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- PDB-1tyv: STRUCTURE OF TAILSPIKE-PROTEIN -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1tyv
タイトルSTRUCTURE OF TAILSPIKE-PROTEIN
要素TAILSPIKE PROTEIN
キーワードVIRAL ADHESION PROTEIN / COMPLEX / RECEPTOR / ENDOGLYCOSIDASE CARBOHYDRATE / CELL RECEPTOR / RECOGNITION / BINDING PROTEIN LIPOPOLYSACCHARIDE
機能・相同性
機能・相同性情報


endo-1,3-alpha-L-rhamnosidase activity / symbiont entry into host cell via disruption of host cell envelope lipopolysaccharide / virus tail, fiber / symbiont entry into host cell via disruption of host cell envelope / symbiont entry into host / 加水分解酵素; 糖加水分解酵素; 配糖体結合加水分解酵素または糖加水分解酵素 / adhesion receptor-mediated virion attachment to host cell / virion attachment to host cell
類似検索 - 分子機能
Pectate Lyase C-like - #20 / P22 tailspike C-terminal domain / Salmonella phage P22 tail-spike / Bacteriophage P22 tailspike, N-terminal / Phage P22 tailspike-like, N-terminal domain superfamily / Head binding / Autotransporter, pectate lyase C-like domain superfamily / Pectate Lyase C-like / Pectin lyase fold/virulence factor / 3 Solenoid / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Tail spike protein
類似検索 - 構成要素
生物種Enterobacteria phage P22 (ファージ)
手法X線回折 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Steinbacher, S. / Huber, R.
引用
ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 1996
タイトル: Crystal structure of phage P22 tailspike protein complexed with Salmonella sp. O-antigen receptors.
著者: Steinbacher, S. / Baxa, U. / Miller, S. / Weintraub, A. / Seckler, R. / Huber, R.
#1: ジャーナル: Biophys.J. / 年: 1996
タイトル: Interactions of Phage P22 Tails with Their Cellular Receptor, Salmonella O-Antigen Polysaccharide
著者: Baxa, U. / Steinbacher, S. / Miller, S. / Weintraub, A. / Huber, R. / Seckler, R.
#2: ジャーナル: Science / 年: 1994
タイトル: Crystal Structure of P22 Tailspike Protein: Interdigitated Subunits in a Thermostable Trimer
著者: Steinbacher, S. / Seckler, R. / Miller, S. / Steipe, B. / Huber, R. / Reinemer, P.
履歴
登録1996年7月26日処理サイト: BNL
改定 1.01997年7月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32024年2月14日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: TAILSPIKE PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,6171
ポリマ－59,6171
非ポリマー00
水4,053225
1
A: TAILSPIKE PROTEIN

A: TAILSPIKE PROTEIN

A: TAILSPIKE PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)178,8503
ポリマ－178,8503
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation5_555z,x,y1
crystal symmetry operation9_555y,z,x1
Buried area27910 Å2
ΔGint-108 kcal/mol
Surface area48040 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)120.900, 120.900, 120.900
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number198
Space group name H-MP213

-
要素

#1: タンパク質 TAILSPIKE PROTEIN / TAILSPIKE ENDORHAMNOSIDASE


分子量: 59616.648 Da / 分子数: 1
断片: RESIDUES 109-666 LACKING THE N-TERMINAL, HEAD-BINDING DOMAIN
由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Enterobacteria phage P22 (ファージ)
属: P22-like viruses / 遺伝子: PHAGE P22 GENE 9 / 遺伝子 (発現宿主): PHAGE P22 GENE 9 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P12528
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 225 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.47 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.19 %
結晶化pH: 7.5 / 詳細: pH 7.5
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / pH: 10 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: drop contained 0.005 ml of drop solution and 0.003 ml of precipitant
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
110 mg/mlprotein1drop
210 mMHEPES1drop
31.5 Mammonium sulfate1dropprecipitant
40.1 Msodium phosphate1dropprecipitant
51.0 Mammonium sulfate1reservoir
60.1 Msodium phosphate1reservoir

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データ収集

放射光源波長: 1.5418
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1995年5月1日
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射Num. obs: 53872 / % possible obs: 98.5 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.055
反射
*PLUS
最高解像度: 1.8 Å / 最低解像度: 9999 Å / Num. measured all: 203785
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 1.8 Å / 最低解像度: 1.85 Å / % possible obs: 96.4 % / Rmerge(I) obs: 0.275

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解析

ソフトウェア
名称分類
X-PLORモデル構築
X-PLOR精密化
MOSFLMデータ削減
X-PLOR位相決定
精密化解像度: 1.8→8 Å / σ(F): 0 /
Rfactor反射数
Rwork0.181 -
obs0.181 53375
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4108 0 0 225 4333
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.6
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it1.5
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it2
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it2
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it2.5
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / 分類: refinement
精密化
*PLUS
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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