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万見
- PDB-1tmo: TRIMETHYLAMINE N-OXIDE REDUCTASE FROM SHEWANELLA MASSILIA -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1tmo
タイトルTRIMETHYLAMINE N-OXIDE REDUCTASE FROM SHEWANELLA MASSILIA
要素TRIMETHYLAMINE N-OXIDE REDUCTASE
キーワードOXIDOREDUCTASE / TMAO REDUCTASE / OXOTRANSFERASE / MOLYBDOENZYME / MO-COFACTOR / MOLYBDENUM / BIS (MOLYBDOPTERIN GUANINE DINUCLEOTIDE)
機能・相同性
機能・相同性情報


trimethylamine-N-oxide reductase / trimethylamine-N-oxide reductase (cytochrome c) activity / molybdenum ion binding / molybdopterin cofactor binding / periplasmic space
類似検索 - 分子機能
Trimethylamine-N-oxide reductase TorA / Dimethylsulfoxide Reductase; domain 3 / Dimethylsulfoxide Reductase, domain 3 / Molybdopterin oxidoreductase, N-terminal / Trimethylamine-N-oxide reductase-like, molybdopterin-binding domain / Molybdopterin oxidoreductase N-terminal domain / Dimethylsulfoxide Reductase; domain 2 / Dimethylsulfoxide Reductase, domain 2 / Rossmann fold - #740 / Prokaryotic molybdopterin oxidoreductases signature 2. ...Trimethylamine-N-oxide reductase TorA / Dimethylsulfoxide Reductase; domain 3 / Dimethylsulfoxide Reductase, domain 3 / Molybdopterin oxidoreductase, N-terminal / Trimethylamine-N-oxide reductase-like, molybdopterin-binding domain / Molybdopterin oxidoreductase N-terminal domain / Dimethylsulfoxide Reductase; domain 2 / Dimethylsulfoxide Reductase, domain 2 / Rossmann fold - #740 / Prokaryotic molybdopterin oxidoreductases signature 2. / Prokaryotic molybdopterin oxidoreductases signature 3. / Molybdopterin oxidoreductase, prokaryotic, conserved site / Molybdopterin dinucleotide-binding domain / Molydopterin dinucleotide binding domain / Barwin-like endoglucanases - #20 / Barwin-like endoglucanases / Aspartate decarboxylase-like domain superfamily / Molybdopterin oxidoreductase / Molybdopterin oxidoreductase / Twin arginine translocation (Tat) signal profile. / Twin-arginine translocation pathway, signal sequence / Alpha-Beta Complex / Beta Barrel / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GUANYLATE-O'-PHOSPHORIC ACID / MOLYBDENUM (IV)OXIDE / Trimethylamine-N-oxide reductase
類似検索 - 構成要素
生物種Shewanella massilia (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Czjzek, M. / Dos Santos, J.P. / Giordano, G. / Mejean, V.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1998
タイトル: Crystal structure of oxidized trimethylamine N-oxide reductase from Shewanella massilia at 2.5 A resolution.
著者: Czjzek, M. / Dos Santos, J.P. / Pommier, J. / Giordano, G. / Mejean, V. / Haser, R.
#1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1998
タイトル: Molecular Analysis of the Trimethylamine N-Oxide (Tmao) Reductase Respiratory System from a Shewanella Species
著者: Dos Santos, J.P. / Iobbi-Nivol, C. / Couillault, C. / Giordano, G. / Mejean, V.
履歴
登録1998年8月3日処理サイト: BNL
改定 1.01999年3月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月14日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / diffrn_source / pdbx_database_status / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _pdbx_database_status.process_site / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: TRIMETHYLAMINE N-OXIDE REDUCTASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)94,0904
ポリマ－92,4771
非ポリマー1,6133
水9,098505
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)123.320, 140.700, 59.390
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

#1: タンパク質 TRIMETHYLAMINE N-OXIDE REDUCTASE / TMAO REDUCTASE


分子量: 92476.859 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
詳細: MARINE BACTERIA, ISOLATED FROM THE FISH MULLUS SURMULETUS
由来: (天然) Shewanella massilia (バクテリア) / 細胞内の位置: PERIPLASM / 参照: UniProt: O87948, EC: 1.6.6.9
#2: 化合物 ChemComp-2MD / GUANYLATE-O'-PHOSPHORIC ACID MONO-(2-AMINO-5,6-DIMERCAPTO-4-OXO-3,5,6,7,8A,9,10,10A-OCTAHYDRO-4H-8-OXA-1,3,9,10-TETRAAZA-ANTHRACEN-7-YLMETHYL) ESTER / MOLYBDENUM COFACTOR,BIS (MOLYBDOPTERIN GUANINE DINUCLEOTIDE)


分子量: 742.573 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C20H28N10O13P2S2
#3: 化合物 ChemComp-2MO / MOLYBDENUM (IV)OXIDE / 酸化モリブデン


分子量: 127.939 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: MoO2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 505 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 64 %
結晶化pH: 6.5 / 詳細: pH 6.5
結晶化
*PLUS
温度: 20 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
14 mg/mlprotein1drop
2100 mMcacodylate1reservoir
4200 mMcalcium acetate1reservoir
518 %(w/v)PEG80001reservoir
3sodium salt1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: X31
検出器日付: 1997年12月1日
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射Biso Wilson estimate: 15.2 Å2
反射
*PLUS
最高解像度: 2.5 Å / 最低解像度: 25 Å / Num. obs: 37497 / % possible obs: 92 % / Rmerge(I) obs: 0.14
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 2.5 Å / 最低解像度: 2.61 Å / % possible obs: 81 % / Num. unique obs: 4403 / Rmerge(I) obs: 0.48

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLOR3.8モデル構築
X-PLOR3.8精密化
X-PLOR3.8位相決定
精密化解像度: 2.5→20 Å / Data cutoff high absF: 10000000 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0.5
詳細: TWO REFINEMENTS WERE DONE IN PARALLEL: ONE WITH TEST-SET AND ONE WITHOUT. THE FINAL, GLOBAL R-FACTOR GIVEN INCLUDES ALL REFLECTIONS AND NOT ONLY THOSE OF THE WORKING SET.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.247 2992 10 %RANDOM
Rwork0.182 ---
obs0.182 29986 90.5 %-
原子変位パラメータBiso mean: 13.31 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.27 Å / Luzzati d res low obs: 3 Å / Luzzati sigma a obs: 0.22 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6255 0 97 504 6856
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg2
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d23.2
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.34
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 2.5→2.61 Å / Total num. of bins used: 8
Rfactor反射数%反射
Rfree0.319 284 11.1 %
Rwork0.225 2564 -
obs--83.7 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PARHCSDX.PROTOPHCSDX.PRO
X-RAY DIFFRACTION2PARDNA.PROTOPDNA.PRO
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.8 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg23.2
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.34
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor obs: 0.225

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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