[日本語] English
- PDB-1tot: ZZ Domain of CBP- a Novel Fold for a Protein Interaction Module -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1tot
タイトルZZ Domain of CBP- a Novel Fold for a Protein Interaction Module
要素CREB-binding protein
キーワードTRANSFERASE / Zinc Binding / CBP / TAZ2
機能・相同性
機能・相同性情報


Activation of the TFAP2 (AP-2) family of transcription factors / Regulation of FOXO transcriptional activity by acetylation / TRAF6 mediated IRF7 activation / Nuclear events mediated by NFE2L2 / Attenuation phase / Regulation of gene expression by Hypoxia-inducible Factor / LRR FLII-interacting protein 1 (LRRFIP1) activates type I IFN production / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of myeloid cells / cAMP response element binding protein binding / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex ...Activation of the TFAP2 (AP-2) family of transcription factors / Regulation of FOXO transcriptional activity by acetylation / TRAF6 mediated IRF7 activation / Nuclear events mediated by NFE2L2 / Attenuation phase / Regulation of gene expression by Hypoxia-inducible Factor / LRR FLII-interacting protein 1 (LRRFIP1) activates type I IFN production / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of myeloid cells / cAMP response element binding protein binding / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / NOTCH1 Intracellular Domain Regulates Transcription / RUNX3 regulates NOTCH signaling / Transcriptional and post-translational regulation of MITF-M expression and activity / Notch-HLH transcription pathway / positive regulation of cell adhesion molecule production / germ-line stem cell population maintenance / negative regulation of viral process / Regulation of lipid metabolism by PPARalpha / Cytoprotection by HMOX1 / CD209 (DC-SIGN) signaling / Estrogen-dependent gene expression / peptide lactyltransferase (CoA-dependent) activity / outer kinetochore / negative regulation of interferon-beta production / histone H3K18 acetyltransferase activity / N-terminal peptidyl-lysine acetylation / histone H3K27 acetyltransferase activity / MRF binding / peroxisome proliferator activated receptor binding / face morphogenesis / negative regulation of transcription by RNA polymerase I / peptide-lysine-N-acetyltransferase activity / cellular response to hepatocyte growth factor stimulus / positive regulation of dendritic spine development / acetyltransferase activity / SMAD binding / behavioral response to cocaine / TFIIB-class transcription factor binding / histone acetyltransferase complex / positive regulation of double-strand break repair via homologous recombination / positive regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / long-term memory / histone acetyltransferase activity / histone acetyltransferase / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基以外のアシル基を移すもの / RNA polymerase II transcription regulatory region sequence-specific DNA binding / positive regulation of DNA-binding transcription factor activity / protein destabilization / protein modification process / PML body / chromatin DNA binding / cellular response to virus / transcription coactivator binding / RNA polymerase II transcription regulator complex / positive regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction / cellular response to UV / disordered domain specific binding / rhythmic process / DNA-binding transcription factor binding / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / transcription regulator complex / damaged DNA binding / molecular adaptor activity / transcription coactivator activity / nuclear body / protein domain specific binding / chromatin binding / protein-containing complex binding / regulation of DNA-templated transcription / positive regulation of gene expression / chromatin / positive regulation of DNA-templated transcription / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / DNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Zinc finger, ZZ-type / Nuclear receptor coactivator, CREB-bp-like, interlocking / Nuclear receptor coactivator, CREB-bp-like, interlocking domain superfamily / Creb binding / Zinc finger, TAZ-type / TAZ domain superfamily / TAZ zinc finger / Zinc finger TAZ-type profile. / TAZ zinc finger, present in p300 and CBP / Coactivator CBP, KIX domain ...Zinc finger, ZZ-type / Nuclear receptor coactivator, CREB-bp-like, interlocking / Nuclear receptor coactivator, CREB-bp-like, interlocking domain superfamily / Creb binding / Zinc finger, TAZ-type / TAZ domain superfamily / TAZ zinc finger / Zinc finger TAZ-type profile. / TAZ zinc finger, present in p300 and CBP / Coactivator CBP, KIX domain / CREB-binding protein/p300, atypical RING domain / CBP/p300-type histone acetyltransferase domain / CBP/p300, atypical RING domain superfamily / KIX domain / CREB-binding protein/p300, atypical RING domain / KIX domain profile. / CBP/p300-type histone acetyltransferase (HAT) domain profile. / Histone acetyltransferase Rtt109/CBP / Histone acetylation protein / Histone acetylation protein / Wheat Germ Agglutinin (Isolectin 2); domain 1 / Coactivator CBP, KIX domain superfamily / Zinc finger ZZ-type signature. / Zinc-binding domain, present in Dystrophin, CREB-binding protein. / Zinc finger, ZZ type / Zinc finger, ZZ-type / Zinc finger, ZZ-type superfamily / Zinc finger ZZ-type profile. / Nuclear receptor coactivator, interlocking / Bromodomain, conserved site / Bromodomain signature. / Bromodomain / Bromodomain profile. / bromo domain / Bromodomain / Bromodomain-like superfamily / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Histone lysine acetyltransferase CREBBP
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法溶液NMR / torsion angle dynamics, simulated annealing
データ登録者Legge, G.B. / Martinez-Yamout, M.A. / Hambly, D.M. / Trinh, T. / Dyson, H.J. / Wright, P.E.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / : 2004
タイトル: ZZ domain of CBP: an unusual zinc finger fold in a protein interaction module
著者: Legge, G.B. / Martinez-Yamout, M.A. / Hambly, D.M. / Trinh, T. / Lee, B.M. / Dyson, H.J. / Wright, P.E.
履歴
登録2004年6月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02005年1月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年3月2日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_struct_oper_list / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: CREB-binding protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)6,3613
ポリマ-6,2301
非ポリマー1312
00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

-
要素

#1: タンパク質 CREB-binding protein


分子量: 6230.059 Da / 分子数: 1 / 断片: ZZ domain of murine CBP (residues 1700-1751) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: CREBBP, CBP / プラスミド: pET21a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) [DNAY] / 参照: UniProt: P45481, histone acetyltransferase
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / : Zn

-
実験情報

-
実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1113D 13C-separated NOESY
1213D 15N-separated NOESY
131HBHA(CCCO)NH TOSCY
141C(CO)NH TOCSY
151(H)CCH TOSCSY
161(H)CCH COSY
171HNCO
181HN(CA)CO
191CBCA(CO)NH
1101HN(CA)CB
NMR実験の詳細Text: This structure was determined using standard 3D homonuclear techniques, and by Cd113 NMR of a cadmium substituted sample to confirm metal coordinating ligands and coordinating atoms.

-
試料調製

詳細内容: 2.3 mM solutions in degassed 10 mM Tris-d11 pH 6.8, 200 M ZnCl2, 10 mM DTT-d10, 0.05% w/v sodium azide, 94 % H2O, 6 % D2O
溶媒系: 94 % H2O, 6 % D2O
試料状態イオン強度: 10 mM / pH: 6.8 / : ambient / 温度: 298 K

-
NMR測定

放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M
放射波長相対比: 1
NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker DRXBrukerDRX6001
Bruker AMXBrukerAMX5002

-
解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
DYANA1Guntert構造決定
SANE1Dugganデータ解析
Amber8Case構造決定
NMRPipe1Delaglio解析
NMRView5.04Johnsonデータ解析
Amber8Case精密化
精密化手法: torsion angle dynamics, simulated annealing / ソフトェア番号: 1
詳細: The calculated structures are based on a total of 1846 NOEs, and include duplicate NOEs. 441 intraresidue, 328 sequential, 157 medium range, 386 long range, 534 ambigous, 5 defined hydrogen ...詳細: The calculated structures are based on a total of 1846 NOEs, and include duplicate NOEs. 441 intraresidue, 328 sequential, 157 medium range, 386 long range, 534 ambigous, 5 defined hydrogen bonds from H/D exchange and 29 Phi and 29 Psi constraints and 22 Chi1 constraints.
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る