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- PDB-1tyl: THE STRUCTURE OF A COMPLEX OF HEXAMERIC INSULIN AND 4'-HYDROXYACE... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1tyl
タイトルTHE STRUCTURE OF A COMPLEX OF HEXAMERIC INSULIN AND 4'-HYDROXYACETANILIDE
要素(INSULIN) x 2
キーワードHORMONE
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of NAD(P)H oxidase activity / negative regulation of glycogen catabolic process / positive regulation of nitric oxide mediated signal transduction / negative regulation of fatty acid metabolic process / negative regulation of feeding behavior / Signaling by Insulin receptor / IRS activation / Insulin processing / regulation of protein secretion / positive regulation of peptide hormone secretion ...negative regulation of NAD(P)H oxidase activity / negative regulation of glycogen catabolic process / positive regulation of nitric oxide mediated signal transduction / negative regulation of fatty acid metabolic process / negative regulation of feeding behavior / Signaling by Insulin receptor / IRS activation / Insulin processing / regulation of protein secretion / positive regulation of peptide hormone secretion / positive regulation of respiratory burst / negative regulation of acute inflammatory response / Regulation of gene expression in beta cells / alpha-beta T cell activation / regulation of amino acid metabolic process / negative regulation of respiratory burst involved in inflammatory response / negative regulation of protein secretion / positive regulation of dendritic spine maintenance / positive regulation of glycogen biosynthetic process / Synthesis, secretion, and deacylation of Ghrelin / regulation of protein localization to plasma membrane / fatty acid homeostasis / negative regulation of gluconeogenesis / negative regulation of lipid catabolic process / Signal attenuation / FOXO-mediated transcription of oxidative stress, metabolic and neuronal genes / COPI-mediated anterograde transport / positive regulation of lipid biosynthetic process / negative regulation of oxidative stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / positive regulation of insulin receptor signaling pathway / nitric oxide-cGMP-mediated signaling / negative regulation of reactive oxygen species biosynthetic process / positive regulation of protein autophosphorylation / Insulin receptor recycling / transport vesicle / insulin-like growth factor receptor binding / neuron projection maintenance / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment membrane / positive regulation of brown fat cell differentiation / positive regulation of protein metabolic process / NPAS4 regulates expression of target genes / activation of protein kinase B activity / positive regulation of glycolytic process / Insulin receptor signalling cascade / positive regulation of mitotic nuclear division / positive regulation of nitric-oxide synthase activity / positive regulation of cytokine production / positive regulation of long-term synaptic potentiation / acute-phase response / endosome lumen / Regulation of insulin secretion / positive regulation of D-glucose import / positive regulation of protein secretion / negative regulation of proteolysis / positive regulation of cell differentiation / regulation of transmembrane transporter activity / insulin receptor binding / wound healing / regulation of synaptic plasticity / negative regulation of protein catabolic process / hormone activity / positive regulation of neuron projection development / cognition / positive regulation of protein localization to nucleus / Golgi lumen / vasodilation / glucose metabolic process / cell-cell signaling / insulin receptor signaling pathway / glucose homeostasis / regulation of protein localization / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / positive regulation of cell growth / protease binding / secretory granule lumen / positive regulation of MAPK cascade / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / positive regulation of cell migration / G protein-coupled receptor signaling pathway / Amyloid fiber formation / endoplasmic reticulum lumen / Golgi membrane / negative regulation of gene expression / positive regulation of cell population proliferation / regulation of DNA-templated transcription / positive regulation of gene expression / extracellular space / extracellular region / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Insulin / Insulin family / Insulin-like / Insulin/IGF/Relaxin family / Insulin / insulin-like growth factor / relaxin family. / Insulin, conserved site / Insulin family signature. / Insulin-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
N-(4-HYDROXYPHENYL)ACETAMIDE (TYLENOL) / Insulin
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Smith, G.D. / Ciszak, E.
引用
ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 1994
タイトル: The structure of a complex of hexameric insulin and 4'-hydroxyacetanilide.
著者: Smith, G.D. / Ciszak, E.
#1: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1994
タイトル: Crystallographic Evidence for Dual Coordination Around Zinc in the T3R3 Human Insulin Hexamer
著者: Ciszak, E. / Smith, G.D.
#2: ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 1984
タイトル: Structural Stability in the 4-Zinc Human Insulin Hexamer
著者: Smith, G.D. / Swenson, D.C. / Dodson, E.J. / Dodson, G.G. / Reynolds, C.D.
履歴
登録1994年6月21日処理サイト: BNL
改定 1.01994年9月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月3日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年6月5日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: INSULIN
B: INSULIN
C: INSULIN
D: INSULIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,9538
ポリマ－11,6354
非ポリマー3174
水1,982110
1
A: INSULIN
B: INSULIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)5,8833
ポリマ－5,8182
非ポリマー651
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1720 Å2
ΔGint-15 kcal/mol
Surface area3630 Å2
手法PISA
2
C: INSULIN
D: INSULIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)6,0705
ポリマ－5,8182
非ポリマー2523
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1120 Å2
ΔGint-11 kcal/mol
Surface area3720 Å2
手法PISA
3
A: INSULIN
B: INSULIN
C: INSULIN
D: INSULIN
ヘテロ分子

A: INSULIN
B: INSULIN
C: INSULIN
D: INSULIN
ヘテロ分子

A: INSULIN
B: INSULIN
C: INSULIN
D: INSULIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,85824
ポリマ－34,90612
非ポリマー95212
水21612
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-y,x-y,z1
crystal symmetry operation3_555-x+y,-x,z1
Buried area18930 Å2
ΔGint-281 kcal/mol
Surface area11960 Å2
手法PISA
4
C: INSULIN
D: INSULIN
ヘテロ分子

A: INSULIN
B: INSULIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,9538
ポリマ－11,6354
非ポリマー3174
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-y,x-y,z1
Buried area4020 Å2
ΔGint-32 kcal/mol
Surface area6170 Å2
手法PISA
5


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4390 Å2
ΔGint-35 kcal/mol
Surface area5800 Å2
手法PISA
6
A: INSULIN
B: INSULIN
C: INSULIN
ヘテロ分子

A: INSULIN
B: INSULIN
C: INSULIN
ヘテロ分子

A: INSULIN
B: INSULIN
C: INSULIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,25415
ポリマ－24,6049
非ポリマー6506
水1629
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-y,x-y,z1
crystal symmetry operation3_555-x+y,-x,z1
Buried area7160 Å2
ΔGint-102 kcal/mol
Surface area15010 Å2
手法PISA
7
C: INSULIN
D: INSULIN
ヘテロ分子

C: INSULIN
D: INSULIN
ヘテロ分子

C: INSULIN
D: INSULIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,20915
ポリマ－17,4536
非ポリマー7569
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-y,x-y,z1
crystal symmetry operation3_555-x+y,-x,z1
Buried area5010 Å2
ΔGint-139 kcal/mol
Surface area9710 Å2
手法PISA
8
A: INSULIN
B: INSULIN
ヘテロ分子

A: INSULIN
B: INSULIN
ヘテロ分子

A: INSULIN
B: INSULIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,6499
ポリマ－17,4536
非ポリマー1963
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-y,x-y,z1
crystal symmetry operation3_555-x+y,-x,z1
Buried area5750 Å2
ΔGint-94 kcal/mol
Surface area10420 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)81.110, 81.110, 37.970
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number146
Space group name H-MH3
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-31-

ZN

21D-31-

ZN

31D-32-

CL

41B-32-

HOH

51D-52-

HOH

61D-53-

HOH

詳細THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT OF INSULIN CONSISTS OF TWO INSULIN MONOMERS EACH CONSISTING OF TWO HETEROCHAINS. THE ENTRY PRESENTS COORDINATES FOR MONOMER I (CHAIN IDENTIFIERS A AND B) AND II (CHAIN IDENTIFIERS C AND D). APPLYING THE THREE-FOLD CRYSTALLOGRAPHIC SYMMETRY AXIS YIELDS A HEXAMER AROUND THE AXIS. THERE ARE TWO ZINC IONS PER INSULIN HEXAMER LOCATED ON THE THREE-FOLD AXIS. WATERS HOH 1, HOH 104, AND HOH 105 ARE LOCATED ON THE THREE-FOLD AXIS.

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要素

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タンパク質・ペプチド , 2種, 4分子 ACBD

#1: タンパク質・ペプチド INSULIN


分子量: 2383.698 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P01308
#2: タンパク質・ペプチド INSULIN


分子量: 3433.953 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P01308

-
非ポリマー , 4種, 114分子

#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 化合物 ChemComp-TYL / N-(4-HYDROXYPHENYL)ACETAMIDE (TYLENOL) / アセトアミノフェン


分子量: 151.163 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H9NO2 / コメント: 薬剤*YM
#5: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 110 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

構成要素の詳細THE CONFORMATIONS OF THE TWO MONOMERS ARE DIFFERENT AS THE RESULT OF A DIFFERENCE IN CONFORMATION ...THE CONFORMATIONS OF THE TWO MONOMERS ARE DIFFERENT AS THE RESULT OF A DIFFERENCE IN CONFORMATION AT THE N-TERMINI OF THE B AND D CHAINS. IN MONOMER I, B 1 - B 8 ADOPT AN EXTENDED CONFORMATION (T STATE) WHILE IN MONOMER II RESIDUES D 4 THROUGH D 8 ARE ALPHA-HELICAL (R STATE).
非ポリマーの詳細EACH OF TWO ZINC IONS IS COORDINATED BY THE THREE SYMMETRY RELATED HIS B 10 SIDE CHAINS. THE ...EACH OF TWO ZINC IONS IS COORDINATED BY THE THREE SYMMETRY RELATED HIS B 10 SIDE CHAINS. THE COORDINATION SPHERE OF ZN B 1 IS OCTAHEDRAL WITH THE REMAINING THREE SITES FILLED BY WATER, HOH 16. THE COORDINATION OF ZN D 1 IS TETRAHEDRAL TO CL D 2.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.07 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.45 %
結晶化
*PLUS
温度: 290 K / pH: 6.4 / 手法: unknown
溶液の組成
*PLUS
ID単位一般名Crystal-IDSol-ID化学式
1MTylenol11
3Msodium citrate11
4Mzinc acetate11
5M4'-hydroxyacetanilide11
6Msodium chloride11
2M11NaCl

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データ収集

反射
*PLUS
最高解像度: 1.9 Å / 最低解像度: 9999 Å / Num. obs: 6783 / Observed criterion σ(F): 2 / Num. measured all: 28940 / Rmerge(I) obs: 0.034
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 1.9 Å / 最低解像度: 2 Å / % possible obs: 46 %

-
解析

ソフトウェア名称: PROFFT / 分類: 精密化
精密化Rfactor obs: 0.168 / 最高解像度: 1.9 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 最高解像度: 1.9 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数791 0 14 110 915
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.019
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor
ソフトウェア
*PLUS
名称: PROFFT / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最低解像度: 8 Å / Num. reflection all: 6687 / Num. reflection obs: 6316 / σ(F): 2 / Rfactor obs: 0.168
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal targetDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.02
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.040.047
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d0.050.049
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr0.020.013
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr0.150.174

+
万見について

-
お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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