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- PDB-1tqe: Mechanism of recruitment of class II histone deacetylases by myoc... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1tqe
タイトルMechanism of recruitment of class II histone deacetylases by myocyte enhancer factor-2
要素
  • (MEF2 binding site of nur77 promoter) x 2
  • Histone deacetylase 9
  • Myocyte-specific enhancer factor 2B
キーワードTRANSCRIPTION/PROTEIN BINDING/DNA / MEF2 / HDAC / co-repressor / transcription / TRANSCRIPTION-PROTEIN BINDING-DNA COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of skeletal muscle fiber differentiation / regulation of skeletal muscle fiber development / negative regulation of striated muscle tissue development / histone H3K14 deacetylase activity, hydrolytic mechanism / histone deacetylase / histone H3K9 deacetylase activity, hydrolytic mechanism / muscle organ development / histone methyltransferase complex / histone deacetylase activity / Myogenesis ...regulation of skeletal muscle fiber differentiation / regulation of skeletal muscle fiber development / negative regulation of striated muscle tissue development / histone H3K14 deacetylase activity, hydrolytic mechanism / histone deacetylase / histone H3K9 deacetylase activity, hydrolytic mechanism / muscle organ development / histone methyltransferase complex / histone deacetylase activity / Myogenesis / negative regulation of gene expression, epigenetic / B cell activation / histone deacetylase complex / B cell differentiation / determination of adult lifespan / histone deacetylase binding / transcription corepressor activity / sequence-specific double-stranded DNA binding / cell junction / nervous system development / chromatin organization / heart development / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / DNA-binding transcription factor binding / transcription regulator complex / cell differentiation / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / protein dimerization activity / inflammatory response / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / DNA-binding transcription factor activity / DNA repair / negative regulation of DNA-templated transcription / chromatin / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleoplasm / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
SRF-like / Transcription factor, MADS-box / Histone deacetylase, glutamine rich N-terminal domain / Glutamine rich N terminal domain of histone deacetylase 4 / MADS MEF2-like / Transcription factor, MADS-box / Transcription factor, MADS-box superfamily / SRF-type transcription factor (DNA-binding and dimerisation domain) / MADS-box domain signature. / MADS-box domain profile. ...SRF-like / Transcription factor, MADS-box / Histone deacetylase, glutamine rich N-terminal domain / Glutamine rich N terminal domain of histone deacetylase 4 / MADS MEF2-like / Transcription factor, MADS-box / Transcription factor, MADS-box superfamily / SRF-type transcription factor (DNA-binding and dimerisation domain) / MADS-box domain signature. / MADS-box domain profile. / MADS / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA / DNA (> 10) / Myocyte-specific enhancer factor 2B / Histone deacetylase 9
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Chen, L. / Han, A. / He, J. / Wu, Y. / Liu, J.O.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2005
タイトル: Mechanism of Recruitment of Class II Histone Deacetylases by Myocyte Enhancer Factor-2.
著者: Han, A. / He, J. / Wu, Y. / Liu, J.O. / Chen, L.
履歴
登録2004年6月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年12月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月11日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.42023年8月23日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
C: MEF2 binding site of nur77 promoter
D: MEF2 binding site of nur77 promoter
E: MEF2 binding site of nur77 promoter
F: MEF2 binding site of nur77 promoter
P: Myocyte-specific enhancer factor 2B
Q: Myocyte-specific enhancer factor 2B
X: Histone deacetylase 9
R: Myocyte-specific enhancer factor 2B
S: Myocyte-specific enhancer factor 2B
Y: Histone deacetylase 9


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)70,51310
ポリマ－70,51310
非ポリマー00
水00
1
C: MEF2 binding site of nur77 promoter
D: MEF2 binding site of nur77 promoter
P: Myocyte-specific enhancer factor 2B
Q: Myocyte-specific enhancer factor 2B
X: Histone deacetylase 9


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,2575
ポリマ－35,2575
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
E: MEF2 binding site of nur77 promoter
F: MEF2 binding site of nur77 promoter
R: Myocyte-specific enhancer factor 2B
S: Myocyte-specific enhancer factor 2B
Y: Histone deacetylase 9


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,2575
ポリマ－35,2575
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)44.797, 66.930, 66.967
Angle α, β, γ (deg.)76.67, 71.83, 71.81
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: DNA鎖 MEF2 binding site of nur77 promoter


分子量: 5218.437 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成
#2: DNA鎖 MEF2 binding site of nur77 promoter


分子量: 5191.394 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成
#3: タンパク質
Myocyte-specific enhancer factor 2B / Serum response factor-like protein 2 / XMEF2 / RSRFR2


分子量: 11038.855 Da / 分子数: 4 / Fragment: residues 1-93 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pET28a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): pLysS / 参照: UniProt: Q02080
#4: タンパク質・ペプチド Histone deacetylase 9 / HD9 / HD7B / Histone deacetylase-related protein / MEF2-interacting transcription repressor MITR


分子量: 2769.174 Da / 分子数: 2 / Fragment: residues 138-158 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / プラスミド: pET28a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): pLysS / 参照: UniProt: Q99N13

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.54 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.5 %
結晶化温度: 315 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.35
詳細: BTP, PEG, NaCl, glycerol, MgCl2, CaCl2, pH 6.35, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 315K
溶液の組成
ID名称Crystal-IDSol-ID
1BTP11
2PEG11
3H2O11
4NaCl12
5glycerol12
6MgCl212
7CaCl212
8H2O12

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2003年8月18日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Ni Mirror and Ni Filter / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→30 Å / Num. all: 19058 / Num. obs: 17405 / % possible obs: 91.3 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 3.3 % / Rmerge(I) obs: 0.04 / Rsym value: 0.034 / Net I/σ(I): 63
反射 シェル解像度: 2.7→2.8 Å / 冗長度: 2.9 % / Rmerge(I) obs: 0.227 / Mean I/σ(I) obs: 5.5 / Num. unique all: 1823 / Rsym value: 0.124 / % possible all: 95

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CrystalClearデータ収集
SCALEPACKデータスケーリング
CNS精密化
CrystalClear(MSC/RIGAKU)データ削減
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: Structure of MEF2A and DNA complex, pdb entry 1egw

1egw


解像度: 2.7→30 Å / Isotropic thermal model: anisotropic / 交差検証法: throughtout / σ(F): 2 / σ(I): 2 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber / 詳細: Used weighted full matrix least squares procedure
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.289 1512 -random
Rwork0.263 ---
all-19058 --
obs-17405 91.3 %-
原子変位パラメータBiso mean: 88.2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-37.368 Å214.727 Å212.962 Å2
2---18.424 Å2-11.474 Å2
3----18.944 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.69 Å0.501 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.82 Å0.7 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3348 1382 0 0 4730
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it3.417
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it5.656
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it3.487
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it5.974
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree: 0.452 / Rfactor Rwork: 0.445 / Total num. of bins used: 6

解像度 (Å)Num. reflection RfreeRfactor Rfree error% reflection obs (%)
2.7-2.91840.796.1
2.9-3.22633.596
3.2-44930.597.6
4-4.61823.998.5
4.6-5.81745.498.7
5.8-302161.797
Xplor file
Refine-IDSerial noParam file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.param
X-RAY DIFFRACTION2dna-rna_rep.param
X-RAY DIFFRACTION3water_rep.param

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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