase, C-terminal / Phosphoglucose isomerase signature 1. / Phosphoglucose isomerase (PGI) / Phosphoglucose isomerase, conserved site / Phosphoglucose isomerase, SIS domain 1 / Phosphoglucose isomerase, SIS domain 2 / Phosphoglucose isomerase / Phosphoglucose isomerase signature 2. ...Phosphoglucose isomerase, C-terminal domain / Phosphoglucose isomerase, C-terminal domain - #10 / Phosphoglucose isomerase, C-terminal / Phosphoglucose isomerase signature 1. / Phosphoglucose isomerase (PGI) / Phosphoglucose isomerase, conserved site / Phosphoglucose isomerase, SIS domain 1 / Phosphoglucose isomerase, SIS domain 2 / Phosphoglucose isomerase / Phosphoglucose isomerase signature 2. / Glucose-6-phosphate isomerase family profile. / SIS domain superfamily / Glucose-6-phosphate isomerase like protein; domain 1 / Rossmann fold / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
BETA-MERCAPTOETHANOL / 6-O-phosphono-alpha-D-glucopyranose / GLUCOSE-6-PHOSPHATE / Glucose-6-phosphate isomerase
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / REFINEMENT FROM THE NATIVE STRUCTURE / 解像度: 1.6 Å
データ登録者Solomons, J.T.G. / Zimmerly, E.M. / Burns, S. / Krishnamurthy, N. / Swan, M.K. / Krings, S. / Muirhead, H. / Chirgwin, J. / Davies, C.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2004
タイトル: The crystal structure of mouse phosphoglucose isomerase at 1.6A resolution and its complex with glucose 6-phosphate reveals the catalytic mechanism of sugar ring opening.
著者: Graham Solomons, J.T. / Zimmerly, E.M. / Burns, S. / Krishnamurthy, N. / Swan, M.K. / Krings, S. / Muirhead, H. / Chirgwin, J. / Davies, C.
履歴
登録2004年7月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年11月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.32017年10月11日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42020年7月29日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name ..._chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.52024年2月14日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.62024年4月3日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model
Remark 999SEQUENCE RESIDUE 263 IS A LEU NOT A PHE AS SHOWN BY THE SEQUENCE OF THE CONSTRUCT AS WELL AS THE ...SEQUENCE RESIDUE 263 IS A LEU NOT A PHE AS SHOWN BY THE SEQUENCE OF THE CONSTRUCT AS WELL AS THE ELECTRON DENSITY MAP. IT APPEARS TO EMANATE FROM THE ORIGINAL EXPRESSED SEQUENCE TAG AND IS NOT A PCR ERROR. HENCE THIS IS A POLYMORPHISM IN THE MAMMARY CELL LINE USED TO MAKE THE CDNA.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glucose-6-phosphate isomerase
B: Glucose-6-phosphate isomerase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)129,76125
ポリマ－127,2892
非ポリマー2,47223
水15,457858
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area18600 Å2
ΔGint-195 kcal/mol
Surface area37370 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)69.400, 116.800, 73.900
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 101.60, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
詳細The biological unit is a dimer. The asymmetric unit is a dimer

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要素

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タンパク質 / 糖 , 2種, 3分子 AB

#1: タンパク質 Glucose-6-phosphate isomerase / GPI / Phosphoglucose isomerase / PGI / Phosphohexose isomerase / PHI / Neuroleukin / NLK


分子量: 63644.598 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Gpi / プラスミド: pET5a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21DE3pLysS / 参照: UniProt: P06745, glucose-6-phosphate isomerase
#2: 糖 ChemComp-G6P / 6-O-phosphono-alpha-D-glucopyranose / ALPHA-D-GLUCOSE-6-PHOSPHATE / 6-O-phosphono-alpha-D-glucose / 6-O-phosphono-D-glucose / 6-O-phosphono-glucose / グルコ-ス6-りん酸


タイプ: D-saccharide, alpha linking / 分子量: 260.136 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C6H13O9P
識別子タイププログラム
a-D-Glcp6PO3IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0

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非ポリマー , 5種, 880分子

#3: 化合物 ChemComp-G6Q / GLUCOSE-6-PHOSPHATE / D-グルコ-ス6-りん酸


分子量: 260.136 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C6H13O9P
#4: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#6: 化合物 ChemComp-BME / BETA-MERCAPTOETHANOL / 2-メルカプトエタノ-ル


分子量: 78.133 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6OS
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 858 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.5 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 1.9 M ammonium sulphate, 100 mM Tris-HCl, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 294K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD / 日付: 2002年8月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.6→45 Å / Num. all: 143578 / Num. obs: 143578 / % possible obs: 94.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 6 % / Biso Wilson estimate: 19.8 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.057 / Rsym value: 0.057 / Net I/σ(I): 34.1
反射 シェル解像度: 1.6→1.66 Å / 冗長度: 2.8 % / Rmerge(I) obs: 0.369 / Mean I/σ(I) obs: 3.1 / Num. unique all: 12096 / Rsym value: 0.369 / % possible all: 79.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.1.24精密化
MAR345データ収集
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: REFINEMENT FROM THE NATIVE STRUCTURE
開始モデル: NATIVE STRUCTURE

解像度: 1.6→45 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.967 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.956 / SU B: 1.787 / SU ML: 0.062 / Isotropic thermal model: ISOTROPIC / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.095 / ESU R Free: 0.092 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.207 7210 5 %RANDOM
Rwork0.178 ---
all0.18 143578 --
obs0.18 143578 94.6 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 23.854 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.01 Å20 Å21.09 Å2
2---1.55 Å20 Å2
3---1.97 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.6→45 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8814 0 148 858 9820
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0219239
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2131.95212487
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.57851110
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.10.21360
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.026854
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1970.24340
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1370.2706
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.170.252
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1140.218
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.5951.55534
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.09528946
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.77933705
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.9174.53541
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.6→1.642 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.252 437
Rwork0.232 8373
obs-8810

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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