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- PDB-1tmw: Solution structure of Human Coactosin Like Protein D123N -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1tmw
タイトルSolution structure of Human Coactosin Like Protein D123N
要素Coactosin-like protein
キーワードPROTEIN BINDING / Coactosin-like protein
機能・相同性
機能・相同性情報


site of polarized growth / regulation of actin filament polymerization / cortical actin cytoskeleton / defense response to fungus / actin filament binding / actin binding / secretory granule lumen / ficolin-1-rich granule lumen / Neutrophil degranulation / enzyme binding ...site of polarized growth / regulation of actin filament polymerization / cortical actin cytoskeleton / defense response to fungus / actin filament binding / actin binding / secretory granule lumen / ficolin-1-rich granule lumen / Neutrophil degranulation / enzyme binding / extracellular exosome / extracellular region / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Actin-depolymerising factor homology domain / Cofilin/tropomyosin-type actin-binding protein / ADF-H domain profile. / Actin depolymerisation factor/cofilin -like domains / Severin / Severin / ADF-H/Gelsolin-like domain superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Coactosin-like protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / distance geometry, simulated annealing, molecular dynamics
データ登録者Dai, H. / Wu, J. / Xu, Y. / Tang, Y. / Ding, H. / Shi, Y.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Study on Solution Structure and Its binding function to F-actin
著者: Dai, H. / Wu, J. / Xu, Y. / Tang, Y. / Ding, H. / Shi, Y.
履歴
登録2004年6月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02005年6月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年11月10日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年5月29日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Coactosin-like protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,9051
ポリマ－16,9051
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 300structures with the lowest energy
代表モデルモデル #4closest to the average

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要素

#1: タンパク質 Coactosin-like protein


分子量: 16904.936 Da / 分子数: 1 / 変異: D123N / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pET22b(+) / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q14019

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1122D 1H-15N HSQC
1213D 13C-separated NOESY
1323D 15N-separated NOESY
1432D NOESY
1513D CBCANH
1613D CBCA(CO)NH
1713D HNCO
1813D HNCA
1913D HBHA(CBCACO)NH

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
11.5mM Human Coactosin Like Protein(D123N) U-15N, 13C; 50mM phosphate buffer, 50mM NaCl; 90% H2O, 10% D2O90% H2O/10% D2O
21.5mM Human Coactosin Like Protein(D123N) U-15N; 50mM phosphate buffer, 50mM NaCl; 90% H2O, 10% D2O90% H2O/10% D2O
31.5mM Human Coactosin Like Protein(D123N); 50mM phosphate buffer, 50mM NaCl; 90% H2O, 10% D2O90% H2O/10% D2O
試料状態イオン強度: 50mM NaH2PO4, 50mM NaCl / pH: 5 / 圧: 1 atm / 温度: 296 K

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NMR測定

放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M
放射波長相対比: 1
NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker DMXBrukerDMX5001
Bruker DMXBrukerDMX6002

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
NMRPipe2.2F. Delaglioデータ解析
Sparky3T.D. Goddard and D.G. Knellerデータ解析
CNS1.1A.T. Brunger, P.D. Adams, G.M. Clore, et. al.構造決定
CSI1David S. Wishartデータ解析
MOLMOL2K.2Koradi構造決定
MOLMOL2K.2Koradi精密化
精密化手法: distance geometry, simulated annealing, molecular dynamics
ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: closest to the average
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 300 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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