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万見
- PDB-1tgr: Crystal Structure of mini-IGF-1(2) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1tgr
タイトルCrystal Structure of mini-IGF-1(2)
要素Insulin-like growth factor IA
キーワードHORMONE/GROWTH FACTOR / IGF-I / IGF-1 / Disulfide Isomerization / recepter binding / HORMONE-GROWTH FACTOR COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


glycolate metabolic process / muscle hypertrophy / negative regulation of oocyte development / positive regulation of trophectodermal cell proliferation / insulin-like growth factor binding protein complex / insulin-like growth factor ternary complex / positive regulation of glycoprotein biosynthetic process / proteoglycan biosynthetic process / myotube cell development / negative regulation of neuroinflammatory response ...glycolate metabolic process / muscle hypertrophy / negative regulation of oocyte development / positive regulation of trophectodermal cell proliferation / insulin-like growth factor binding protein complex / insulin-like growth factor ternary complex / positive regulation of glycoprotein biosynthetic process / proteoglycan biosynthetic process / myotube cell development / negative regulation of neuroinflammatory response / positive regulation of transcription regulatory region DNA binding / Signaling by Type 1 Insulin-like Growth Factor 1 Receptor (IGF1R) / skeletal muscle satellite cell maintenance involved in skeletal muscle regeneration / bone mineralization involved in bone maturation / positive regulation of cell growth involved in cardiac muscle cell development / IRS-related events triggered by IGF1R / negative regulation of vascular associated smooth muscle cell apoptotic process / exocytic vesicle / cell activation / positive regulation of calcineurin-NFAT signaling cascade / transmembrane receptor protein tyrosine kinase activator activity / alphav-beta3 integrin-IGF-1-IGF1R complex / cell surface receptor signaling pathway via STAT / myoblast differentiation / positive regulation of Ras protein signal transduction / positive regulation of insulin-like growth factor receptor signaling pathway / myoblast proliferation / growth hormone receptor signaling pathway / negative regulation of interleukin-1 beta production / positive regulation of DNA binding / muscle organ development / positive regulation of smooth muscle cell migration / positive regulation of cardiac muscle hypertrophy / negative regulation of release of cytochrome c from mitochondria / negative regulation of amyloid-beta formation / negative regulation of smooth muscle cell apoptotic process / positive regulation of activated T cell proliferation / negative regulation of tumor necrosis factor production / Synthesis, secretion, and deacylation of Ghrelin / epithelial to mesenchymal transition / positive regulation of glycogen biosynthetic process / SHC-related events triggered by IGF1R / positive regulation of osteoblast differentiation / activation of protein kinase B activity / positive regulation of vascular associated smooth muscle cell proliferation / insulin-like growth factor receptor binding / positive regulation of mitotic nuclear division / insulin-like growth factor receptor signaling pathway / platelet alpha granule lumen / positive regulation of glycolytic process / positive regulation of epithelial cell proliferation / skeletal system development / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway / positive regulation of D-glucose import / positive regulation of protein secretion / positive regulation of smooth muscle cell proliferation / insulin receptor binding / growth factor activity / wound healing / hormone activity / positive regulation of fibroblast proliferation / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / cellular response to amyloid-beta / integrin binding / insulin receptor signaling pathway / Platelet degranulation / response to heat / regulation of gene expression / Ras protein signal transduction / cell population proliferation / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / positive regulation of MAPK cascade / protein stabilization / positive regulation of cell migration / negative regulation of gene expression / positive regulation of cell population proliferation / positive regulation of gene expression / negative regulation of apoptotic process / positive regulation of DNA-templated transcription / signal transduction / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / extracellular space / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Insulin-like, subunit E / Insulin-like / Insulin-like growth factor I / Insulin-like growth factor / Insulin family / Insulin-like / Insulin/IGF/Relaxin family / Insulin / insulin-like growth factor / relaxin family. / Insulin, conserved site / Insulin family signature. ...Insulin-like, subunit E / Insulin-like / Insulin-like growth factor I / Insulin-like growth factor / Insulin family / Insulin-like / Insulin/IGF/Relaxin family / Insulin / insulin-like growth factor / relaxin family. / Insulin, conserved site / Insulin family signature. / Insulin-like superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Insulin-like growth factor 1 / Insulin-like growth factor 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / SAD or SIRAS / 解像度: 1.42 Å
データ登録者Liang, D.C. / Yun, C.H. / Chang, W.R.
引用ジャーナル: Biochem.Biophys.Res.Commun. / 年: 2004
タイトル: 1.42A crystal structure of mini-IGF-1(2): an analysis of the disulfide isomerization property and receptor binding property of IGF-1 based on the three-dimensional structure
著者: Yun, C.H. / Tang, Y.H. / Feng, Y.M. / An, X.M. / Chang, W.R. / Liang, D.C.
履歴
登録2004年5月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02004年12月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32017年8月23日Group: Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen
改定 1.42021年11月10日Group: Database references / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.52024年10月30日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Insulin-like growth factor IA
B: Insulin-like growth factor IA


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,6942
ポリマ－11,6942
非ポリマー00
水2,612145
1
A: Insulin-like growth factor IA


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)5,8471
ポリマ－5,8471
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
2
B: Insulin-like growth factor IA


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)5,8471
ポリマ－5,8471
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
3
A: Insulin-like growth factor IA

A: Insulin-like growth factor IA

A: Insulin-like growth factor IA

A: Insulin-like growth factor IA

B: Insulin-like growth factor IA

B: Insulin-like growth factor IA

B: Insulin-like growth factor IA

B: Insulin-like growth factor IA


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,7748
ポリマ－46,7748
非ポリマー00
水1448
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,-y,z1
crystal symmetry operation3_555-x,y,-z1
crystal symmetry operation4_555x,-y,-z1
crystal symmetry operation5_444x-1/2,y-1/2,z-1/21
crystal symmetry operation6_554-x+1/2,-y+1/2,z-1/21
crystal symmetry operation7_545-x+1/2,y-1/2,-z+1/21
crystal symmetry operation8_455x-1/2,-y+1/2,-z+1/21
Buried area12880 Å2
ΔGint-36 kcal/mol
Surface area20350 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)58.86, 61.98, 70.82
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number23
Space group name H-MI222
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-63-

HOH

21B-112-

HOH

詳細The mini-IGF-1(2) dimer is formed during crystallization. It is not a physiological dimer.

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要素

#1: タンパク質 Insulin-like growth factor IA / mini-IGF-1 isomer 2


分子量: 5846.783 Da / 分子数: 2 / 断片: residues 1-52 / 変異: T29K / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 株: DH12S / 遺伝子: E.coli / プラスミド: PVT102-U-ALPHAMFL-MINI-IGF-1 / 細胞株 (発現宿主): Saccharomyces cerevisiae / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): XV700-6B(leu2,ura3,pep4) / 参照: UniProt: P01343, UniProt: P05019*PLUS
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 145 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.2 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.65
詳細: Citrate, ethanol, pH 6.65, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 289K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-6B / 波長: 1 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2003年11月30日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.42→50 Å / Num. all: 23469 / Num. obs: 23375 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Biso Wilson estimate: 17.4 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.096 / Net I/σ(I): 16.7
反射 シェル解像度: 1.42→1.45 Å / Rmerge(I) obs: 0.376 / Mean I/σ(I) obs: 4.6 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.1.24精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SHARP位相決定
精密化構造決定の手法: SAD or SIRAS / 解像度: 1.42→8 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.959 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.95 / SU B: 1.003 / SU ML: 0.04 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.065 / ESU R Free: 0.068 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.224 1262 5.1 %RANDOM
Rwork0.196 ---
all0.213 23469 --
obs0.198 23375 99.95 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 16.695 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.68 Å20.37 Å20.31 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.42→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数810 0 0 145 955
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0160.021899
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0030.02785
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6211.991217
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.85531835
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.4625116
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0840.2121
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.021053
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02208
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2310.2202
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2420.2876
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0840.2485
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1580.270
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1120.210
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.3690.284
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1460.216
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.8951.5556
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.5722889
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.4363343
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.6574.5328
LS精密化 シェル解像度: 1.42→1.456 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.223 84
Rwork0.246 1655
obs-1655

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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